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- EMDB-10830: Structure of a protonation mimic of unplugged C. jejuni MotAB -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10830
タイトルStructure of a protonation mimic of unplugged C. jejuni MotAB
マップデータ
試料
  • 複合体: Stator unit MotAB(Delta41-60, D22N)
    • タンパク質・ペプチド: Chemotaxis protein MotA, putative
    • タンパク質・ペプチド: Chemotaxis protein MotB, putative
  • リガンド: water
キーワードBacterial flagellar motor / stator unit / locomotion / proton transport / ion transport / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / chemotaxis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Flagellar motor protein MotA, conserved site / Flagellar motor protein motA family signature. / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / MotA/TolQ/ExbB proton channel / MotA/TolQ/ExbB proton channel family / : / OmpA-like domain superfamily / OmpA family ...: / Flagellar motor protein MotA, conserved site / Flagellar motor protein motA family signature. / Motility protein B-like, N-terminal domain / Membrane MotB of proton-channel complex MotA/MotB / MotA/TolQ/ExbB proton channel / MotA/TolQ/ExbB proton channel family / : / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chemotaxis protein MotA, putative / Chemotaxis protein MotB, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81-176 (カンピロバクター) / Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:23/36 (strain 81-176) (カンピロバクター)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Santiveri M / Roa-Eguiara A
資金援助 デンマーク, 2件
OrganizationGrant number国
Novo Nordisk FoundationNNF14CC0001 デンマーク
Danish Council for Independent Research8123-00002B デンマーク
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: Structure and Function of Stator Units of the Bacterial Flagellar Motor.
著者: Mònica Santiveri / Aritz Roa-Eguiara / Caroline Kühne / Navish Wadhwa / Haidai Hu / Howard C Berg / Marc Erhardt / Nicholas M I Taylor /
要旨: Many bacteria use the flagellum for locomotion and chemotaxis. Its bidirectional rotation is driven by a membrane-embedded motor, which uses energy from the transmembrane ion gradient to generate ...Many bacteria use the flagellum for locomotion and chemotaxis. Its bidirectional rotation is driven by a membrane-embedded motor, which uses energy from the transmembrane ion gradient to generate torque at the interface between stator units and rotor. The structural organization of the stator unit (MotAB), its conformational changes upon ion transport, and how these changes power rotation of the flagellum remain unknown. Here, we present ~3 Å-resolution cryoelectron microscopy reconstructions of the stator unit in different functional states. We show that the stator unit consists of a dimer of MotB surrounded by a pentamer of MotA. Combining structural data with mutagenesis and functional studies, we identify key residues involved in torque generation and present a detailed mechanistic model for motor function and switching of rotational direction.
履歴
登録2020年4月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月30日-
マップ公開2020年9月30日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ykr
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10830.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10830.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.992 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.992 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.992 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.26193705 - 0.38684487
平均 (標準偏差)0.00043033095 (±0.010124373)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.992 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8320.8320.832
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z212.992212.992212.992
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.2620.3870.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10830_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_10830_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_10830_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Stator unit MotAB(Delta41-60, D22N)

全体名称: Stator unit MotAB(Delta41-60, D22N)
要素
  • 複合体: Stator unit MotAB(Delta41-60, D22N)
    • タンパク質・ペプチド: Chemotaxis protein MotA, putative
    • タンパク質・ペプチド: Chemotaxis protein MotB, putative
  • リガンド: water

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超分子 #1: Stator unit MotAB(Delta41-60, D22N)

超分子名称: Stator unit MotAB(Delta41-60, D22N) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: The stator unit consists of a dimer of MotB surrounded by a pentamer of MotA. Single mutation D22N simulates the protonated state of the channel. This stator unit is unplugged (deletion of ...詳細: The stator unit consists of a dimer of MotB surrounded by a pentamer of MotA. Single mutation D22N simulates the protonated state of the channel. This stator unit is unplugged (deletion of aminoacids 41 to 60 of MotB).
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81-176 (カンピロバクター)

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分子 #1: Chemotaxis protein MotA, putative

分子名称: Chemotaxis protein MotA, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:23/36 (strain 81-176) (カンピロバクター)
株: 81-176
分子量理論値: 28.195816 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDLSTILGMV LAVTSISVGD ILEGGNPLHV IHLSSFLIVM PTAAFCAMTS THKKIVKAAY KELKVVFKGS GVNLPERIAQ LIEFAIIAR RDGLLALESR TNEIENEFLK NAMMMLVDGK SFEEIHESME IQTEQLEEHY KECAEYWIVF GETCPTMGLV G AVFGLILA ...文字列:
MDLSTILGMV LAVTSISVGD ILEGGNPLHV IHLSSFLIVM PTAAFCAMTS THKKIVKAAY KELKVVFKGS GVNLPERIAQ LIEFAIIAR RDGLLALESR TNEIENEFLK NAMMMLVDGK SFEEIHESME IQTEQLEEHY KECAEYWIVF GETCPTMGLV G AVFGLILA LKLLDNPQAM AAGISGAFTA TVTGIFGAYA LFAPWGKKLK ANGMDLVKEQ IVITEAIKGI AEGANPRDLE AK LFNFLSH DDPRISQFDK G

UniProtKB: Chemotaxis protein MotA, putative

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分子 #2: Chemotaxis protein MotB, putative

分子名称: Chemotaxis protein MotB, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:23/36 (strain 81-176) (カンピロバクター)
株: 81-176
分子量理論値: 29.862643 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAKKHKCPEC PAGEKWAVPY ANFLSLLLAL FIALWAISKT TQTVKEESKT QEKYKGAAKE ESDELKSLKQ MTMTQQETIK RLQAALDQS DNQVALNLPS KVEFERGSAQ IVSADIQDYL KRMAELTTYL PPQAKIEIRG YTDNSDSIIR SYELAYQRAE N VLKYFIEG ...文字列:
MAKKHKCPEC PAGEKWAVPY ANFLSLLLAL FIALWAISKT TQTVKEESKT QEKYKGAAKE ESDELKSLKQ MTMTQQETIK RLQAALDQS DNQVALNLPS KVEFERGSAQ IVSADIQDYL KRMAELTTYL PPQAKIEIRG YTDNSDSIIR SYELAYQRAE N VLKYFIEG GANLKNISIK SYGLNNPING NPQALENNRV EIYFKVDTAD TSTQKSVLEL INKIGTKAPG TLEVLFQGPG GS GSAWSHP QFEKGGGSGG GSGGSAWSHP QFEK

UniProtKB: Chemotaxis protein MotB, putative

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.68 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 43.44 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 456384
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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