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万見
- SASDED7: Human TRPML2 Ion Channel Extracytosolic/Lumenal Domain at pH 7.4,... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDED7
試料Human TRPML2 Ion Channel Extracytosolic/Lumenal Domain at pH 7.4, 2mM Calcium
  • Transient receptor potential channel mucolipin 2 (protein), TRPML2, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


macrophage migration / positive regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / NAADP-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / neutrophil migration / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / TRPチャネル / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity ...macrophage migration / positive regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / NAADP-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / neutrophil migration / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / TRPチャネル / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / recycling endosome membrane / protein transport / late endosome membrane / 獲得免疫系 / リソソーム / 自然免疫系 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
: / Mucolipin, extracytosolic domain / Mucolipin / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Structure of the Human TRPML2 Ion Channel Extracytosolic/Lumenal Domain.
著者: Kerstin K Viet / Annika Wagner / Kevin Schwickert / Nils Hellwig / Martha Brennich / Nicole Bader / Tanja Schirmeister / Nina Morgner / Hermann Schindelin / Ute A Hellmich /
要旨: TRPML2 is the least structurally characterized mammalian transient receptor potential mucolipin ion channel. The TRPML family hallmark is a large extracytosolic/lumenal domain (ELD) between ...TRPML2 is the least structurally characterized mammalian transient receptor potential mucolipin ion channel. The TRPML family hallmark is a large extracytosolic/lumenal domain (ELD) between transmembrane helices S1 and S2. We present crystal structures of the tetrameric human TRPML2 ELD at pH 6.5 (2.0 Å) and 4.5 (2.95 Å), corresponding to the pH values in recycling endosomes and lysosomes. Isothermal titration calorimetry shows Ca binding to the highly acidic central pre-pore loop which is abrogated at low pH, in line with a pH-dependent channel regulation model. Small angle X-ray scattering confirms the ELD dimensions in solution. Changes in pH or Ca concentration do not affect the protein's secondary structure, but can influence ELD oligomer integrity according to native mass spectrometry. Our data thus complete the set of high-resolution views of human TRPML channel ELDs and reveal some structural responses to the conditions the TRPML2 ELD encounters as the channel traffics through the endolysosomal system.
登録者
  • Martha Brennich (EMBL, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Grenoble Outstation, Grenoble, France)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2586
タイプ: atomic / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.08 / P-value: 0.003595
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #2587
タイプ: dummy / ソフトウェア: (r10552) / ダミー原子の半径: 1.80 A / カイ2乗値: 1.106 / P-value: 0.607589
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Human TRPML2 Ion Channel Extracytosolic/Lumenal Domain at pH 7.4, 2mM Calcium
試料濃度: 0.55 mg/ml
バッファ名称: 10 mM HEPES pH 7.4, 150 mM NaCl, 2 mM CaCl2 / pH: 7.4
要素 #1357名称: TRPML2 / タイプ: protein / 記述: Transient receptor potential channel mucolipin 2 / 分子量: 23.354 / 分子数: 4 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q8IZK6
配列: GLSNQLVVAF KEDNTVAFKH LFLKGYSGTD EDDYSCSVYT QEDAYESIFF AINQYHQLKD ITLGTLGYGE NEDNRIGLKV CKQHYKKGTM FPSNETLNID NDVELDCVQL DLQDLSKKPP DWKNSSFFRL EFYRLLQVEI SFHLKGIDLQ TIHSRELPDC YVFQNTIIFD ...配列:
GLSNQLVVAF KEDNTVAFKH LFLKGYSGTD EDDYSCSVYT QEDAYESIFF AINQYHQLKD ITLGTLGYGE NEDNRIGLKV CKQHYKKGTM FPSNETLNID NDVELDCVQL DLQDLSKKPP DWKNSSFFRL EFYRLLQVEI SFHLKGIDLQ TIHSRELPDC YVFQNTIIFD NKAHSGKIKI YFDSDAKIEE CKDLNIFGST QK

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.099 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.849 mm
検出器名称: Pilatus 1M / タイプ: Dectris / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Human TRPML2 Ion Channel Extracytosolic/Lumenal Domain at pH 7.4, 2mM Calcium
測定日: 2018年10月20日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 1200 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0354 4.9462
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 478 /
MinMax
Q0.106059 2.35412
P(R) point1 478
R0 8.9
結果
カーブのタイプ: sec
コメント: The experimental mass was determined via correlated volume.
実験値Porod
分子量96 kDa84 kDa
体積-134 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I046.25 46.48 0.12
慣性半径, Rg 3.362 nm3.39 nm0.4

MinMax
D-8.9
Guinier point13 74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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