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基本情報
| 登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0490 | ||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | hTRiC-hPFD Class6 | ||||||||||||||||||||||||
マップデータ | hTRiC-hPFD Class6 | ||||||||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | TRiC/CCT / PFD / CryoEM / Molecular Chaperone / Protein folding / CHAPERONE | ||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報RNA polymerase I assembly / RNA polymerase III assembly / prefoldin complex / positive regulation of cytoskeleton organization / zona pellucida receptor complex / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / RNA polymerase II core complex assembly / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...RNA polymerase I assembly / RNA polymerase III assembly / prefoldin complex / positive regulation of cytoskeleton organization / zona pellucida receptor complex / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / RNA polymerase II core complex assembly / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / tubulin complex assembly / chaperonin-containing T-complex / : / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Folding of actin by CCT/TriC / intermediate filament cytoskeleton / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / negative regulation of amyloid fibril formation / RHOBTB1 GTPase cycle / protein folding chaperone complex / WD40-repeat domain binding / pericentriolar material / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein complex assembly / beta-tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / RHOBTB2 GTPase cycle / microtubule-based process / heterochromatin / : / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / protein folding chaperone / acrosomal vesicle / tubulin binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / mRNA 5'-UTR binding / response to virus / azurophil granule lumen / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / melanosome / G-protein beta-subunit binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / amyloid-beta binding / retina development in camera-type eye / cell body / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / microtubule / cytoskeleton / protein stabilization / cilium / cadherin binding / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.8 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Gestaut DR / Roh SH | ||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 米国, European Union, 7件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2019タイトル: The Chaperonin TRiC/CCT Associates with Prefoldin through a Conserved Electrostatic Interface Essential for Cellular Proteostasis. 著者: Daniel Gestaut / Soung Hun Roh / Boxue Ma / Grigore Pintilie / Lukasz A Joachimiak / Alexander Leitner / Thomas Walzthoeni / Ruedi Aebersold / Wah Chiu / Judith Frydman / ![]() 要旨: Maintaining proteostasis in eukaryotic protein folding involves cooperation of distinct chaperone systems. To understand how the essential ring-shaped chaperonin TRiC/CCT cooperates with the ...Maintaining proteostasis in eukaryotic protein folding involves cooperation of distinct chaperone systems. To understand how the essential ring-shaped chaperonin TRiC/CCT cooperates with the chaperone prefoldin/GIMc (PFD), we integrate cryoelectron microscopy (cryo-EM), crosslinking-mass-spectrometry and biochemical and cellular approaches to elucidate the structural and functional interplay between TRiC/CCT and PFD. We find these hetero-oligomeric chaperones associate in a defined architecture, through a conserved interface of electrostatic contacts that serves as a pivot point for a TRiC-PFD conformational cycle. PFD alternates between an open "latched" conformation and a closed "engaged" conformation that aligns the PFD-TRiC substrate binding chambers. PFD can act after TRiC bound its substrates to enhance the rate and yield of the folding reaction, suppressing non-productive reaction cycles. Disrupting the TRiC-PFD interaction in vivo is strongly deleterious, leading to accumulation of amyloid aggregates. The supra-chaperone assembly formed by PFD and TRiC is essential to prevent toxic conformations and ensure effective cellular proteostasis. | ||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
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| 構造ビューア | EMマップ: SurfView Molmil Jmol/JSmol |
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_0490.map.gz | 47.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-0490-v30.xml emd-0490.xml | 38.9 KB 38.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_0490_fsc.xml | 8.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_0490.png | 118.6 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-0490.cif.gz | 9.3 KB | ||
| その他 | emd_0490_additional.map.gz emd_0490_half_map_1.map.gz emd_0490_half_map_2.map.gz | 40.8 MB 40.8 MB 40.9 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0490 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0490 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_0490_validation.pdf.gz | 1011.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_0490_full_validation.pdf.gz | 1011 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_0490_validation.xml.gz | 14.4 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_0490_validation.cif.gz | 20.5 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0490 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0490 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 6nr8MC ![]() 0491C ![]() 0492C ![]() 0493C ![]() 0494C ![]() 0495C ![]() 0496C ![]() 6nr9C ![]() 6nraC ![]() 6nrbC ![]() 6nrcC ![]() 6nrdC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
|---|---|
| 類似構造データ |
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|---|
| 「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0490.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | hTRiC-hPFD Class6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.7 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: hTRiC-hPFD Class6, unfiltered sum map
| ファイル | emd_0490_additional.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | hTRiC-hPFD Class6, unfiltered sum map | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: hTRiC-hPFD Class6, half map 1
| ファイル | emd_0490_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | hTRiC-hPFD Class6, half map 1 | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: hTRiC-hPFD Class6, half map 2
| ファイル | emd_0490_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | hTRiC-hPFD Class6, half map 2 | ||||||||||||
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : hTRiC-hPFD
+超分子 #1: hTRiC-hPFD
+超分子 #2: hTRiC
+超分子 #3: hPFD
+分子 #1: Prefoldin subunit 1
+分子 #2: Prefoldin subunit 2
+分子 #3: Prefoldin subunit 3
+分子 #4: Prefoldin subunit 4
+分子 #5: Prefoldin subunit 5
+分子 #6: Prefoldin subunit 6
+分子 #7: T-complex protein 1 subunit alpha
+分子 #8: T-complex protein 1 subunit beta
+分子 #9: T-complex protein 1 subunit gamma
+分子 #10: T-complex protein 1 subunit delta
+分子 #11: T-complex protein 1 subunit epsilon
+分子 #12: T-complex protein 1 subunit zeta
+分子 #13: T-complex protein 1 subunit eta
+分子 #14: T-complex protein 1 subunit theta
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
-
試料調製
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
|---|---|
| グリッド | 詳細: unspecified |
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | JEOL 3200FSC |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
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万見について



キーワード
Homo sapiens (ヒト)
データ登録者
米国, European Union, 7件
引用

UCSF Chimera



























Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)













































解析
