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万見
- EMDB-10561: Structure of the RBM3/collar region of the Salmonella flagella MS... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10561
タイトルStructure of the RBM3/collar region of the Salmonella flagella MS-ring protein FliF with 35-fold symmetry applied
マップデータPost process map
試料
  • 複合体: Homomeric 35mer of Salmonella enterica serovar Typhimurium FliF
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar MS-ring FliF
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Johnson S / Fong YH / Deme JC / Furlong EJ / Kuhlen L / Lea SM
資金援助 英国, 6件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust100298 英国
Wellcome Trust201536 英国
Wellcome Trust209194 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M011984/1 英国
Wellcome Trust1009136 英国
Wolfson FoundationWL160052 英国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2020
タイトル: Symmetry mismatch in the MS-ring of the bacterial flagellar rotor explains the structural coordination of secretion and rotation.
著者: Steven Johnson / Yu Hang Fong / Justin C Deme / Emily J Furlong / Lucas Kuhlen / Susan M Lea /
要旨: The bacterial flagellum is a complex self-assembling nanomachine that confers motility to the cell. Despite great variation across species, all flagella are ultimately constructed from a helical ...The bacterial flagellum is a complex self-assembling nanomachine that confers motility to the cell. Despite great variation across species, all flagella are ultimately constructed from a helical propeller that is attached to a motor embedded in the inner membrane. The motor consists of a series of stator units surrounding a central rotor made up of two ring complexes, the MS-ring and the C-ring. Despite many studies, high-resolution structural information is still lacking for the MS-ring of the rotor, and proposed mismatches in stoichiometry between the two rings have long provided a source of confusion for the field. Here, we present structures of the Salmonella MS-ring, revealing a high level of variation in inter- and intrachain symmetry that provides a structural explanation for the ability of the MS-ring to function as a complex and elegant interface between the two main functions of the flagellum-protein secretion and rotation.
履歴
登録2019年12月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年3月18日-
マップ公開2020年3月18日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10561.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10561.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post process map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 432 pix.
= 355.104 Å		0.82 Å/pix.
x 432 pix.
= 355.104 Å		0.82 Å/pix.
x 432 pix.
= 355.104 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.822 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.007 / ムービー #1: 0.007
最小 - 最大-0.023238972 - 0.031563114
平均 (標準偏差)0.0001327079 (±0.001161312)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 355.104 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8220.8220.822
M x/y/z432432432
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z355.104355.104355.104
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ79740
NX/NY/NZ93103213
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS432432432
D min/max/mean-0.0230.0320.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10561_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Refinement map

ファイルemd_10561_additional.map
注釈Refinement map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Refinement map

ファイルemd_10561_additional_1.map
注釈Refinement map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_10561_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_10561_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homomeric 35mer of Salmonella enterica serovar Typhimurium FliF

全体名称: Homomeric 35mer of Salmonella enterica serovar Typhimurium FliF
要素
  • 複合体: Homomeric 35mer of Salmonella enterica serovar Typhimurium FliF
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar MS-ring FliF

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超分子 #1: Homomeric 35mer of Salmonella enterica serovar Typhimurium FliF

超分子名称: Homomeric 35mer of Salmonella enterica serovar Typhimurium FliF
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21
分子量理論値: 2.14 MDa

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分子 #1: Flagellar MS-ring FliF

分子名称: Flagellar MS-ring FliF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQ LTQMNIPYRF ANGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE K FGISQFSE QVNYQRALEG ELARTIETLG PVKSARVHLA MPKPSLFVRE ...文字列:
MSATASTATQ PKPLEWLNRL RANPRIPLIV AGSAAVAIVV AMVLWAKTPD YRTLFSNLSD QDGGAIVAQ LTQMNIPYRF ANGSGAIEVP ADKVHELRLR LAQQGLPKGG AVGFELLDQE K FGISQFSE QVNYQRALEG ELARTIETLG PVKSARVHLA MPKPSLFVRE QKSPSASVTV TL EPGRALD EGQISAVVHL VSSAVAGLPP GNVTLVDQSG HLLTQSNTSG RDLNDAQLKF AND VESRIQ RRIEAILSPI VGNGNVHAQV TAQLDFANKE QTEEHYSPNG DASKATLRSR QLNI SEQVG AGYPGGVPGA LSNQPAPPNE APIATPPTNQ QNAQNTPQTS TSTNSNSAGP RSTQR NETS NYEVDRTIRH TKMNVGDIER LSVAVVVNYK TLADGKPLPL TADQMKQIED LTREAM GFS DKRGDTLNVV NSPFSAVDNT GGELPFWQQQ SFIDQLLAAG RWLLVLVVAW ILWRKAV RP QLTRRVEEAK AAQEQAQVRQ ETEEAVEVRL SKDEQLQQRR ANQRLGAEVM SQRIREMS D NDPRVVALVI RQWMSNDHE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C35 (35回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7) / 使用した粒子像数: 42165
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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