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万見
- SASDCY9: Oxidised chloroplastic calvin cycle protein CP12 from C. reinhardtii -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDCY9
試料Oxidised chloroplastic calvin cycle protein CP12 from C. reinhardtii
  • Calvin cycle protein CP12, chloroplastic (protein), CP12, Chlamydomonas reinhardtii
機能・相同性
機能・相同性情報


supramolecular complex / negative regulation of reductive pentose-phosphate cycle / reductive pentose-phosphate cycle / nickel cation binding / chloroplast / positive regulation of protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / copper ion binding / enzyme binding / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Calvin cycle protein CP12-like / CP12 domain / CP12 domain / CP12
類似検索 - ドメイン・相同性
Calvin cycle protein CP12, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Cryptic Disorder Out of Disorder: Encounter between Conditionally Disordered CP12 and Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase.
著者: Hélène Launay / Patrick Barré / Carine Puppo / Yizhi Zhang / Stéphanie Maneville / Brigitte Gontero / Véronique Receveur-Bréchot /
要旨: Among intrinsically disordered proteins, conditionally disordered proteins undergo dramatic structural disorder rearrangements upon environmental changes and/or post-translational modifications that ...Among intrinsically disordered proteins, conditionally disordered proteins undergo dramatic structural disorder rearrangements upon environmental changes and/or post-translational modifications that directly modulate their function. Quantifying the dynamics of these fluctuating proteins is extremely challenging but paramount to understanding the regulation of their function. The chloroplast protein CP12 is a model of such proteins and acts as a redox switch by formation/disruption of its two disulfide bridges. It regulates the Calvin cycle by forming, in oxidized conditions, a supramolecular complex with glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) and then phosphoribulokinase. In this complex, both enzymes are inactive. The highly dynamic nature of CP12 has so far hindered structural characterization explaining its mode of action. Thanks to a synergistic combination of small-angle X-ray scattering, nuclear magnetic resonance and circular dichroism that drove the molecular modeling of structural ensembles, we deciphered the structural behavior of Chlamydomonas reinhardtii oxidized CP12 alone and in the presence of GAPDH. Contrary to sequence-based structural predictions, the N-terminal region is unstable, oscillates at the ms timescale between helical and random conformations, and is connected through a disordered linker to its C-terminus, which forms a stable helical turn. Upon binding to GAPDH, oxidized CP12 undergoes an induced unfolding of its N-terminus. This phenomenon called cryptic disorder contributes to decrease the entropy cost and explains CP12 unusual high affinity for its partners.
登録者
  • Veronique Receveur-Brechot (Aix Marseille Univ, CNRS, BIP UMR7281, Marseille, France)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1697
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 2.84 / P-value: 0.000022
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モデル #1698
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 2.00 A / 対称性: P1 / カイ2乗値: 2.367 / P-value: 0.793560
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試料

試料名称: Oxidised chloroplastic calvin cycle protein CP12 from C. reinhardtii
試料濃度: 0.54 mg/ml
バッファ名称: 50 mM phosphate buffer, 50 mM NaCl, 20 mM oxidized DTT
pH: 6.5
要素 #907名称: CP12 / タイプ: protein / 記述: Calvin cycle protein CP12, chloroplastic / 分子量: 10.934 / 分子数: 1 / 由来: Chlamydomonas reinhardtii / 参照: UniProt: A6Q0K5
配列:
HHHHHHHHHH SSGHIEGRHM SGQPAVDLNK KVQDAVKEAE DACAKGTSAD CAVAWDTVEE LSAAVSHKKD AVKADVTLTD PLEAFCKDAP DADECRVYED

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実験情報

ビーム設備名称: SOLEIL SWING / 地域: Saint-Aubin / 国: France / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1033 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1.79 mm
検出器名称: AVIEX PCCD170170 / タイプ: CCD
スキャン
タイトル: Oxidised chloroplastic calvin cycle protein CP12 from C. reinhardtii
測定日: 2015年11月3日 / 保管温度: 15 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1.5 sec. / フレーム数: 250 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0181 0.467
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 398 /
MinMax
Q0.01842 0.467
P(R) point1 398
R0 100
結果
カーブのタイプ: sec
実験値StandardPorod
分子量12.65 kDa12.65 kDa-
体積--22.48 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.003974 1.081E-5 0.0039 5.0E-5
慣性半径, Rg 2.46 nm0.01 2.3 nm0.01

MinMaxError
D-10 0.2
Guinier point6 43 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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