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万見
- PDB-9y9j: Two CAP-1 Bound to the Pointed End of Cofilin F-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9y9j
タイトルTwo CAP-1 Bound to the Pointed End of Cofilin F-actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Adenylyl cyclase-associated protein 1
  • Cofilin-2
キーワードPROTEIN FIBRIL / Cytoskeleton / Actin / Filament / Helical
機能・相同性
機能・相同性情報


ameboidal-type cell migration / actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / actin filament severing / actin filament depolymerization / I band / : / sarcomere organization ...ameboidal-type cell migration / actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / actin filament severing / actin filament depolymerization / I band / : / sarcomere organization / cytoskeletal motor activator activity / muscle cell cellular homeostasis / myosin heavy chain binding / cortical actin cytoskeleton / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / establishment or maintenance of cell polarity / skeletal muscle myofibril / adenylate cyclase binding / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle tissue development / activation of adenylate cyclase activity / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / receptor-mediated endocytosis / actin filament organization / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Z disc / nuclear matrix / cell morphogenesis / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / actin filament binding / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / lamellipodium / presynapse / actin binding / cell body / postsynapse / protein domain specific binding / hydrolase activity / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / : / CAP N-terminal conserved motif / CAP, N-terminal domain / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP ...Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal / CAP, conserved site, N-terminal / CAP, conserved site, C-terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, N-terminal domain superfamily / : / CAP N-terminal conserved motif / CAP, N-terminal domain / CAP protein signature 1. / CAP protein signature 2. / Adenylate cyclase-associated CAP / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal / Adenylate cyclase associated (CAP) C terminal / Adenylate cyclase-associated CAP, C-terminal superfamily / CARP motif / Domain in CAPs (cyclase-associated proteins) and X-linked retinitis pigmentosa 2 gene product. / C-CAP/cofactor C-like domain / C-CAP/cofactor C-like domain profile. / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / Adenylyl cyclase-associated protein 1 / Cofilin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Palmer, N.J. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Mechanisms of Actin Filament Depolymerization by Cyclase Associated Protein-1 and Cofilin-2
著者: Palmer, N.J. / Boczkowska, M. / Rebowski, G. / Dominguez, R.
履歴
登録2025年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月4日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
W: Adenylyl cyclase-associated protein 1
X: Adenylyl cyclase-associated protein 1
a: Cofilin-2
b: Cofilin-2
c: Cofilin-2
d: Cofilin-2
e: Cofilin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)409,91622
ポリマ－407,65912
非ポリマー2,25810
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41978.773 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
参照: UniProt: P68135, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Adenylyl cyclase-associated protein 1 / CAP 1


分子量: 51968.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAP1, CAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01518
#3: タンパク質
Cofilin-2 / Cofilin / muscle isoform


分子量: 18765.627 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y281
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of the Cyclase Associated Protein-1 bound to F-actinCOMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Cyclase Associated Protein-1COMPLEX#21RECOMBINANT
3Actin, alpha skeletal muscleCOMPLEX#11NATURAL
4Cofilin-2COMPLEX#31RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
54Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Escherichia coli (大腸菌)562
44Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 89000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz粒子像選択
2PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
3EPU画像取得
5cryoSPARC4.7CTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.7最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.7３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 55287 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.58 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00524300
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.90932891
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.3923309
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0563684
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0084175

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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