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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1101 | |||||||||
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タイトル | Coat protein fold and maturation transition of bacteriophage P22 seen at subnanometer resolutions. | |||||||||
マップデータ | Z-axis along 3fold symmetry axis, Y-axis along 2fold symmetry axis | |||||||||
試料 |
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生物種 | Enterobacteria phage P22 (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Jiang W / Li Z / Zhang Z / Baker ML / Prevelige PE / Chiu W | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Biol / 年: 2003 タイトル: Coat protein fold and maturation transition of bacteriophage P22 seen at subnanometer resolutions. 著者: Wen Jiang / Zongli Li / Zhixian Zhang / Matthew L Baker / Peter E Prevelige / Wah Chiu / 要旨: Bacteriophage P22 is a prototypical biological machine used for studying protein complex assembly and capsid maturation. Using cryo-EM, we solved the structures of P22 before and after the capsid ...Bacteriophage P22 is a prototypical biological machine used for studying protein complex assembly and capsid maturation. Using cryo-EM, we solved the structures of P22 before and after the capsid maturation at 8.5 A and 9.5 A resolutions, respectively. These structures allowed visualization of alpha-helices and beta-sheets from which the capsid protein fold is derived. The capsid fold is similar to that of the coat protein of HK97 bacteriophage. The cryo-EM shows that a large conformational change of the P22 capsid during maturation transition involves not only the domain movement of individual subunits, but also refolding of the capsid protein. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1101.map.gz | 61.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1101-v30.xml emd-1101.xml | 9.9 KB 9.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1101.gif | 17.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1101 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1101 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1101_validation.pdf.gz | 258.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1101_full_validation.pdf.gz | 257.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1101_validation.xml.gz | 4.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1101 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1101 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1101.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 116.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Z-axis along 3fold symmetry axis, Y-axis along 2fold symmetry axis | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.815 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : P22 Mature Phage
全体 | 名称: P22 Mature Phage |
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要素 |
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-超分子 #1000: P22 Mature Phage
超分子 | 名称: P22 Mature Phage / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 18 MDa / 理論値: 18 MDa |
-超分子 #1: Enterobacteria phage P22
超分子 | 名称: Enterobacteria phage P22 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: P22 mature phage / 詳細: the icosahedral protein shell / NCBI-ID: 10754 / 生物種: Enterobacteria phage P22 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: P22 mature phage |
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宿主 | 生物種: Salmonella (サルモネラ菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA) |
分子量 | 実験値: 18 MDa / 理論値: 18 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: capsid shell / 直径: 700 Å / T番号(三角分割数): 7 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
グリッド | 詳細: 400 mesh copper grid |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 90 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: home-made plunger |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL 4000EX |
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温度 | 最低: 95 K / 最高: 95 K / 平均: 95 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: by monitoring Thon rings at very close to focus |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 100 / 平均電子線量: 30 e/Å2 詳細: scanned at 7micrometer then averaged to 14micrometer step size ビット/ピクセル: 8 |
Tilt angle min | 0 |
Tilt angle max | 0 |
電子線 | 加速電圧: 400 kV / 電子線源: LAB6 |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 5.6 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 40000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: per micrograph |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SAVR / 使用した粒子像数: 5600 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: 1fh6 Chain - Chain ID: A |
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ソフトウェア | 名称: foldhunter |
詳細 | PDBEntryID_givenInChain. Protocol: rigid body |
精密化 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient |