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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1075 | |||||||||
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タイトル | Molecular architecture of the prolate head of bacteriophage T4. | |||||||||
![]() | cryoEM reconstruction of the bacteriophage T4 head | |||||||||
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生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22.5 Å | |||||||||
![]() | Fokine A / Chipman PR / Leiman PG / Mesyanzhinov VV / Rao VB / Rossmann MG | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Molecular architecture of the prolate head of bacteriophage T4. 著者: Andrei Fokine / Paul R Chipman / Petr G Leiman / Vadim V Mesyanzhinov / Venigalla B Rao / Michael G Rossmann / ![]() 要旨: The head of bacteriophage T4 is a prolate icosahedron with one unique portal vertex to which the phage tail is attached. The three-dimensional structure of mature bacteriophage T4 head has been ...The head of bacteriophage T4 is a prolate icosahedron with one unique portal vertex to which the phage tail is attached. The three-dimensional structure of mature bacteriophage T4 head has been determined to 22-A resolution by using cryo-electron microscopy. The T4 capsid has a hexagonal surface lattice characterized by the triangulation numbers T(end) = 13 laevo for the icosahedral caps and T(mid) = 20 for the midsection. Hexamers of the major capsid protein gene product (gp)23* and pentamers of the vertex protein gp24*, as well as the outer surface proteins highly antigenic outer capsid protein (hoc) and small outer capsid protein (soc), are clearly evident in the reconstruction. The size and shape of the gp23* hexamers are similar to the major capsid protein organization of bacteriophage HK97. The binding sites and shape of the hoc and soc proteins have been established by analysis of the soc(-) and hoc(-)soc(-) T4 structures. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 22.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10 KB 10 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | 74.2 KB 61.4 KB 62.7 KB 55.9 KB 37.8 KB 29.4 KB 90.3 KB 106.2 KB 72.4 KB 51.9 KB 104.2 KB 76.2 KB 2.7 KB 4.3 KB 3.7 KB 2.9 KB 2.8 KB 5.4 KB 5.9 KB 4.5 KB 3.5 KB 5.9 KB 4.8 KB 737.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 239.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 238.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 4.5 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
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マップ
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注釈 | cryoEM reconstruction of the bacteriophage T4 head | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 5.96 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : bacteriophage T4 prolate head
全体 | 名称: bacteriophage T4 prolate head |
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要素 |
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-超分子 #1000: bacteriophage T4 prolate head
超分子 | 名称: bacteriophage T4 prolate head / タイプ: sample / ID: 1000 詳細: Sample was the native bacteriophage T4. Only the head part of the phage was reconstructed. Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 194 MDa / 手法: STEM, 194 MDa is the mass of the DNA filled head. |
-超分子 #1: Enterobacteria phage T4
超分子 | 名称: Enterobacteria phage T4 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: phage T4 / NCBI-ID: 10665 / 生物種: Enterobacteria phage T4 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: phage T4 |
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宿主 | 生物種: Ecoli / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA) |
分子量 | 理論値: 194 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: capsid width is 860 A, length is 1195 A |
ウイルス殻 | Shell ID: 2 / 名称: Tmid=20; Tend=13 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 6.2 詳細: Distilled water. The concentration of the virus particles was 10E11 particles pre ml. |
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グリッド | 詳細: quantifoil copper grid 2um holes |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 90 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER 詳細: Vitrification instrument: in-house, gravity driven plunger 手法: 3.5ul of sample hand blotted approx. 1sec |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM300FEG/T |
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温度 | 平均: 97 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: live fft at 190,000x |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 55 / 平均電子線量: 29 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 47000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.1 µm / 倍率(公称値): 45000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: Each particle |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER 詳細: The reconstruction was performed by imposing 5-fold symmetry averaging. The 5-fold axis is along Z. 使用した粒子像数: 5140 |
最終 角度割当 | 詳細: The reconstruction was made in SPIDER using the projection matching protocol. The reference projections were calculated in the interval theta: 0-90 degrees, phi: 0-72 degrees. |
-原子モデル構築 1
詳細 | Nothing to fit |
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