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- EMDB-1079: Electron crystallography reveals the structure of metarhodopsin I. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1079
タイトルElectron crystallography reveals the structure of metarhodopsin I.
マップデータDensity map of a rhodopsin photostationary state, highly enriched in metarhodopsin I
試料
  • 試料: Bovine Metarhodopsin I
  • タンパク質・ペプチド: Rhodopsin
機能・相同性G protein-coupled opsin signaling pathway => GO:0016056 / Rhodopsin
機能・相同性情報
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å
データ登録者Ruprecht JJ / Mielke T / Vogel R / Villa C / Schertler GFX
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2004
タイトル: Electron crystallography reveals the structure of metarhodopsin I.
著者: Jonathan J Ruprecht / Thorsten Mielke / Reiner Vogel / Claudio Villa / Gebhard F X Schertler /
要旨: Rhodopsin is the prototypical G protein-coupled receptor, responsible for detection of dim light in vision. Upon absorption of a photon, rhodopsin undergoes structural changes, characterised by ...Rhodopsin is the prototypical G protein-coupled receptor, responsible for detection of dim light in vision. Upon absorption of a photon, rhodopsin undergoes structural changes, characterised by distinct photointermediates. Currently, only the ground-state structure has been described. We have determined a density map of a photostationary state highly enriched in metarhodopsin I, to a resolution of 5.5 A in the membrane plane, by electron crystallography. The map shows density for helix 8, the cytoplasmic loops, the extracellular plug, all tryptophan residues, an ordered cholesterol molecule and the beta-ionone ring. Comparison of this map with X-ray structures of the ground state reveals that metarhodopsin I formation does not involve large rigid-body movements of helices, but there is a rearrangement close to the bend of helix 6, at the level of the retinal chromophore. There is no gradual build-up of the large conformational change known to accompany metarhodopsin II formation. The protein remains in a conformation similar to that of the ground state until late in the photobleaching process.
履歴
登録2004年5月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2004年5月12日-
マップ公開2004年9月7日-
更新2013年9月25日-
現状2013年9月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 51.246035785
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 51.246035785
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1079.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1079.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Density map of a rhodopsin photostationary state, highly enriched in metarhodopsin I
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.67 Å/pix.
x 119 pix.
= 200. Å		0.49 Å/pix.
x 181 pix.
= 58.8 Å		0.44 Å/pix.
x 231 pix.
= 83.7 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズ
XYZ
EMDB情報0.490.440531.66667
CCP4マップ ヘッダ情報0.490.440531.66667
EM Navigator ムービー #10.440530.491.6667
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 25.0 / ムービー #1: 51.2460358
最小 - 最大-131.953247070000003 - 250.0
平均 (標準偏差)-0.29949433 (±28.60485268)
対称性空間群: 18
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-30-20-59
サイズ181231119
Spacing190120120
セルA: 58.800003 Å / B: 83.69994 Å / C: 200.0004 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.490.440526315789471.6666666666667
M x/y/z120190120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z58.80083.700200.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-30-20-59
NX/NY/NZ181231119
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-20-30-59
NC/NR/NS231181119
D min/max/mean-131.953250.000-0.299

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bovine Metarhodopsin I

全体名称: Bovine Metarhodopsin I
要素
  • 試料: Bovine Metarhodopsin I
  • タンパク質・ペプチド: Rhodopsin

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超分子 #1000: Bovine Metarhodopsin I

超分子名称: Bovine Metarhodopsin I / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Illuminated to form a photostationary state highly enriched in metarhodopsin I
集合状態: monomer / Number unique components: 1
分子量実験値: 39 KDa / 理論値: 39 KDa

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分子 #1: Rhodopsin

分子名称: Rhodopsin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Rh / 詳細: Illuminated to form photostationary state / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: Bovine / 組織: Retina / 細胞: Retinal rod cell / Organelle: Membrane / 細胞中の位置: Disk membrane
分子量実験値: 39 KDa / 理論値: 39 KDa
配列GO: G protein-coupled opsin signaling pathway => GO:0016056 / InterPro: Rhodopsin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7
詳細: 20mM HEPES pH 7, 100 mM NaCl, 10 mM MgCl2, 3 mM NaN3, 4 mM DTT, 4 mM mercaptoethanol, 2.5 % (v/v) isopropanol
グリッド詳細: 300 mesh molybdenum grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 75 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細: Vitrification instrument: Gatan cryoplunge. Vitrification carried out in temperature and humidity-controlled chamber
Timed resolved state: Vitrified after illumination of specimen
手法: Blot for 20 sec before plunging
詳細11 day dialysis at 18 deg C
結晶化詳細: 11 day dialysis at 18 deg C

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度最低: 77 K / 最高: 77 K / 平均: 77 K
アライメント法Legacy - 非点収差: corrected at 230,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 87 / 平均電子線量: 15 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 59000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.41 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.27 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid-nitrogen cooled Gatan holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle max: 60 / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: MRC
結晶パラメータ単位格子 - A: 58.8 Å / 単位格子 - B: 83.7 Å / 単位格子 - C: 200.0 Å / 単位格子 - γ: 90 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 90 ° / 面群: P 2 21 21
CTF補正詳細: Each image

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1gzm


Chain - Chain ID: B
ソフトウェア名称: O
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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