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- EMDB-1014: Combined EM/X-ray imaging yields a quasi-atomic model of the aden... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1014
タイトルCombined EM/X-ray imaging yields a quasi-atomic model of the adenovirus-related bacteriophage PRD1 and shows key capsid and membrane interactions.
マップデータThis is the structure of the P3 shell of PRD1 produced by treatment of the sus1 mutant with SDS.
試料
  • 試料: Bacteriophage PRD1 P3 shell
  • ウイルス: Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
機能・相同性Bacteriophage PRD1, P3 / Bacteriophage PRD1, P3, N-terminal / P3 major capsid protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Viral coat protein subunit / viral capsid / Major capsid protein P3
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.0 Å
データ登録者San Martin C / Burnett RM / de Haas F / Heinkel R / Rutten T / Fuller SD / Butcher SJ / Bamford DH
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Combined EM/X-ray imaging yields a quasi-atomic model of the adenovirus-related bacteriophage PRD1 and shows key capsid and membrane interactions.
著者: C S Martín / R M Burnett / F de Haas / R Heinkel / T Rutten / S D Fuller / S J Butcher / D H Bamford /
要旨: BACKGROUND: The dsDNA bacteriophage PRD1 has a membrane inside its icosahedral capsid. While its large size (66 MDa) hinders the study of the complete virion at atomic resolution, a 1.65-A ...BACKGROUND: The dsDNA bacteriophage PRD1 has a membrane inside its icosahedral capsid. While its large size (66 MDa) hinders the study of the complete virion at atomic resolution, a 1.65-A crystallographic structure of its major coat protein, P3, is available. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) and three-dimensional reconstruction have shown the capsid at 20-28 A resolution. Striking architectural similarities between PRD1 and the mammalian adenovirus indicate a common ancestor.
RESULTS: The P3 atomic structure has been fitted into improved cryo-EM reconstructions for three types of PRD1 particles: the wild-type virion, a packaging mutant without DNA, and a P3-shell lacking ...RESULTS: The P3 atomic structure has been fitted into improved cryo-EM reconstructions for three types of PRD1 particles: the wild-type virion, a packaging mutant without DNA, and a P3-shell lacking the membrane and the vertices. Establishing the absolute EM scale was crucial for an accurate match. The resulting "quasi-atomic" models of the capsid define the residues involved in the major P3 interactions, within the quasi-equivalent interfaces and with the membrane, and show how these are altered upon DNA packaging.
CONCLUSIONS: The new cryo-EM reconstructions reveal the structure of the PRD1 vertex and the concentric packing of DNA. The capsid is essentially unchanged upon DNA packaging, with alterations ...CONCLUSIONS: The new cryo-EM reconstructions reveal the structure of the PRD1 vertex and the concentric packing of DNA. The capsid is essentially unchanged upon DNA packaging, with alterations limited to those P3 residues involved in membrane contacts. These are restricted to a few of the N termini along the icosahedral edges in the empty particle; DNA packaging leads to a 4-fold increase in the number of contacts, including almost all copies of the N terminus and the loop between the two beta barrels. Analysis of the P3 residues in each quasi-equivalent interface suggests two sites for minor proteins in the capsid edges, analogous to those in adenovirus.
履歴
ヘッダ(付随情報) 公開2002年6月5日-
登録2002年10月9日-
マップ公開2002年10月10日-
更新2015年8月12日-
現状2015年8月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1hb5
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1hb5
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1014.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1014.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the structure of the P3 shell of PRD1 produced by treatment of the sus1 mutant with SDS.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.39 Å/pix.
x 256 pix.
= 867.84 Å		3.39 Å/pix.
x 256 pix.
= 867.84 Å		3.39 Å/pix.
x 256 pix.
= 867.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.39 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 1.8 / ムービー #1: 3
最小 - 最大-4.33931 - 9.01169
平均 (標準偏差)0.00187538 (±0.999844)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-127-127-127
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 867.84 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.393.393.39
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z867.840867.840867.840
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-127-127-127
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-4.3399.0120.002

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添付データ

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添付マップデータ: emd 1014 additional 1.map

ファイルemd_1014_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 1014 additional 2.map

ファイルemd_1014_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 1014 additional 3.map

ファイルemd_1014_additional_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage PRD1 P3 shell

全体名称: Bacteriophage PRD1 P3 shell
要素
  • 試料: Bacteriophage PRD1 P3 shell
  • ウイルス: Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)

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超分子 #1000: Bacteriophage PRD1 P3 shell

超分子名称: Bacteriophage PRD1 P3 shell / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample is 180 trimers of the P3 protein(43.1kD). produced by treatment of the sus1 mutant with SDS to remove the non-P3 proteins and the pentonal P3 trimers.Recent evidence indicates that ...詳細: The sample is 180 trimers of the P3 protein(43.1kD). produced by treatment of the sus1 mutant with SDS to remove the non-P3 proteins and the pentonal P3 trimers.Recent evidence indicates that some protein P30 is associated with the shell
集合状態: A pseudo T=25 assembly / Number unique components: 1
分子量理論値: 23.274 MDa / 手法: theoretical 180*3*43.1 kD

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超分子 #1: Enterobacteria phage PRD1

超分子名称: Enterobacteria phage PRD1 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: bacteriophage PRD1 / 詳細: a T=25 virion. PRD1 P3 shell / NCBI-ID: 10658 / 生物種: Enterobacteria phage PRD1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: bacteriophage PRD1
宿主生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: P3 (contains some P30) / 直径: 70 Å / T番号(三角分割数): 25

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: 20 mM Tris HCl
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 60 % / チャンバー内温度: 23 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: EMBL plunger. vitrification carried out at 23 degrees at ambient humidity
手法: Blot for 2 s before plunging into ethane slush

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG/ST
温度平均: 105 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7.0 µm / 実像数: 5 / 平均電子線量: 6 e/Å2 / カメラ長: 44
詳細: images were scanned at 7 micron steps size and then averaged to give a final size of 14 microns
Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm / 倍率（公称値）: 36000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles were purified by rate-zonal centrifugation and ion-exchange chromatography Walin,Tuma,Thomas and Bamford Virology (1994) 201:1-7 and then SDS treated to leave the shell.
CTF補正詳細: normalized sum of ctf multiplied images
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMBL-ICOS, MRC
詳細: final maps were calculated by making a normalized sum of seperate ctf multiplied maps as Baker, T. S., Olson, N. H., and Fuller, S. D. (1999). Adding the third dimension to virus life cycles: ...詳細: final maps were calculated by making a normalized sum of seperate ctf multiplied maps as Baker, T. S., Olson, N. H., and Fuller, S. D. (1999). Adding the third dimension to virus life cycles: Three-Dimensional Reconstruction of Icosahedral Viruses from Cryo-Electron Micrographs. Microbiology and Molecular Biology Reviews 63, 862-922. Butcher, S. J., Bamford, D. H., and Fuller, S. D. (1995). DNA packaging orders the membrane of bacteriophage PRD1. Embo J 14, 6078-6086. Ferlenghi, I., Gowen, B., de Haas, F., Mancini, E. J., Garoff, H., Sjoberg, M., and Fuller, S. D. (1998). The first step: activation of the Semliki Forest virus spike protein precursor causes a localized conformational change in the trimeric spike. J Mol Biol 283, 71-81. Fuller, S. D., Berriman, J. A., Butcher, S. J., and Gowen, B. E. (1995). Low pH induces swiveling of the glycoprotein heterodimers in the Semliki Forest virus spike complex. Cell 81, 715-725. Fuller, S. D., Butcher, S. J., Cheng, R. H., and Baker, T. S. (1996). Three-dimensional reconstruction of icosahedral particles--the uncommon line. J Struct Biol 116, 48-55. Mancini, E. J., Clarke, M., Gowen, B., Rutten, T., and Fuller, S. D. (2000). Cryo-electron microscopy reveals the functional organization of an enveloped virus, Semliki Forest virus. Molecular Cell 5, 255-266. Mancini, E. J., de Haas, F., and Fuller, S. D. (1997). High-resolution icosahedral reconstruction: fulfilling the promise of cryo-electron microscopy. Structure 5, 741-750. San Martin, C., Burnett, R. M., de Haas, F., Heinkel, R., Rutten, T., Fuller, S. D., Butcher, S. J., and Bamford, D. H. (2001). Combined EM/X-ray imaging yields a quasi-atomic model of the adenovirus-related bacteriophage PRD1 and shows key capsid and membrane interactions. Structure (Camb) 9, 917-930. San Martin, C., Huiskonen, J. T., Bamford, J. K., Butcher, S. J., Fuller, S. D., Bamford, D. H., and Burnett, R. M. (2002). Minor proteins, mobile arms and membrane-capsid interactions in the bacteriophage PRD1 capsid. Nat Struct Biol 9, 756-763. Sheehan, B., Fuller, S.D., Pique, M. E., and Yeager, M. (1996). AVS software for visualization in molecular microscopy. J Struct Biol 116, 99-106.
使用した粒子像数: 471
最終 角度割当詳細: range giving inverse eigenvalues for inversion of less than .01 in BG

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1hb5


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F / Chain - #6 - Chain ID: G / Chain - #7 - Chain ID: H / Chain - #8 - Chain ID: I
ソフトウェア名称: X-plor, emfit (M. Rossmann Cheng, R., Kuhn, R., Olson, N., Rossmann, M., and Baker, T. (1995). Nucleocapsid and glycoprotein organization in an enveloped virus. Cell 80, 621-630.)
詳細Protocol: rigid body refinement. The amplitude and distance scales were determined by comparison with an initial quasi atomic model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 150
当てはまり具合の基準: minimizing R factor (final 47.7%)
得られたモデル

PDB-1hb5:
quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 P3-shell, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography.

PDB-1hb9:
quasi-atomic resolution model of bacteriophage PRD1 wild type virion, obtained by combined cryo-EM and X-ray crystallography.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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