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- SASDAB8: Protein Interacting with C-kinase 1 (PICK1) LKV, dimer contributi... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAB8
試料Protein Interacting with C-kinase 1 (PICK1) LKV, dimer contribution (data decomposition).
  • PRKCA-binding protein (protein), Rattus norvegicus
機能・相同性
機能・相同性情報


G protein-coupled glutamate receptor binding / membrane curvature sensor activity / postsynaptic early endosome / postsynaptic endocytic zone / glial cell development / cellular response to decreased oxygen levels / Arp2/3 complex binding / postsynaptic specialization / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation ...G protein-coupled glutamate receptor binding / membrane curvature sensor activity / postsynaptic early endosome / postsynaptic endocytic zone / glial cell development / cellular response to decreased oxygen levels / Arp2/3 complex binding / postsynaptic specialization / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / SNAP receptor activity / dopamine transport / monoamine transport / : / dendritic spine organization / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / long-term synaptic depression / dendritic spine maintenance / receptor clustering / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / regulation of insulin secretion / positive regulation of receptor internalization / protein targeting / cellular response to glucose starvation / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / ephrin receptor binding / trans-Golgi network membrane / G protein-coupled receptor binding / protein kinase C binding / intracellular protein transport / phospholipid binding / receptor tyrosine kinase binding / actin filament binding / synaptic vesicle / GTPase binding / presynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / cytoskeleton / neuron projection / protein domain specific binding / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. ...PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PRKCA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
引用ジャーナル: Structure / : 2015
タイトル: Structure of Dimeric and Tetrameric Complexes of the BAR Domain Protein PICK1 Determined by Small-Angle X-Ray Scattering.
著者: Morten L Karlsen / Thor S Thorsen / Niklaus Johner / Ina Ammendrup-Johnsen / Simon Erlendsson / Xinsheng Tian / Jens B Simonsen / Rasmus Høiberg-Nielsen / Nikolaj M Christensen / George ...著者: Morten L Karlsen / Thor S Thorsen / Niklaus Johner / Ina Ammendrup-Johnsen / Simon Erlendsson / Xinsheng Tian / Jens B Simonsen / Rasmus Høiberg-Nielsen / Nikolaj M Christensen / George Khelashvili / Werner Streicher / Kaare Teilum / Bente Vestergaard / Harel Weinstein / Ulrik Gether / Lise Arleth / Kenneth L Madsen /
要旨: PICK1 is a neuronal scaffolding protein containing a PDZ domain and an auto-inhibited BAR domain. BAR domains are membrane-sculpting protein modules generating membrane curvature and promoting ...PICK1 is a neuronal scaffolding protein containing a PDZ domain and an auto-inhibited BAR domain. BAR domains are membrane-sculpting protein modules generating membrane curvature and promoting membrane fission. Previous data suggest that BAR domains are organized in lattice-like arrangements when stabilizing membranes but little is known about structural organization of BAR domains in solution. Through a small-angle X-ray scattering (SAXS) analysis, we determine the structure of dimeric and tetrameric complexes of PICK1 in solution. SAXS and biochemical data reveal a strong propensity of PICK1 to form higher-order structures, and SAXS analysis suggests an offset, parallel mode of BAR-BAR oligomerization. Furthermore, unlike accessory domains in other BAR domain proteins, the positioning of the PDZ domains is flexible, enabling PICK1 to perform long-range, dynamic scaffolding of membrane-associated proteins. Together with functional data, these structural findings are compatible with a model in which oligomerization governs auto-inhibition of BAR domain function.
登録者
  • Morten Karlsen (University of Copenhagen, Copenhagen, Denmark)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #318
タイプ: mix / ソフトウェア: EOM / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 3.818116
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #319
タイプ: mix / ソフトウェア: EOM / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 3.818116
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #322
タイプ: mix / ソフトウェア: EOM / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 3.818116
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Protein Interacting with C-kinase 1 (PICK1) LKV, dimer contribution (data decomposition).
試料濃度: 4.20-8.80
バッファ名称: 50 mM Tris 125 mM NaCl 0.01 vol% reduced TX-100 / 濃度: 50.00 mM / pH: 7.4 / 組成: 125 mM NaCl, 0.01 vol% reduced TX-100
要素 #184タイプ: protein / 記述: PRKCA-binding protein / 分子量: 46.506 / 分子数: 2 / 由来: Rattus norvegicus / 参照: UniProt: Q9EP80
配列: MFADLDYDIE EDKLGIPTVP GKVTLQKDAQ NLIGISIGGG AQYCPCLYIV QVFDNTPAAL DGTVAAGDEI TGVNGRSIKG KTKVEVAKMI QEVKGEVTIH YNKLQADPKQ GMSLDIVLKK VKHRLVENMS SGTADALGLS RAILCNDGLV KRLEELERTA ELYKGMTEHT ...配列:
MFADLDYDIE EDKLGIPTVP GKVTLQKDAQ NLIGISIGGG AQYCPCLYIV QVFDNTPAAL DGTVAAGDEI TGVNGRSIKG KTKVEVAKMI QEVKGEVTIH YNKLQADPKQ GMSLDIVLKK VKHRLVENMS SGTADALGLS RAILCNDGLV KRLEELERTA ELYKGMTEHT KNLLRAFYEL SQTHRAFGDV FSVIGVREPQ PAASEAFVKF ADAHRSIEKF GIRLLKTIKP MLTDLNTYLN KAIPDTRLTI KKYLDVKFEY LSYCLKVKEM DDEEYSCIAL GEPLYRVSGN YEYRLILRCR QEARARFSQM RKDVLEKMEL LDQKHVQDIV FQLQRLVSTM SKYYNDCYAV LRDADVFPIE VDLAHTTLAY GPNQGGFTDG EDEEEEEEDG AAREVSKDAR GATGPTDKGG SWLKV

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実験情報

ビーム設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / : Germany / 線源: X-ray synchrotron
検出器名称: MAR 345 Image Plate
スキャン
タイトル: PICK1 LKV, dimer contribution (data decomposition)
測定日: 2015年5月11日 / セル温度: 4 °C / 照射時間: 40 sec. / フレーム数: 4 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0675 6.2646
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 116 /
MinMax
Q0.0675 6.265
P(R) point1 116
R0 20
結果
カーブのタイプ: merged / Standard: BSA
コメント: Structure and flexibility of PICK1 LKV mutant dimer was characterized by SAXS using data obtained by decomposing scattering from two polydisperse samples into dimer (and tetramer) ...コメント: Structure and flexibility of PICK1 LKV mutant dimer was characterized by SAXS using data obtained by decomposing scattering from two polydisperse samples into dimer (and tetramer) contributions. To obtain the dimer scattering, two samples were measured at 4.4 and 8,8 mg/ml, and decomposed as described in the reference. Models were fitted to data using a combination of rigid body modelling and EOM, based on structural components defined by NMR and MD simulations. PDB files represent structures found in the optimal ensemble. All data, in addition to that displayed for this entry, are available in the .zip archive.
実験値StandardPorod
分子量92 kDa92 kDa-
体積--205 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I01.029 0.01 1.07 0.01
慣性半径, Rg 6.03 nm0.05 6.017 nm0.91

MinMax
D-20
Guinier point13 34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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