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- PDB-9x58: The GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9x58
タイトルThe GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab
要素
  • Glutamate receptor 4
  • Heavy Chain of 1D8 Fab
  • Light Chain of 1D8 Fab
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPA receptor / native / GluA1 / GluA4 / LBD / TMD / CNIH3 / active state / 1D8
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / AMPA glutamate receptor complex / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic ...Activation of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / AMPA glutamate receptor complex / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / dendritic spine / chemical synaptic transmission / postsynaptic density / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Li, X. / Li, R. / Wei, Y. / Zhao, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)92157102 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2026
タイトル: Assembly and gating mechanism of native AMPA receptors from the cerebellum.
著者: Xiaojing Li / Renjie Li / Yiqing Wei / Jiexin Chen / Jiaojiao Zhao / Jun Zhao / Wei Wang / Na Li / Lili Wang / Tuo Hu / Yanli Dong / Yongping Zhu / Chao Wei / Long Li / Wei Zhang / Zhuo Huang / Yan Zhao /
要旨: AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of fast excitatory synaptic transmission throughout the central nervous system. Calcium-permeable AMPARs and GluA4-containing receptors are critical for ...AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of fast excitatory synaptic transmission throughout the central nervous system. Calcium-permeable AMPARs and GluA4-containing receptors are critical for cerebellar functions, such as motor learning, associative memory, auditory processing, and synaptic plasticity. In contrast to the well-characterized, predominantly GluA2-containing AMPARs of the hippocampus and cortex, cerebellar AMPARs contain a higher proportion of GluA4 and remain poorly understood. Here, we generated a highly GluA4-specific antibody. Using this antibody in combination with antibodies specifically recognizing GluA1 and GluA2, we purified native AMPARs and determined the subunit compositions of both calcium-impermeable and calcium-permeable native AMPARs in the cerebellum. The isolated cerebellar AMPARs that contained both GluA1 and GluA4 were calcium-permeable, with GluA4 occupying mainly the B/D positions, GluA1 occupying the A/C positions, and the complex associated primarily with cornichon 3 (CNIH3). We determined the structures of the complex in distinct functional states, including the resting, active, and desensitized states, and characterized the conformational transitions that underlie its activity. During desensitization, the receptor adopts a pseudo-4-fold configuration of the ligand-binding domain layer, which may be important for its functional properties. This study provides a blueprint for the subunit compositions of AMPARs in the cerebellum and clarifies the gating mechanism of the calcium-permeable native AMPAR-CNIH3 complex, providing significant insight into AMPAR-mediated synaptic transmission in the cerebellum.
履歴
登録2025年10月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02026年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年4月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.12026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 4
B: Glutamate receptor 4
L: Light Chain of 1D8 Fab
D: Light Chain of 1D8 Fab
C: Heavy Chain of 1D8 Fab
H: Heavy Chain of 1D8 Fab


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,5496
ポリマ－160,5496
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 4 / GluR-4 / GluR4 / AMPA-selective glutamate receptor 4 / GluR-D / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 4 / GluA4


分子量: 43388.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gria4, Glur4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Z2W8
#2: 抗体 Light Chain of 1D8 Fab


分子量: 18400.619 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 Heavy Chain of 1D8 Fab


分子量: 18485.723 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus abbotti (ネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo (哺乳類)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.20.1_4487モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 182287 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.2 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00410524
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59514444
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.661692
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0421780
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031952

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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