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万見
- SASDAG4: HsMfe2 (Peroxisomal multifunctional enzyme type 2) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAG4
試料HsMfe2
  • Peroxisomal multifunctional enzyme type 2 (protein), HsMfe2, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase / 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity / very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / TYSND1 cleaves peroxisomal proteins / medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / : / (3R)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase 2 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity ...3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase / 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity / very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / Beta-oxidation of pristanoyl-CoA / TYSND1 cleaves peroxisomal proteins / medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process / : / (3R)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / enoyl-CoA hydratase 2 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity / alpha-linolenic acid (ALA) metabolism / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity / Beta-oxidation of very long chain fatty acids / very long-chain fatty acid metabolic process / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / Sertoli cell development / enoyl-CoA hydratase activity / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / peroxisomal membrane / estrogen metabolic process / fatty acid beta-oxidation / peroxisomal matrix / androgen metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / isomerase activity / Peroxisomal protein import / osteoblast differentiation / peroxisome / protein homodimerization activity / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / MFE-2 hydratase 2 N-terminal domain / : / SCP2 sterol-binding domain / SCP-2 sterol transfer family / SCP2 sterol-binding domain superfamily / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / HotDog domain superfamily / short chain dehydrogenase ...: / MFE-2 hydratase 2 N-terminal domain / : / SCP2 sterol-binding domain / SCP-2 sterol transfer family / SCP2 sterol-binding domain superfamily / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / HotDog domain superfamily / short chain dehydrogenase / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisomal multifunctional enzyme type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2013
タイトル: Quaternary structure of human, Drosophila melanogaster and Caenorhabditis elegans MFE-2 in solution from synchrotron small-angle X-ray scattering.
著者: Maija L Mehtälä / Tatu J K Haataja / Clément E Blanchet / J Kalervo Hiltunen / Dmitri I Svergun / Tuomo Glumoff /
要旨: Multifunctional enzyme type 2 (MFE-2) forms part of the fatty acid β-oxidation pathway in peroxisomes. MFE-2s from various species reveal proteins with structurally homologous functional domains ...Multifunctional enzyme type 2 (MFE-2) forms part of the fatty acid β-oxidation pathway in peroxisomes. MFE-2s from various species reveal proteins with structurally homologous functional domains assembled in different compilations. Crystal structures of all domain types are known. SAXS data from human, fruit fly and Caenorhabditiselegans MFE-2s and their constituent domains were collected, and both ab initio and rigid body models constructed. Location of the putative substrate binding helper domain SCP-2L (sterol carrier protein 2-like), which is not part of MFE-2 protein in every species and not seen as part of any previous MFE-2 structures, was determined. The obtained models of human and C. elegans MFE-2 lend a direct structural support to the idea of the biological role of SCP-2L.
登録者
  • Clement Blanchet (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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ダウンロードとリンク

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モデル

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試料

試料名称: HsMfe2 / 試料濃度: 1.30-5.50
バッファ名称: Sodium Phosphate / 濃度: 20.00 mM / pH: 7.5 / 組成: 200 NaCl 5% (v/v) Glycerol 1mM Na2EDTA 1mMNaN3
要素 #149名称: HsMfe2 / タイプ: protein / 記述: Peroxisomal multifunctional enzyme type 2 / 分子量: 79.7 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P51659
配列: MGSPLRFDGR VVLVTGAGAG LGRAYALAFA ERGALVVVND LGGDFKGVGK GSLAADKVVE EIRRRGGKAV ANYDSVEEGE KVVKTALDAF GRIDVVVNNA GILRDRSFAR ISDEDWDIIH RVHLRGSFQV TRAAWEHMKK QKYGRIIMTS SASGIYGNFG QANYSAAKLG ...配列:
MGSPLRFDGR VVLVTGAGAG LGRAYALAFA ERGALVVVND LGGDFKGVGK GSLAADKVVE EIRRRGGKAV ANYDSVEEGE KVVKTALDAF GRIDVVVNNA GILRDRSFAR ISDEDWDIIH RVHLRGSFQV TRAAWEHMKK QKYGRIIMTS SASGIYGNFG QANYSAAKLG LLGLANSLAI EGRKSNIHCN TIAPNAGSRM TQTVMPEDLV EALKPEYVAP LVLWLCHESC EENGGLFEVG AGWIGKLRWE RTLGAIVRQK NHPMTPEAVK ANWKKICDFE NASKPQSIQE STGSIIEVLS KIDSEGGVSA NHTSRATSTA TSGFAGAIGQ KLPPFSYAYT ELEAIMYALG VGASIKDPKD LKFIYEGSSD FSCLPTFGVI IGQKSMMGGG LAEIPGLSIN FAKVLHGEQY LELYKPLPRA GKLKCEAVVA DVLDKGSGVV IIMDVYSYSE KELICHNQFS LFLVGSGGFG GKRTSDKVKV AVAIPNRPPD AVLTDTTSLN QAALYRLSGD WNPLHIDPNF ASLAGFDKPI LHGLCTFGFS ARRVLQQFAD NDVSRFKAIK ARFAKPVYPG QTLQTEMWKE GNRIHFQTKV QETGDIVISN AYVDLAPTSG TSAKTPSEGG KLQSTFVFEE IGRRLKDIGP EVVKKVNAVF EWHITKGGNI GAKWTIDLKS GSGKVYQGPA KGAADTTIIL SDEDFMEVVL GKLDPQKAFF SGRLKARGNI MLSQKLQMIL KDYAKL

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実験情報

ビーム設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 形状: 0.6 / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.15 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.7 mm
検出器名称: Pilatus 1M-W / Pixsize x: 0.172 mm
スキャン
タイトル: HumMFE-2 / 測定日: 2011年3月22日 / 保管温度: 15 °C / セル温度: 15 °C / 照射時間: 15 sec. / フレーム数: 8 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0671 4.7168
結果カーブのタイプ: merged
実験値StandardEstimated
分子量100 kDa100 kDa-
体積--330

GuinierP(R)
前方散乱 I0121 -
慣性半径, Rg 4.6 nm4.6 nm

MinMax
D-15
Guinier point18 60

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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