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万見
- SASDDF6: Myelin basic protein -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDDF6
試料Myelin basic protein
  • Myelin basic protein (protein), Bos taurus
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of myelin sheath / internode region of axon / compact myelin / 髄鞘 / cell periphery / phospholipid binding / 髄鞘 / calmodulin binding / neuronal cell body / protein-containing complex / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Myelin basic protein / Myelin basic protein / Myelin basic protein signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Myelin basic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2014
タイトル: Internal nanosecond dynamics in the intrinsically disordered myelin basic protein.
著者: Andreas M Stadler / Laura Stingaciu / Aurel Radulescu / Olaf Holderer / Michael Monkenbusch / Ralf Biehl / Dieter Richter /
要旨: Intrinsically disordered proteins lack a well-defined folded structure and contain a high degree of structural freedom and conformational flexibility, which is expected to enhance binding to their ...Intrinsically disordered proteins lack a well-defined folded structure and contain a high degree of structural freedom and conformational flexibility, which is expected to enhance binding to their physiological targets. In solution and in the lipid-free state, myelin basic protein belongs to that class of proteins. Using small-angle scattering, the protein was found to be structurally disordered similar to Gaussian chains. The combination of structural and hydrodynamic information revealed an intermediary compactness of the protein between globular proteins and random coil polymers. Modeling by a coarse-grained structural ensemble gave indications for a compact core with flexible ends. Neutron spin-echo spectroscopy measurements revealed a large contribution of internal dynamics to the overall diffusion. The experimental results showed a high flexibility of the structural ensemble. Displacement patterns along the first two normal modes demonstrated that collective stretching and bending motions dominate the internal modes. The observed dynamics represent nanosecond conformational fluctuations within the reconstructed coarse-grained structural ensemble, allowing the exploration of a large configurational space. In an alternative approach, we investigated if models from polymer theory, recently used for the interpretation of fluorescence spectroscopy experiments on disordered proteins, are suitable for the interpretation of the observed motions. Within the framework of the Zimm model with internal friction (ZIF), a large offset of 81.6 ns is needed as an addition to all relaxation times due to intrachain friction sources. The ZIF model, however, shows small but systematic deviations from the measured data. The large value of the internal friction leads to the breakdown of the Zimm model.
登録者
  • Andreas Stadler (Forschungszentrum Jülich)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1987
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.908209 / P-value: 0.000947
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モデル #1988
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.908209 / P-value: 0.000947
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モデル #1989
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.908209 / P-value: 0.000947
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モデル #1990
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.908209 / P-value: 0.000947
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モデル #1991
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.908209 / P-value: 0.000947
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モデル #1992
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.908209 / P-value: 0.000947
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試料

試料名称: Myelin basic protein / 試料濃度: 4.5 mg/ml
バッファ名称: 20 mM NaH2PO4/ Na2HPO4, 99.9% D2O / pH: 4.8 / コメント: deuterium oxide
要素 #1062タイプ: protein / 記述: Myelin basic protein / 分子量: 18.323 / 分子数: 1 / 由来: Bos taurus / 参照: UniProt: P02687
配列:
AAQKRPSQRS KYLASASTMD HARHGFLPRH RDTGILDSLG RFFGSDRGAP KRGSGKDGHH AARTTHYGSL PQKAQGHRPQ DENPVVHFFK NIVTPRTPPP SQGKGRGLSL SRFSWGAEGQ KPGFGYGGRA SDYKSAHKGL KGHDAQGTLS KIFKLGGRDS RSGSPMARR

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.099 Å
検出器名称: Pilatus 1M / タイプ: Dectris / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Myelin basic protein / 測定日: 2013年2月21日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 2 sec. / フレーム数: 10 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1367 4.525
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 520 /
MinMax
Q0.167111 2.41986
P(R) point1 520
R0 11.06
結果
カーブのタイプ: single_conc
実験値StandardStandard error
分子量20.49 kDa20.49 kDa0.01

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I020.72 20.49 0.023
慣性半径, Rg 3.461 nm3.3 nm0.01

MinMax
D-11.06
Guinier point8 60

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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