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- EMDB-10235: Cryo-electron microscopy structure of a RbcL-Raf1 supercomplex fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10235
タイトルCryo-electron microscopy structure of a RbcL-Raf1 supercomplex from Synechococcus elongatus PCC 7942
マップデータCryo-electron microscopy structure of a RbcL8-Raf18 supercomplex from the cyanobacterium Synechococcus elongatus 7942
試料
  • 複合体: RbcL-Raf1 supercomplex of Synechococcus elongatus 7942
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
    • タンパク質・ペプチド: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1)
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / carboxysome / photorespiration / ribulose-bisphosphate carboxylase / carbon fixation / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / monooxygenase activity / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. ...Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO accumulation factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus PCC 7942 (バクテリア) / Synechococcus elongatus PCC 7942 = FACHB-805 (バクテリア) / Synechococcus elongatus (strain PCC 7942 / FACHB-805) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Huang F / Kong W-W / Sun Y / Chen T / Dykes GF / Jiang YL / Liu LN
資金援助 英国, 4件
OrganizationGrant number国
Royal SocietyURF/R/180030 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M024202/1 英国
Royal SocietyUF120411 英国
Leverhulme TrustECF-2016-778 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Rubisco accumulation factor 1 (Raf1) plays essential roles in mediating Rubisco assembly and carboxysome biogenesis.
著者: Fang Huang / Wen-Wen Kong / Yaqi Sun / Taiyu Chen / Gregory F Dykes / Yong-Liang Jiang / Lu-Ning Liu /
要旨: Carboxysomes are membrane-free organelles for carbon assimilation in cyanobacteria. The carboxysome consists of a proteinaceous shell that structurally resembles virus capsids and internal enzymes ...Carboxysomes are membrane-free organelles for carbon assimilation in cyanobacteria. The carboxysome consists of a proteinaceous shell that structurally resembles virus capsids and internal enzymes including ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco), the primary carbon-fixing enzyme in photosynthesis. The formation of carboxysomes requires hierarchical self-assembly of thousands of protein subunits, initiated from Rubisco assembly and packaging to shell encapsulation. Here we study the role of Rubisco assembly factor 1 (Raf1) in Rubisco assembly and carboxysome formation in a model cyanobacterium, PCC7942 (Syn7942). Cryo-electron microscopy reveals that Raf1 facilitates Rubisco assembly by mediating RbcL dimer formation and dimer-dimer interactions. Syn7942 cells lacking Raf1 are unable to form canonical intact carboxysomes but generate a large number of intermediate assemblies comprising Rubisco, CcaA, CcmM, and CcmN without shell encapsulation and a low abundance of carboxysome-like structures with reduced dimensions and irregular shell shapes and internal organization. As a consequence, the Raf1-depleted cells exhibit reduced Rubisco content, CO-fixing activity, and cell growth. Our results provide mechanistic insight into the chaperone-assisted Rubisco assembly and biogenesis of carboxysomes. Advanced understanding of the biogenesis and stepwise formation process of the biogeochemically important organelle may inform strategies for heterologous engineering of functional CO-fixing modules to improve photosynthesis.
履歴
登録2019年8月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月5日-
マップ公開2020年8月5日-
更新2020年8月5日-
現状2020年8月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6smh
  • 表面レベル: 0.015
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10235.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10235.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-electron microscopy structure of a RbcL8-Raf18 supercomplex from the cyanobacterium Synechococcus elongatus 7942
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.04692439 - 0.07288982
平均 (標準偏差)0.00019264383 (±0.004175179)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 300.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.251.251.25
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z300.000300.000300.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0470.0730.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RbcL-Raf1 supercomplex of Synechococcus elongatus 7942

全体名称: RbcL-Raf1 supercomplex of Synechococcus elongatus 7942
要素
  • 複合体: RbcL-Raf1 supercomplex of Synechococcus elongatus 7942
    • タンパク質・ペプチド: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
    • タンパク質・ペプチド: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1)

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超分子 #1: RbcL-Raf1 supercomplex of Synechococcus elongatus 7942

超分子名称: RbcL-Raf1 supercomplex of Synechococcus elongatus 7942
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: cryoEM structure of a RbcL8-Raf18 complex from Synechococcus elongatus 7942
由来(天然)生物種: Synechococcus elongatus PCC 7942 (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain

分子名称: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribulose-bisphosphate carboxylase
由来(天然)生物種: Synechococcus elongatus PCC 7942 = FACHB-805 (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: LTYYTPDYTP KDTDLLAAFR FSPQPGVPAP EAGAAIAAES STGTWTTVWT DLLTDMDRYD GKCYHIEPVQ GEENSYFAFI ADPLDLFEE GSVTNILTSI VGNVFGFKAI RSLRLEDIRF PVALVKTFQG PPHGIQVERD LLNKYGRPML GCTIKPKLGL S AKNYGRAV ...文字列:
LTYYTPDYTP KDTDLLAAFR FSPQPGVPAP EAGAAIAAES STGTWTTVWT DLLTDMDRYD GKCYHIEPVQ GEENSYFAFI ADPLDLFEE GSVTNILTSI VGNVFGFKAI RSLRLEDIRF PVALVKTFQG PPHGIQVERD LLNKYGRPML GCTIKPKLGL S AKNYGRAV YECLRGGLDF TKDDENINSQ PFQRWRDRFL FVADAIHKSQ AETGEIKGHY LNVTAPTCEE MMKRAEFAKE LG MPIIMHD FLTAGFTANT TLAKWCRDNG VLLHIHRAMH AVIDRQRNHG IHFRVLAKCL RLSGGDHLHS GTVVGKLEGD KAS TLGFVD LMREDHIEAD RSRGVFFTQD WASMPGVLPV ASGGIHVWHM PALVEIFGDD SVLQFGGGTL GHPWGNAPGA TANR VALEA CVQARNEGRD LYREGGDILR EAGKWSPELA AALDLWKEIK FE

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分子 #2: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1)

分子名称: Rubisco accumulation factor 1 (RAF1) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechococcus elongatus (strain PCC 7942 / FACHB-805) (バクテリア)
配列文字列:
ERQELLGQLR RKEGRWLAWA RACQTLLKNG LNPQTLFEAT GFEPIQQNQI TVAMQVYDSI LRQDPPAHVR ETYQEWGSDL LYELRELDQ EQRSLCAQLA LERKLDADQI REVAKATKDF CRLPKQPENF DRHPGDAVAH QCWRLAQERT DLTERSRLIA R GLQFAQSA GARALIEALL LDLSGVPSRK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 25.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6kkn

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / 使用した粒子像数: 16022
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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