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- EMDB-10341: Campylobacter jejuni fliN deletion bacterial flagella motor -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10341
タイトルCampylobacter jejuni fliN deletion bacterial flagella motor
マップデータMain density map of Campylobacter jejuni %u0394FliN flagella motor structure.
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Bacterial flagellar motor (cellular-component from Campylobacter jejuni, located in [Cell wall])
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81-176 (カンピロバクター)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 92.0 Å
データ登録者Henderson LD / Beeby M
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/P019374/1 英国
引用ジャーナル: mBio / 年: 2020
タイトル: Diversification of Campylobacter jejuni Flagellar C-Ring Composition Impacts Its Structure and Function in Motility, Flagellar Assembly, and Cellular Processes.
著者: Louie D Henderson / Teige R S Matthews-Palmer / Connor J Gulbronson / Deborah A Ribardo / Morgan Beeby / David R Hendrixson /
要旨: Bacterial flagella are reversible rotary motors that rotate external filaments for bacterial propulsion. Some flagellar motors have diversified by recruiting additional components that influence ...Bacterial flagella are reversible rotary motors that rotate external filaments for bacterial propulsion. Some flagellar motors have diversified by recruiting additional components that influence torque and rotation, but little is known about the possible diversification and evolution of core motor components. The mechanistic core of flagella is the cytoplasmic C ring, which functions as a rotor, directional switch, and assembly platform for the flagellar type III secretion system (fT3SS) ATPase. The C ring is composed of a ring of FliG proteins and a helical ring of surface presentation of antigen (SPOA) domains from the switch proteins FliM and one of two usually mutually exclusive paralogs, FliN or FliY. We investigated the composition, architecture, and function of the C ring of , which encodes FliG, FliM, and both FliY and FliN by a variety of interrogative approaches. We discovered a diversified C ring containing FliG, FliM, and both FliY, which functions as a classical FliN-like protein for flagellar assembly, and FliN, which has neofunctionalized into a structural role. Specific protein interactions drive the formation of a more complex heterooligomeric C-ring structure. We discovered that this complex C ring has additional cellular functions in polarly localizing FlhG for numerical regulation of flagellar biogenesis and spatial regulation of division. Furthermore, mutation of the C ring revealed a T3SS that was less dependent on its ATPase complex for assembly than were other systems. Our results highlight considerable evolved flagellar diversity that impacts motor output, biogenesis, and cellular processes in different species. The conserved core of bacterial flagellar motors reflects a shared evolutionary history that preserves the mechanisms essential for flagellar assembly, rotation, and directional switching. In this work, we describe an expanded and diversified set of core components in the flagellar C ring, the mechanistic core of the motor. Our work provides insight into how usually conserved core components may have diversified by gene duplication, enabling a division of labor of the ancestral protein between the two new proteins, acquisition of new roles in flagellar assembly and motility, and expansion of the function of the flagellum beyond motility, including spatial regulation of cell division and numerical control of flagellar biogenesis in Our results highlight that relatively small changes, such as gene duplications, can have substantial ramifications on the cellular roles of a molecular machine.
履歴
登録2019年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月22日-
マップ公開2020年1月22日-
更新2020年1月22日-
現状2020年1月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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ムービー
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ムービービューア
添付画像

emd_10341.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10341.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main density map of Campylobacter jejuni %u0394FliN flagella motor structure.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
8.28 Å/pix.
x 150 pix.
= 1242.15 Å		8.28 Å/pix.
x 150 pix.
= 1242.15 Å		8.28 Å/pix.
x 150 pix.
= 1242.15 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 8.281 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.4414584 - 0.41941792
平均 (標準偏差)-0.06003719 (±0.13994698)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 1242.15 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z8.2818.2818.281
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1242.1501242.1501242.150
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.4410.419-0.060

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacterial flagellar motor (cellular-component from Campylobacter ...

全体名称: Bacterial flagellar motor (cellular-component from Campylobacter jejuni, located in [Cell wall])
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Bacterial flagellar motor (cellular-component from Campylobacter jejuni, located in [Cell wall])

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超分子 #1: Bacterial flagellar motor (cellular-component from Campylobacter ...

超分子名称: Bacterial flagellar motor (cellular-component from Campylobacter jejuni, located in [Cell wall])
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81-176 (カンピロバクター)
細胞中の位置: Cell pole

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態cell

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot time 2, blot force 2, OD 20.
詳細In situ within Campylobacter jejuni

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 120.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 倍率（公称値）: 25000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C17 (17回回転対称) / アルゴリズム: SIMULTANEOUS ITERATIVE (SIRT) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 92.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PEET / 使用したサブトモグラム数: 281
抽出トモグラム数: 300 / 使用した粒子像数: 281 / 参照モデル: Reference free / 手法: Manually picked / ソフトウェア - 名称: IMOD
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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