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- SASDAQ5: Lumazine Synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAQ5
試料Lumazine Synthase
  • Lumazine Synthase (protein), Lumazine Synthase, B. subtilis
生物種B. subtilis
引用ジャーナル: J Mol Biol / : 2006
タイトル: Multiple assembly states of lumazine synthase: a model relating catalytic function and molecular assembly.
著者: Xiaofeng Zhang / Petr V Konarev / Maxim V Petoukhov / Dmitri I Svergun / Li Xing / R Holland Cheng / Ilka Haase / Markus Fischer / Adelbert Bacher / Rudolf Ladenstein / Winfried Meining /
要旨: Lumazine synthases have been observed in the form of pentamers, dimers of pentamers, icosahedral capsids consisting of 60 subunits and larger capsids with unknown molecular structure. Here we ...Lumazine synthases have been observed in the form of pentamers, dimers of pentamers, icosahedral capsids consisting of 60 subunits and larger capsids with unknown molecular structure. Here we describe the analysis of the assembly of native and mutant forms of lumazine synthases from Bacillus subtilis and Aquifex aeolicus at various pH values and in the presence of different buffers using small angle X-ray scattering and electron microscopy. Both wild-type lumazine synthases are able to form capsids with a diameter of roughly 160 A and larger capsids with diameters of around 300 A. The relative abundance of smaller and larger capsids is strongly dependent on buffer and pH. Both forms can co-exist and are in some cases accompanied by other incomplete or deformed capsids. Several mutants of the B. subtilis lumazine synthase, in which residues in or close to the active site were replaced, as well as an insertion mutant of A. aeolicus lumazine synthase form partially or exclusively larger capsids with a diameter of about 300 A. The mutations also reduce or inhibit enzymatic activity, suggesting that the catalytic function of the enzyme is tightly correlated with its quaternary structure. The data show that multiple assembly forms are a general feature of lumazine synthases.
登録者
  • Petr Konarev (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #135
タイプ: dummy / ソフトウェア: dammin / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: Icosohedra / カイ2乗値: 3942.960849
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Lumazine Synthase / Sample MW: 960 kDa
バッファ名称: Borate buffer / pH: 7
要素 #98名称: Lumazine Synthase / タイプ: protein / 記述: Lumazine Synthase / 分子量: 16.29 / 由来: B. subtilis
配列:
MNIIQGNLVG TGLKIGIVVG RFNDFITSKL LSGAEDALLR HGVDTNDIDV AWVPGAFEIP FAAKKMAETK KYDAIITLGT VIRGATTHYD YVCNEAAKGI AQAANTTGVP VIFGIVTTEN IEQAIERAGT KAGNKGVDCA VSAIEMANLN RSFE

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実験情報

ビーム設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / : Germany / 線源: X-ray synchrotron
検出器名称: MAR 345 Image Plate
スキャン
タイトル: Lumazine Syntahse in Borate Buffer / 測定日: 2004年11月25日 / 保管温度: 15 °C / セル温度: 15 °C / 照射時間: 120 sec. / フレーム数: 2 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1056 3.328
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 392 /
MinMax
Q0.1858 3.326
P(R) point30 421
R0 15.5
結果
D max: 15.5 / カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量960 kDa-
体積-1450 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I0581400 607904
慣性半径, Rg 6.18 nm6.65 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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