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万見
- SASDEA6: Staphylococcus aureus N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDEA6
試料Staphylococcus aureus N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase dimer
  • N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase (protein), NagA, Staphylococcus aureus (strain USA300)
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / N-acetylgalactosamine-6-phosphate deacetylase activity / N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (strain USA300) (黄色ブドウ球菌)
引用ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2019
タイトル: Functional and solution structure studies of amino sugar deacetylase and deaminase enzymes from Staphylococcus aureus.
著者: James S Davies / David Coombes / Christopher R Horne / F Grant Pearce / Rosmarie Friemann / Rachel A North / Renwick C J Dobson /
要旨: N-Acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase (NagA) and glucosamine-6-phosphate deaminase (NagB) are branch point enzymes that direct amino sugars into different pathways. For Staphylococcus aureus ...N-Acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase (NagA) and glucosamine-6-phosphate deaminase (NagB) are branch point enzymes that direct amino sugars into different pathways. For Staphylococcus aureus NagA, analytical ultracentrifugation and small-angle X-ray scattering data demonstrate that it is an asymmetric dimer in solution. Initial rate experiments show hysteresis, which may be related to pathway regulation, and kinetic parameters similar to other bacterial isozymes. The enzyme binds two Zn ions and is not substrate inhibited, unlike the Escherichia coli isozyme. S. aureus NagB adopts a novel dimeric structure in solution and shows kinetic parameters comparable to other Gram-positive isozymes. In summary, these functional data and solution structures are of use for understanding amino sugar metabolism in S. aureus, and will inform the design of inhibitory molecules.
登録者
  • James Davies (University of Canterbury)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2491
タイプ: atomic / ソフトウェア: (2.0.6)
コメント: Structure of NagA isozyme from B subtilis fit to data. Generated using symmetry mates.
カイ2乗値: 0.207
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Staphylococcus aureus N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase dimer
試料濃度: 6 mg/ml
バッファ名称: 20 mM Tris-HCl 150 mM NaCl / pH: 8
要素 #1330名称: NagA / タイプ: protein / 記述: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / 分子量: 43.115 / 分子数: 2 / 由来: Staphylococcus aureus (strain USA300) / 参照: UniProt: A0A0H2XGG9
配列: MSELIIYNGK VYTEDGKIDN GYIHVKDGQI VAIGEVDDKA AIDNDTTNKI QVIDAKGHHV LPGFIDIHIH GGYGQDAMDG SYDGLKYLSE NLLSEGTTSY LATTMTQSTD KIDNALTNIA KYEAEQDVHN AAEIVGIHLE GPFISENKVG AQHPQYVVRP FIDKIKHFQE ...配列:
MSELIIYNGK VYTEDGKIDN GYIHVKDGQI VAIGEVDDKA AIDNDTTNKI QVIDAKGHHV LPGFIDIHIH GGYGQDAMDG SYDGLKYLSE NLLSEGTTSY LATTMTQSTD KIDNALTNIA KYEAEQDVHN AAEIVGIHLE GPFISENKVG AQHPQYVVRP FIDKIKHFQE TANGLIKIMT FAPEVEGAKE ALETYKDDII FSIGHTVATY EEAVEAVERG AKHVTHLYNA ATPFQHREPG VFGAAWLNDA LHTEMIVDGT HSHPASVAIA YRMKGNERFY LITDAMRAKG MPEGEYDLGG QKVTVQSQQA RLANGALAGS ILKMNHGLRN LISFTGDTLD HLWRVTSLNQ AIALGIDDRK GSIKVNKDAD LVILDDDMNV KSTIKQGKVH TFS

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実験情報

ビーム設備名称: Australian Synchrotron SAXS/WAXS / 地域: Melbourne / 国: Australia / 形状: Point / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.10332 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1.6 mm
検出器名称: Pilatus 1M / タイプ: Dectris / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Staphylococcus aureus N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase dimer
測定日: 2016年4月26日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 999 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0121 0.6866
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 322 /
MinMax
Q0.0179709 0.253262
P(R) point1 322
R0 101
結果
カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量82.1 kDa67 kDa
体積-107 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I00.05517 0.054922 0.0002
慣性半径, Rg 3.19 nm3.158 nm0.008

MinMax
D-10.1
Guinier point9 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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