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- SASDGH5: The PDZ1-2 domain of postsynaptic density protein 95 (PSD-95) + g... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDGH5
試料The PDZ1-2 domain of postsynaptic density protein 95 (PSD-95) + glutathione (GSH)
  • PDZ1-2 fragment of PSD-95/Disks large homolog 4 (protein), PDZ1-2, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / NrCAM interactions / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / receptor localization to synapse / protein localization to synapse ...LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / NrCAM interactions / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / receptor localization to synapse / protein localization to synapse / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / cellular response to potassium ion / Synaptic adhesion-like molecules / neuron spine / negative regulation of receptor internalization / AMPA glutamate receptor clustering / Trafficking of AMPA receptors / dendritic spine morphogenesis / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / juxtaparanode region of axon / neuron projection terminus / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / acetylcholine receptor binding / RHO GTPases activate CIT / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / regulation of NMDA receptor activity / Neurexins and neuroligins / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / Signaling by ERBB4 / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / social behavior / Long-term potentiation / excitatory synapse / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / D1 dopamine receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / dendrite cytoplasm / learning / synaptic membrane / PDZ domain binding / adherens junction / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / establishment of protein localization / neuromuscular junction / kinase binding / cell-cell adhesion / endocytic vesicle membrane / cell junction / synaptic vesicle / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / scaffold protein binding / RAF/MAP kinase cascade / protein-containing complex assembly / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / protein phosphatase binding / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / signal transduction / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用日付: 2019 Sep 19
タイトル: How the dual PDZ domain from Postsynaptic density protein 95 clusters ion channels and receptors
著者: Rodzli N / Lockhart-Cairns M / Levy C / Chipperfield J / Bird L / Baldock C
登録者
  • Stephen Prince (University of Manchester, Manchester, UK)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #3755
タイプ: atomic / カイ2乗値: 1.41
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モデル #3756
タイプ: atomic / カイ2乗値: 1.41
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モデル #3757
タイプ: atomic / カイ2乗値: 1.41
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モデル #3758
タイプ: atomic / カイ2乗値: 1.41
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モデル #3759
タイプ: atomic / カイ2乗値: 1.41
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モデル #3760
タイプ: atomic / カイ2乗値: 1.41
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モデル #3761
タイプ: atomic / カイ2乗値: 1.41
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試料

試料名称: The PDZ1-2 domain of postsynaptic density protein 95 (PSD-95) + glutathione (GSH)
試料濃度: 7.5 mg/ml
バッファ名称: 20 mM TRIS/HCl, 150 mM NaCl + 10 mM GSH / pH: 8.5
要素 #1889名称: PDZ1-2 / タイプ: protein / 記述: PDZ1-2 fragment of PSD-95/Disks large homolog 4 / 分子量: 20.8 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P78352
配列: GPGTEGEMEY EEITLERGNS GLGFSIAGGT DNPHIGDDPS IFITKIIPGG AAAQDGRLRV NDSILFVNEV DVREVTHSAA VEALKEAGSI VRLYVMRRKP PAEKVMEIKL IKGPKGLGFS IAGGVGNQHI PGDNSIYVTK IIEGGAAHKD GRLQIGDKIL AVNSVGLEDV ...配列:
GPGTEGEMEY EEITLERGNS GLGFSIAGGT DNPHIGDDPS IFITKIIPGG AAAQDGRLRV NDSILFVNEV DVREVTHSAA VEALKEAGSI VRLYVMRRKP PAEKVMEIKL IKGPKGLGFS IAGGVGNQHI PGDNSIYVTK IIEGGAAHKD GRLQIGDKIL AVNSVGLEDV MHEDAVAALK NTYDVVYLKV AKPSNA

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実験情報

ビーム設備名称: Diamond Light Source B21 / 地域: Didcot / 国: UK / 形状: 1 x 5 mm / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.9 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: The PDZ1-2 domain of postsynaptic density protein 95 (PSD-95) + glutathione (GSH)
測定日: 2016年9月16日 / フレーム数: 17 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0271 0.3998
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 1352 /
MinMax
Q0.0284783 0.399829
P(R) point1 1352
R0 63.29
結果
カーブのタイプ: single_conc
コメント: Scattering data are fitted using the ATSAS OLIGOMER program using a suite of models. The ATSAS program FFMAKER was used to generate form factors for each model in the suite. Each model ...コメント: Scattering data are fitted using the ATSAS OLIGOMER program using a suite of models. The ATSAS program FFMAKER was used to generate form factors for each model in the suite. Each model is assigned a volume fraction to fit the observed scattering profile. 3 monomer models are included, the first is a compact conformation of PDZ1-2 similar to PDB entries 6spv/6spz; the other two are domain models obtained from a representative run of the ATSAS EOM program with data projected to infinite dilution. Multimeric models are drawn from a "clustering Spacegroup", unit cell 14.8nm symmetry I2(1)3, and consist of identical copies of an extended conformation of PDZ1-2 (similar to PDB entry 3zrt) assembled by symmetry operations. In the order of deposition: Model number; Stoichiometry; MW (kDa); source; Volume fraction. 1; 1; 21; Crystal Structure; 0.436. 2; 1; 21; EOM; 0.160. 3; 1; 21; EOM; 0.341. 4; 2; 42; clustering Spacegroup; 0.000. 5; 4; 84; clustering Spacegroup; 0.029. 6; 8; 168; clustering Spacegroup; 0.034. 7; 12, 252; clustering Spacegroup; 0.000.
実験値Porod
分子量20.8 kDa18 kDa
体積-29 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I00.1164 0.1355 0.00021
慣性半径, Rg 2.31 nm2.737 nm0.046

MinMax
D-6.33
Guinier point6 53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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