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万見
- SASDDW4: Procollagen lysyl hydroxylase LH3 measured using SEC-SAXS -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDDW4
試料Procollagen lysyl hydroxylase LH3 measured using SEC-SAXS
  • Procollagen lysyl hydroxylase LH3 (protein), LH3, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen glucosyltransferase / peptidyl-lysine hydroxylation / procollagen glucosyltransferase activity / hydroxylysine biosynthetic process / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen galactosyltransferase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / procollagen galactosyltransferase activity / basement membrane assembly / epidermis morphogenesis ...procollagen glucosyltransferase / peptidyl-lysine hydroxylation / procollagen glucosyltransferase activity / hydroxylysine biosynthetic process / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen galactosyltransferase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / procollagen galactosyltransferase activity / basement membrane assembly / epidermis morphogenesis / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen metabolic process / endothelial cell morphogenesis / protein O-linked glycosylation / collagen fibril organization / L-ascorbic acid binding / neural tube development / small molecule binding / lung morphogenesis / rough endoplasmic reticulum / trans-Golgi network / vasodilation / intracellular protein localization / : / in utero embryonic development / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Procollagen-lysine 5-dioxygenase, conserved site / Lysyl hydroxylase signature. / : / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Molecular architecture of the multifunctional collagen lysyl hydroxylase and glycosyltransferase LH3.
著者: Luigi Scietti / Antonella Chiapparino / Francesca De Giorgi / Marco Fumagalli / Lela Khoriauli / Solomon Nergadze / Shibom Basu / Vincent Olieric / Lucia Cucca / Blerida Banushi / Antonella ...著者: Luigi Scietti / Antonella Chiapparino / Francesca De Giorgi / Marco Fumagalli / Lela Khoriauli / Solomon Nergadze / Shibom Basu / Vincent Olieric / Lucia Cucca / Blerida Banushi / Antonella Profumo / Elena Giulotto / Paul Gissen / Federico Forneris /
要旨: Lysyl hydroxylases catalyze hydroxylation of collagen lysines, and sustain essential roles in extracellular matrix (ECM) maturation and remodeling. Malfunctions in these enzymes cause severe ...Lysyl hydroxylases catalyze hydroxylation of collagen lysines, and sustain essential roles in extracellular matrix (ECM) maturation and remodeling. Malfunctions in these enzymes cause severe connective tissue disorders. Human lysyl hydroxylase 3 (LH3/PLOD3) bears multiple enzymatic activities, as it catalyzes collagen lysine hydroxylation and also their subsequent glycosylation. Our understanding of LH3 functions is currently hampered by lack of molecular structure information. Here, we present high resolution crystal structures of full-length human LH3 in complex with cofactors and donor substrates. The elongated homodimeric LH3 architecture shows two distinct catalytic sites at the N- and C-terminal boundaries of each monomer, separated by an accessory domain. The glycosyltransferase domain displays distinguishing features compared to other known glycosyltransferases. Known disease-related mutations map in close proximity to the catalytic sites. Collectively, our results provide a structural framework characterizing the multiple functions of LH3, and the molecular mechanisms of collagen-related diseases involving human lysyl hydroxylases.
登録者
  • Federico Forneris (University of Pavia)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1862
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.85
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Procollagen lysyl hydroxylase LH3 measured using SEC-SAXS
試料濃度: 3.5 mg/ml
バッファ名称: 25 mM HEPES, 200 mM NaCl / pH: 8
要素 #1000名称: LH3 / タイプ: protein / 記述: Procollagen lysyl hydroxylase LH3 / 分子量: 90 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: O60568
配列: SSDRPRGRDP VNPEKLLVIT VATAETEGYL RFLRSAEFFN YTVRTLGLGE EWRGGDVART VGGGQKVRWL KKEMEKYADR EDMIIMFVDS YDVILAGSPT ELLKKFVQSG SRLLFSAESF CWPEWGLAEQ YPEVGTGKRF LNSGGFIGFA TTIHQIVRQW KYKDDDDDQL ...配列:
SSDRPRGRDP VNPEKLLVIT VATAETEGYL RFLRSAEFFN YTVRTLGLGE EWRGGDVART VGGGQKVRWL KKEMEKYADR EDMIIMFVDS YDVILAGSPT ELLKKFVQSG SRLLFSAESF CWPEWGLAEQ YPEVGTGKRF LNSGGFIGFA TTIHQIVRQW KYKDDDDDQL FYTRLYLDPG LREKLSLNLD HKSRIFQNLN GALDEVVLKF DRNRVRIRNV AYDTLPIVVH GNGPTKLQLN YLGNYVPNGW TPEGGCGFCN QDRRTLPGGQ PPPRVFLAVF VEQPTPFLPR FLQRLLLLDY PPDRVTLFLH NNEVFHEPHI ADSWPQLQDH FSAVKLVGPE EALSPGEARD MAMDLCRQDP ECEFYFSLDA DAVLTNLQTL RILIEENRKV IAPMLSRHGK LWSNFWGALS PDEYYARSED YVELVQRKRV GVWNVPYISQ AYVIRGDTLR MELPQRDVFS GSDTDPDMAF CKSFRDKGIF LHLSNQHEFG RLLATSRYDT EHLHPDLWQI FDNPVDWKEQ YIHENYSRAL EGEGIVEQPC PDVYWFPLLS EQMCDELVAE MEHYGQWSGG RHEDSRLAGG YENVPTVDIH MKQVGYEDQW LQLLRTYVGP MTESLFPGYH TKARAVMNFV VRYRPDEQPS LRPHHDSSTF TLNVALNHKG LDYEGGGCRF LRYDCVISSP RKGWALLHPG RLTHYHEGLP TTWGTRYIMV SFVDPAAA

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.09919 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.87 mm
検出器名称: Pilatus 1M / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Procollagen lysyl hydroxylase LH3 measured using SEC-SAXS
測定日: 2018年2月28日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 75 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0513 4.9277
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 319 /
MinMax
Q0.0888823 1.58136
P(R) point1 319
R0 20.96
結果
カーブのタイプ: sec
コメント: The sample was injected at a load concentration of 3.5 mg/mL. The SEC column used was a Superdex 200 PC 3.2/300 Increase (GE Healthcare) at a flow rate 0.075 mL/min.
実験値StandardStandard errorPorod
分子量180 kDa184 kDa6 170 kDa
体積---268 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I062.4 0.1 61.5 0.12
慣性半径, Rg 5.346 nm0.02 5.05 nm0.07

MinMax
D-20.96
Guinier point9 43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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