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- EMDB-11189: Structure of human mitochondrial HSPD1 as an inverted double ring -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11189
タイトルStructure of human mitochondrial HSPD1 as an inverted double ring
マップデータsharpened, final map
試料
  • 複合体: human mitochondrial heat shock protein family member D1 (HSPD1)
機能・相同性
機能・相同性情報


coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / mitochondrial unfolded protein response / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / lipopolysaccharide receptor complex / protein import into mitochondrial intermembrane space / high-density lipoprotein particle binding / migrasome / cysteine-type endopeptidase activator activity ...coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / mitochondrial unfolded protein response / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / lipopolysaccharide receptor complex / protein import into mitochondrial intermembrane space / high-density lipoprotein particle binding / migrasome / cysteine-type endopeptidase activator activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / chaperonin ATPase / Mitochondrial protein import / positive regulation of macrophage activation / negative regulation of execution phase of apoptosis / cellular response to interleukin-7 / biological process involved in interaction with symbiont / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 'de novo' protein folding / sperm plasma membrane / apoptotic mitochondrial changes / B cell activation / B cell proliferation / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of interleukin-10 production / DNA replication origin binding / apolipoprotein binding / positive regulation of execution phase of apoptosis / response to unfolded protein / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / chaperone-mediated protein complex assembly / isomerase activity / sperm midpiece / clathrin-coated pit / positive regulation of interleukin-12 production / Mitochondrial protein degradation / secretory granule / response to cold / T cell activation / protein maturation / lipopolysaccharide binding / ATP-dependent protein folding chaperone / positive regulation of T cell activation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / p53 binding / unfolded protein binding / protein folding / single-stranded DNA binding / double-stranded RNA binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / early endosome / mitochondrial inner membrane / protein stabilization / mitochondrial matrix / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
60 kDa heat shock protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Klebl DP / Feasey MC / Muench SP
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P026397/1 英国
Wellcome Trust108466/Z/15/Z 英国
引用ジャーナル: iScience / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of human mitochondrial HSPD1.
著者: David P Klebl / Matthew C Feasey / Emma L Hesketh / Neil A Ranson / Heiko Wurdak / Frank Sobott / Robin S Bon / Stephen P Muench /
要旨: Chaperonins play an important role in folding newly synthesized or translocated proteins in all organisms. The bacterial chaperonin GroEL has served as a model system for the understanding of these ...Chaperonins play an important role in folding newly synthesized or translocated proteins in all organisms. The bacterial chaperonin GroEL has served as a model system for the understanding of these proteins. In comparison, its human homolog, known as mitochondrial heat shock protein family member D1 (HSPD1) is poorly understood. Here, we present the structure of HSPD1 in the apo state determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM). Unlike GroEL, HSPD1 forms mostly single ring assemblies in the absence of co-chaperonin (HSPE1). Comparison with GroEL shows a rotation and increased flexibility of the apical domain. Together with published structures of the HSPD1/HSPE1 co-chaperonin complex, this work gives insight into the structural changes that occur during the catalytic cycle. This new understanding of HSPD1 structure and its rearrangements upon complex formation may provide new insights for the development of HSPD1-targeting treatments against a diverse range of diseases including glioblastoma.
履歴
登録2020年6月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月10日-
マップ公開2021年3月10日-
更新2021年3月10日-
現状2021年3月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11189.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11189.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 58.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened, final map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 248 pix.
= 264.12 Å		1.07 Å/pix.
x 248 pix.
= 264.12 Å		1.07 Å/pix.
x 248 pix.
= 264.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.065 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.05877308 - 0.13132046
平均 (標準偏差)0.00184416 (±0.009653499)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ248248248
Spacing248248248
セルA=B=C: 264.12003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0651.0651.065
M x/y/z248248248
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z264.120264.120264.120
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS248248248
D min/max/mean-0.0590.1310.002

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11189_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: monomer conformation 1 from symmetry expansion

ファイルemd_11189_additional_1.map
注釈monomer conformation 1 from symmetry expansion
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_11189_additional_2.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: monomer conformation 2 from symmetry expansion

ファイルemd_11189_additional_3.map
注釈monomer conformation 2 from symmetry expansion
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_11189_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_11189_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human mitochondrial heat shock protein family member D1 (HSPD1)

全体名称: human mitochondrial heat shock protein family member D1 (HSPD1)
要素
  • 複合体: human mitochondrial heat shock protein family member D1 (HSPD1)

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超分子 #1: human mitochondrial heat shock protein family member D1 (HSPD1)

超分子名称: human mitochondrial heat shock protein family member D1 (HSPD1)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: produced by heterologous expression, mature HSPD1, apo state
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.3 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: blot time 0.5 s or 4 s.
詳細the inverted double ring represented a small fraction of particles (< 10 %)

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 2 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 75.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 7655
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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