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- EMDB-1017: The DnaB.DnaC complex: a structure based on dimers assembled arou... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1017
タイトルThe DnaB.DnaC complex: a structure based on dimers assembled around an occluded channel.
マップデータ
試料
  • 試料: DnaB.DnaC complex from Escherichia coli
  • タンパク質・ペプチド: DnaB
  • タンパク質・ペプチド: DnaC
機能・相同性: / DNA helicase activity
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 26.0 Å
データ登録者Barcena M / Ruiz T / Donate LE / Brown SE / Dixon NE / Radermacher M / Carazo JM
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2001
タイトル: The DnaB.DnaC complex: a structure based on dimers assembled around an occluded channel.
著者: M Bárcena / T Ruiz / L E Donate / S E Brown / N E Dixon / M Radermacher / J M Carazo /
要旨: Replicative helicases are motor proteins that unwind DNA at replication forks. Escherichia coli DnaB is the best characterized member of this family of enzymes. We present the 26 A resolution three- ...Replicative helicases are motor proteins that unwind DNA at replication forks. Escherichia coli DnaB is the best characterized member of this family of enzymes. We present the 26 A resolution three-dimensional structure of the DnaB hexamer in complex with its loading partner, DnaC, obtained from cryo-electron microscopy. Analysis of the volume brings insight into the elaborate way the two proteins interact, and provides a structural basis for control of the symmetry state and inactivation of the helicase by DnaC. The complex is arranged on the basis of interactions among DnaC and DnaB dimers. DnaC monomers are observed for the first time to arrange as three dumb-bell-shaped dimers that interlock into one of the faces of the helicase. This could be responsible for the freezing of DnaB in a C(3) architecture by its loading partner. The central channel of the helicase is almost occluded near the end opposite to DnaC, such that even single-stranded DNA could not pass through. We propose that the DnaB N-terminal domain is located at this face.
履歴
登録2002年6月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2002年10月17日-
マップ公開2003年10月17日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1017.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1017.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.6 Å
密度
表面レベル1: 0.00411 / ムービー #1: 0.012
最小 - 最大-0.0212883 - 0.0298335
平均 (標準偏差)0.0000559347 (±0.0016241)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 460.8 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.63.63.6
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z460.800460.800460.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0210.0300.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : DnaB.DnaC complex from Escherichia coli

全体名称: DnaB.DnaC complex from Escherichia coli
要素
  • 試料: DnaB.DnaC complex from Escherichia coli
  • タンパク質・ペプチド: DnaB
  • タンパク質・ペプチド: DnaC

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超分子 #1000: DnaB.DnaC complex from Escherichia coli

超分子名称: DnaB.DnaC complex from Escherichia coli / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: one homohexamer of DnaB binds to six monomers of DnaC
Number unique components: 2
分子量理論値: 480 KDa

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分子 #1: DnaB

分子名称: DnaB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 集合状態: hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: cytoplasma
分子量理論値: 310 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: An1459/pPA569
配列GO: DNA helicase activity / InterPro: INTERPRO: IPR001198

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分子 #2: DnaC

分子名称: DnaC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 集合状態: three dimers / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 細胞中の位置: cytoplasma
分子量理論値: 170 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: An1459/pPA569

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.03 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 50 mM Tris-HCl, 25 mM NaCl 5 mM MgCl2 2 mM DTT 0.1 mM ATP
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: plunger / 手法: double-blotting

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM120T
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 58 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 57874 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: cryo-holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle max: 35

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 26.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER and Xmipp / 使用した粒子像数: 7888

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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