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万見
- SASDDB3: Human mitochondrial cysteine desulfurase (NFS1, ISD11 and Acp het... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDDB3
試料Human mitochondrial cysteine desulfurase (NFS1, ISD11 and Acp heterodimer complex)
  • Cysteine desulfurase, mitochondrial (protein), NFS1, Homo sapiens
  • LYR motif-containing protein 4 (protein), ISD11, Homo sapiens
  • Acyl carrier protein (protein), Escherichia coli (strain K12)
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / [4Fe-4S] cluster assembly / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / L-cysteine desulfurase complex / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process ...molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / [4Fe-4S] cluster assembly / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / L-cysteine desulfurase complex / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly complex / [2Fe-2S] cluster assembly / lipid biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly / lipid A biosynthetic process / iron-sulfur cluster binding / phosphopantetheine binding / acyl binding / acyl carrier activity / fatty acid biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / nuclear body / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / centrosome / lipid binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
LYRM4, LYR domain / Cysteine desulfurase IscS / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Acyl carrier protein (ACP) ...LYRM4, LYR domain / Cysteine desulfurase IscS / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Acyl carrier protein (ACP) / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Acyl carrier protein / LYR motif-containing protein 4 / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: Architectural Features of Human Mitochondrial Cysteine Desulfurase Complexes from Crosslinking Mass Spectrometry and Small-Angle X-Ray Scattering.
著者: Kai Cai / Ronnie O Frederick / Hesam Dashti / John L Markley /
要旨: Cysteine desulfurase plays a central role in mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis by generating sulfur through the conversion of L-cysteine to L-alanine and by serving as the platform for ...Cysteine desulfurase plays a central role in mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis by generating sulfur through the conversion of L-cysteine to L-alanine and by serving as the platform for assembling other components of the biosynthetic machinery, including ISCU, frataxin, and ferredoxin. The human mitochondrial cysteine desulfurase complex consists of two copies each of NFS1, ISD11, and acyl carrier protein. We describe results from chemical crosslinking coupled with tandem mass spectrometry and small-angle X-ray scattering studies that are consistent with a closed NFS1 dimer rather than an open one for both the cysteine desulfurase-ISCU and cysteine desulfurase-ISCU-frataxin complexes. We present a structural model for the cysteine desulfurase-ISCU-frataxin complex derived from chemical crosslinking restraints in conjunction with the recent crystal structure of the cysteine desulfurase-ISCU-zinc complex and distance constraints from nuclear magnetic resonance.
登録者
  • Kai Cai (University of Wisconsin-Madison, Madison, WI, USA)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1774
タイプ: atomic / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.925444 / P-value: 0.253126
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モデル #1775
タイプ: atomic / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 2.617924
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Human mitochondrial cysteine desulfurase (NFS1, ISD11 and Acp heterodimer complex)
試料濃度: 2.00-10.00 / Entity id: 958 / 959 / 960
バッファ名称: 20 mM HEPES, 150 mM NaCl, 5 mM TCEP / pH: 7.5 / コメント: HNT Buffer
要素 #958名称: NFS1 / タイプ: protein / 記述: Cysteine desulfurase, mitochondrial / 分子量: 44.913 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q9Y697
配列: GPVLRPLYMD VQATTPLDPR VLDAMLPYLI NYYGNPHSRT HAYGWESEAA MERARQQVAS LIGADPREII FTSGATESNN IAIKGVARFY RSRKKHLITT QTEHKCVLDS CRSLEAEGFQ VTYLPVQKSG IIDLKELEAA IQPDTSLVSV MTVNNEIGVK QPIAEIGRIC ...配列:
GPVLRPLYMD VQATTPLDPR VLDAMLPYLI NYYGNPHSRT HAYGWESEAA MERARQQVAS LIGADPREII FTSGATESNN IAIKGVARFY RSRKKHLITT QTEHKCVLDS CRSLEAEGFQ VTYLPVQKSG IIDLKELEAA IQPDTSLVSV MTVNNEIGVK QPIAEIGRIC SSRKVYFHTD AAQAVGKIPL DVNDMKIDLM SISGHKIYGP KGVGAIYIRR RPRVRVEALQ SGGGQERGMR SGTVPTPLVV GLGAACEVAQ QEMEYDHKRI SKLSERLIQN IMKSLPDVVM NGDPKHHYPG CINLSFAYVE GESLLMALKD VALSSGSACT SASLEPSYVL RAIGTDEDLA HSSIRFGIGR FTTEEEVDYT VEKCIQHVKR LREMSPLWEM VQDGIDLKSI KWTQH
要素 #959名称: ISD11 / タイプ: protein / 記述: LYR motif-containing protein 4 / 分子量: 11.581 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q9HD34
配列:
MAASSRAQVL SLYRAMLRES KRFSAYNYRT YAVRRIRDAF RENKNVKDPV EIQTLVNKAK RDLGVIRRQV HIGQLYSTDK LIIENRDMPR THHHHHH
要素 #960タイプ: protein / 記述: Acyl carrier protein / 分子量: 11.5 / 分子数: 2 / 由来: Escherichia coli (strain K12) / 参照: UniProt: P0A6A8
配列:
PspP0A6A8A CPECOLIAcy lcarrierpr oteinOSEsc herichiaco li(strainK12)GNacpPP E1SV2MSTIE ERVKKIIGEQ LGVKQEEVTN NASFVEDLGA DSLDTVELVM ALEEEFDTEI PDEEAEKITT VQAAIDYING HQA

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実験情報

ビーム設備名称: NMRFAM Bruker Nanostar / 地域: Madison, WI / 国: USA / 線源: X-ray in house / 波長: 0.15418 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1 mm
検出器名称: VÅNTEC-2000 / タイプ: MikroGap / Pixsize x: 200 mm
スキャン
タイトル: Human mitochondrial cysteine desulfurase (NFS1, ISD11 and Acp heterodimer complex)
測定日: 2017年5月22日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 25 °C / 照射時間: 3600 sec. / フレーム数: 4 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0 0.256
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 152 /
MinMax
Q0.0128 0.226
P(R) point6 157
R0 118.3
結果
カーブのタイプ: single_conc
コメント: Solution SAXS study the human mitochondrial cysteine desulfurase, which consists of three components: NFS1, ISD11 and Acp and forms a homodimer.
実験値Porod
分子量125 kDa-
体積-203.5 nm3

P(R)GuinierGuinier errorP(R) error
前方散乱 I0906.7 931.8 8.7 -
慣性半径, Rg 3.65 nm3.7 nm0.46 0.05

MinMaxError
D-11.83 0.5
Guinier point12 26 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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