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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1119 | |||||||||
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タイトル | Three-dimensional structure of the bacteriophage P22 tail machine. | |||||||||
![]() | a cryoEM map of the P22 tail machine | |||||||||
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生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 23.0 Å | |||||||||
![]() | Tang L / Marion WR / Cingolani G / Prevelige PE / Johnson JE | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Three-dimensional structure of the bacteriophage P22 tail machine. 著者: Liang Tang / William R Marion / Gino Cingolani / Peter E Prevelige / John E Johnson / ![]() 要旨: The tail of the bacteriophage P22 is composed of multiple protein components and integrates various biological functions that are crucial to the assembly and infection of the phage. The three- ...The tail of the bacteriophage P22 is composed of multiple protein components and integrates various biological functions that are crucial to the assembly and infection of the phage. The three-dimensional structure of the P22 tail machine determined by electron cryo-microscopy and image reconstruction reveals how the five types of polypeptides present as 51 subunits are organized into this molecular machine through twelve-, six- and three-fold symmetry, and provides insights into molecular events during host cell attachment and phage DNA translocation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 1.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13.8 KB 13.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 23.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 214.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 213.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | a cryoEM map of the P22 tail machine | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 4.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : the tail machine isolated from bacteriophage P22
全体 | 名称: the tail machine isolated from bacteriophage P22 |
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要素 |
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-超分子 #1000: the tail machine isolated from bacteriophage P22
超分子 | 名称: the tail machine isolated from bacteriophage P22 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 12-, 6-, and 3-fold symmetry / Number unique components: 5 |
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分子量 | 理論値: 2.8 MDa |
-分子 #1: portal
分子 | 名称: portal / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: gp1 / 詳細: DNA packaging / コピー数: 12 / 集合状態: dodecamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 実験値: 82.611 MDa / 理論値: 83 MDa |
組換発現 | 生物種: Salmonella enterica Serovar Typhimurium strain |
-分子 #2: tailspike
分子 | 名称: tailspike / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: gp9 / 詳細: receptor binding / コピー数: 18 / 集合状態: trimer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 実験値: 71.857 MDa / 理論値: 70 MDa |
組換発現 | 生物種: Salmonella enterica Serovar Typhimurium strain |
-分子 #3: gp4
分子 | 名称: gp4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: accessory protein / 詳細: forms a channel; transglycosylase / コピー数: 12 / 集合状態: dodecamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 実験値: 18.025 MDa / 理論値: 20 MDa |
組換発現 | 生物種: Salmonella enterica Serovar Typhimurium strain |
-分子 #4: gp10
分子 | 名称: gp10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: accessory protein / 詳細: forms a channel / コピー数: 6 / 集合状態: hexamer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 実験値: 52.457 MDa / 理論値: 50 MDa |
組換発現 | 生物種: Salmonella enterica Serovar Typhimurium strain |
-分子 #5: gp26
分子 | 名称: gp26 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / Name.synonym: accessory protein / 詳細: needle-like plug / コピー数: 3 / 集合状態: trimer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 実験値: 24.603 MDa / 理論値: 25 MDa |
組換発現 | 生物種: Salmonella enterica Serovar Typhimurium strain |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 50 mM Na2HPO4, pH8.0 |
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グリッド | 詳細: 300 mesh holey copper grid |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 89 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: home-made plunger / 手法: blot for 3-4 seconds before plunging |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200FEG |
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温度 | 平均: 89 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 105,000 times magnification |
日付 | 2004年5月19日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 54 / ビット/ピクセル: 8 |
Tilt angle min | 0 |
電子線 | 加速電圧: 120 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle max: 60 |
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画像解析
詳細 | The particles showed preferential orientation on the grids. CryoEM data were collected using the tilt method. The tilt angles ranged from 0-60 degrees. The particles were selected with a semi-automated selection program. |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: spider / 使用した粒子像数: 11329 |
最終 角度割当 | 詳細: SPIDER:theta 90 degrees, phi 60 degrees |
-原子モデル構築 1
初期モデル | (PDB ID: , ) |
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ソフトウェア | 名称: colores |
詳細 | Protocol: rigid body. The receptor-binding domain (1TYX) of the tailspike was computationally docked with the program colores, and the docking was unambiguous. Then the head-binding domain (1LKT) was manually docked. |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient |