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万見
- PDB-9zld: Cryo-EM structure of hepatic amyloid fibril from a variant ATTRV1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9zld
タイトルCryo-EM structure of hepatic amyloid fibril from a variant ATTRV122delta, single filament morphology
要素Transthyretin
キーワードPROTEIN FIBRIL / ATTR / Systemic amyloidosis / V122delta / amyloid
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / hormone binding / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / molecular sequestering activity / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / hormone binding / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / molecular sequestering activity / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / : / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Nguyen, B.A. / Ahmed, Y. / Saelices, L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)DP2-HL163810 米国
American Heart Association847236 米国
Welch FoundationI-2121-20220331 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2026
タイトル: Amyloid fibril polymorphism in the heart and liver of a patient with polyneuropathic ATTRv-V122Δ amyloidosis.
著者: Yasmin Ahmed / Binh An Nguyen / Candace Kelly / Shumaila Afrin / Virender Singh / Bret M Evers / John M Shelton / Christian Lopez Escobar / Preeti Singh / Rose Pedretti / Lanie Wang / Parker ...著者: Yasmin Ahmed / Binh An Nguyen / Candace Kelly / Shumaila Afrin / Virender Singh / Bret M Evers / John M Shelton / Christian Lopez Escobar / Preeti Singh / Rose Pedretti / Lanie Wang / Parker Bassett / Maria Del Carmen Fernandez-Ramirez / Maja Pekala / Andrew Lemoff / Barbara Kluve-Beckerman / Lorena Saelices /
要旨: ATTR amyloidosis is a phenotypically heterogeneous disease characterized by the pathological deposition of transthyretin in the form of amyloid fibrils into various organs. ATTR amyloidosis may ...ATTR amyloidosis is a phenotypically heterogeneous disease characterized by the pathological deposition of transthyretin in the form of amyloid fibrils into various organs. ATTR amyloidosis may result from mutations in variant (ATTRv) amyloidosis, or aging in wild-type (ATTRwt) amyloidosis. ATTRwt generally manifests as cardiomyopathy, whereas ATTRv may present as polyneuropathy, cardiomyopathy, or mixed, in combination with many other symptoms deriving from multisystem organ involvement. Over 220 different mutational variants of transthyretin have been identified, many of them being linked to specific disease symptoms. Yet, the role of these mutations in explaining differential disease manifestations remains unclear. Using cryo-electron microscopy, here we structurally characterized fibrils from the heart and the liver of an ATTRv patient carrying the V122∆ mutation, which is predominantly associated with polyneuropathy. Our results show that these fibrils are polymorphic, presenting as both single and double filaments. Our study alludes to a structural connection contributing to phenotypic variation in ATTR amyloidosis, as polymorphism in ATTR fibrils may manifest in patients with predominantly polyneuropathic phenotypes.
履歴
登録2025年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
C: Transthyretin
D: Transthyretin
E: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,3915
ポリマ－68,3915
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 13678.229 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: Liver / 組織: Liver / 参照: UniProt: P02766
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: fibrils of ATTRV122delta / タイプ: COMPLEX / 詳細: fibril extracted from the liver, postmortem. / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Liver / 組織: Liver
緩衝液pH: 7 / 詳細: ice-chilled water
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: fibrils were extracted from cardiac tissue using a water-based extraction method.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影平均露光時間: 2.06 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4366

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4粒子像選択
2SerialEM4.1.5画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7Coot0.9.8.1モデルフィッティング
9PHENIX1.20.1モデル精密化
10RELION4初期オイラー角割当
11RELION4最終オイラー角割当
12RELION4分類
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.19 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.82 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 345559
詳細: Initial segment after extraction at box size of 300 pixel
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21384 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 49.97 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 8BDM

8bdm


PDB chain-ID: A / Accession code: 8BDM / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 2.9 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0033660
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5794980
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.316490
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05585
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.005615

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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