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万見
- SASDFB5: Phosphorylated Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homol... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDFB5
試料Phosphorylated Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A, Ric-8A, amino acids 1-452 (Rattus norvegicus)
  • Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A (protein), Ric-8A, Rattus norvegicus
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell adhesion involved in gastrulation / cell migration involved in gastrulation / basement membrane organization / vasculature development / G-protein alpha-subunit binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / guanyl-nucleotide exchange factor activity / visual learning / in utero embryonic development / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synembryn / Guanine nucleotide exchange factor, Ric8 / Guanine nucleotide exchange factor synembryn / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structure, Function, and Dynamics of the Gα Binding Domain of Ric-8A.
著者: Baisen Zeng / Tung-Chung Mou / Tzanko I Doukov / Andrea Steiner / Wenxi Yu / Makaia Papasergi-Scott / Gregory G Tall / Franz Hagn / Stephen R Sprang /
要旨: Ric-8A is a 530-amino acid cytoplasmic molecular chaperone and guanine nucleotide exchange factor (GEF) for i, q, and 12/13 classes of heterortrimeric G protein alpha subunits (Gα). We report the 2. ...Ric-8A is a 530-amino acid cytoplasmic molecular chaperone and guanine nucleotide exchange factor (GEF) for i, q, and 12/13 classes of heterortrimeric G protein alpha subunits (Gα). We report the 2.2-Å crystal structure of the Ric-8A Gα-binding domain with GEF activity, residues 1-452, and is phosphorylated at Ser435 and Thr440. Residues 1-429 adopt a superhelical fold comprised of Armadillo (ARM) and HEAT repeats, and the C terminus is disordered. One of the phosphorylated residues potentially binds to a basic cluster in an ARM motif. Amino acid sequence conservation and published hydrogen-deuterium exchange data indicate repeats 3 through 6 to be a putative Gα-binding surface. Normal mode modeling of small-angle X-ray scattering data indicates that phosphorylation induces relative rotation between repeats 1-4, 5-6, and 7-9. 2D H-N-TROSY spectra of [H,N]-labeled Gαi1 in the presence of R452 reveals chemical shift perturbations of the C terminus and Gαi1 residues involved in nucleotide binding.
登録者
  • Tung-Chung Mou (university of montana)

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モデル

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試料

試料名称: Phosphorylated Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A, Ric-8A, amino acids 1-452 (Rattus norvegicus)
試料濃度: 1 mg/ml
バッファ名称: 25mM HEPES, 150mM NaCl / pH: 8
要素 #1606名称: Ric-8A / タイプ: protein
記述: Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A
分子量: 51.09 / 分子数: 1 / 由来: Rattus norvegicus / 参照: UniProt: B1H241
配列: GMEPRAVADA LETGEEDAVT EALRSFNREH SQSFTFDDAQ QEDRKRLAKL LVSVLEQGLS PKHRVTWLQT IRILSRDRSC LDSFASRQSL HALACYADIA ISEEPIPQPP DMDVLLESLK CLCNLVLSSP TAQMLAAEAR LVVRLAERVG LYRKRSYPHE VQFFDLRLLF ...配列:
GMEPRAVADA LETGEEDAVT EALRSFNREH SQSFTFDDAQ QEDRKRLAKL LVSVLEQGLS PKHRVTWLQT IRILSRDRSC LDSFASRQSL HALACYADIA ISEEPIPQPP DMDVLLESLK CLCNLVLSSP TAQMLAAEAR LVVRLAERVG LYRKRSYPHE VQFFDLRLLF LLTALRTDVR QQLFQELHGV RLLTDALELT LGVAPKENPL VILPAQETER AMEILKVLFN ITFDSVKREV DEEDAALYRY LGTLLRHCVM ADAAGDRTEE FHGHTVNLLG NLPLKCLDVL LALELHEGSL EFMGVNMDVI NALLAFLEKR LHQTHRLKEC VAPVLSVLTE CARMHRPARK FLKAQVLPPL RDVRTRPEVG DLLRNKLVRL MTHLDTDVKR VAAEFLFVLC SESVPRFIKY TGYGNAAGLL AARGLMAGGR PEGQYSEDED TDTEEYREAK ASI

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実験情報

ビーム設備名称: Stanford Synchrotron Radiation Lightsource (SSRL) BL4-2
地域: Menlo Park, CA / 国: USA / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1127 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1.7 mm
検出器名称: Rayonix MX225-HE
スキャン
タイトル: Phosphorylated Resistance to inhibitors of cholinesterase 8 homolog A, Ric-8A, amino acids 1-452 (Rattus norvegicus)
測定日: 2018年4月24日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 23 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 25 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0065 0.4239
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 319 /
MinMax
Q0.0170686 0.185744
P(R) point1 319
R0 101
結果
カーブのタイプ: sec /
実験値Porod
分子量51.2 kDa44 kDa
体積-70 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I084.64 84.58 0.081
慣性半径, Rg 3.01 nm2.96 nm0.02

MinMax
D-10.1
Guinier point15 69

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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