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- EMDB-10551: Escherichia coli AdhE structure in its extended conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10551
タイトルEscherichia coli AdhE structure in its extended conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: AdhE dimer in complex with NAD+ and Fe2+
    • タンパク質・ペプチド: Aldehyde-alcohol dehydrogenase
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FE (III) ION
キーワードbacterial metabolism / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / ethanol biosynthetic process / mixed acid fermentation / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / carbon utilization / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase / ferrous iron binding / protein homooligomerization ...: / ethanol biosynthetic process / mixed acid fermentation / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / carbon utilization / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase / ferrous iron binding / protein homooligomerization / response to oxidative stress / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase / Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase, C-terminal domain / Iron-type alcohol dehydrogenase-like / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 2. / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 1. / Alcohol dehydrogenase, iron-type, conserved site / Alcohol dehydrogenase, iron-type/glycerol dehydrogenase GldA / Iron-containing alcohol dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family ...Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase / Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase, C-terminal domain / Iron-type alcohol dehydrogenase-like / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 2. / Iron-containing alcohol dehydrogenases signature 1. / Alcohol dehydrogenase, iron-type, conserved site / Alcohol dehydrogenase, iron-type/glycerol dehydrogenase GldA / Iron-containing alcohol dehydrogenase / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase AdhE
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Fronzes R / Pony P
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)TransfoPneumoEuropean Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Filamentation of the bacterial bi-functional alcohol/aldehyde dehydrogenase AdhE is essential for substrate channeling and enzymatic regulation.
著者: Pauline Pony / Chiara Rapisarda / Laurent Terradot / Esther Marza / Rémi Fronzes /
要旨: Acetaldehyde-alcohol dehydrogenase (AdhE) enzymes are a key metabolic enzyme in bacterial physiology and pathogenicity. They convert acetyl-CoA to ethanol via an acetaldehyde intermediate during ...Acetaldehyde-alcohol dehydrogenase (AdhE) enzymes are a key metabolic enzyme in bacterial physiology and pathogenicity. They convert acetyl-CoA to ethanol via an acetaldehyde intermediate during ethanol fermentation in an anaerobic environment. This two-step reaction is associated to NAD regeneration, essential for glycolysis. The bifunctional AdhE enzyme is conserved in all bacterial kingdoms but also in more phylogenetically distant microorganisms such as green microalgae. It is found as an oligomeric form called spirosomes, for which the function remains elusive. Here, we use cryo-electron microscopy to obtain structures of Escherichia coli spirosomes in different conformational states. We show that spirosomes contain active AdhE monomers, and that AdhE filamentation is essential for its activity in vitro and function in vivo. The detailed analysis of these structures provides insight showing that AdhE filamentation is essential for substrate channeling within the filament and for the regulation of enzyme activity.
履歴
登録2019年12月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月3日-
マップ公開2020年6月3日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tqh
  • 表面レベル: 0.008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10551.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10551.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 67 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.13 Å/pix.
x 260 pix.
= 293.8 Å		1.13 Å/pix.
x 260 pix.
= 293.8 Å		1.13 Å/pix.
x 260 pix.
= 293.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.13 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.008 / ムービー #1: 0.008
最小 - 最大-0.029835222 - 0.065381266
平均 (標準偏差)-0.0003966943 (±0.0024334437)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ260260260
Spacing260260260
セルA=B=C: 293.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.131.131.13
M x/y/z260260260
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z293.800293.800293.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS260260260
D min/max/mean-0.0300.065-0.000

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添付データ

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追加マップ: sharpened map

ファイルemd_10551_additional.map
注釈sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_10551_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_10551_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : AdhE dimer in complex with NAD+ and Fe2+

全体名称: AdhE dimer in complex with NAD+ and Fe2+
要素
  • 複合体: AdhE dimer in complex with NAD+ and Fe2+
    • タンパク質・ペプチド: Aldehyde-alcohol dehydrogenase
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FE (III) ION

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超分子 #1: AdhE dimer in complex with NAD+ and Fe2+

超分子名称: AdhE dimer in complex with NAD+ and Fe2+ / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Aldehyde-alcohol dehydrogenase

分子名称: Aldehyde-alcohol dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: alcohol dehydrogenase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 96.244117 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAVTNVAELN ALVERVKKAQ REYASFTQEQ VDKIFRAAAL AAADARIPLA KMAVAESGMG IVEDKVIKNH FASEYIYNAY KDEKTCGVL SEDDTFGTIT IAEPIGIICG IVPTTNPTST AIFKSLISLK TRNAIIFSPH PRAKDATNKA ADIVLQAAIA A GAPKDLIG ...文字列:
MAVTNVAELN ALVERVKKAQ REYASFTQEQ VDKIFRAAAL AAADARIPLA KMAVAESGMG IVEDKVIKNH FASEYIYNAY KDEKTCGVL SEDDTFGTIT IAEPIGIICG IVPTTNPTST AIFKSLISLK TRNAIIFSPH PRAKDATNKA ADIVLQAAIA A GAPKDLIG WIDQPSVELS NALMHHPDIN LILATGGPGM VKAAYSSGKP AIGVGAGNTP VVIDETADIK RAVASVLMSK TF DNGVICA SEQSVVVVDS VYDAVRERFA THGGYLLQGK ELKAVQDVIL KNGALNAAIV GQPAYKIAEL AGFSVPENTK ILI GEVTVV DESEPFAHEK LSPTLAMYRA KDFEDAVEKA EKLVAMGGIG HTSCLYTDQD NQPARVSYFG QKMKTARILI NTPA SQGGI GDLYNFKLAP SLTLGCGSWG GNSISENVGP KHLINKKTVA KRAENMLWHK LPKSIYFRRG SLPIALDEVI TDGHK RALI VTDRFLFNNG YADQITSVLK AAGVETEVFF EVEADPTLSI VRKGAELANS FKPDVIIALG GGSPMDAAKI MWVMYE HPE THFEELALRF MDIRKRIYKF PKMGVKAKMI AVTTTSGTGS EVTPFAVVTD DATGQKYPLA DYALTPDMAI VDANLVM DM PKSLCAFGGL DAVTHAMEAY VSVLASEFSD GQALQALKLL KEYLPASYHE GSKNPVARER VHSAATIAGI AFANAFLG V CHSMAHKLGS QFHIPHGLAN ALLICNVIRY NANDNPTKQT AFSQYDRPQA RRRYAEIADH LGLSAPGDRT AAKIEKLLA WLETLKAELG IPKSIREAGV QEADFLANVD KLSEDAFDDQ CTGANPRYPL ISELKQILLD TYYGRDYVEG ETAAKKEAAP AKAEKKAKK SA

UniProtKB: Bifunctional aldehyde-alcohol dehydrogenase AdhE

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分子 #2: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

分子名称: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: NAD
分子量理論値: 663.425 Da
Chemical component information

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

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分子 #3: FE (III) ION

分子名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: FE
分子量理論値: 55.845 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 0.0025 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.0005 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 138927
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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