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万見
- PDB-9u3p: Cryo-EM structure of human AC9-Gs complex (soluble domain) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9u3p
タイトルCryo-EM structure of human AC9-Gs complex (soluble domain)
要素
  • Adenylate cyclase type 9,Protein M2-1
  • Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
キーワードMEMBRANE PROTEIN / enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


Adenylate cyclase activating pathway / regulation of viral transcription / adenylate cyclase / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / PKA activation / viral transcription / PKA activation in glucagon signalling / developmental growth / hair follicle placode formation ...Adenylate cyclase activating pathway / regulation of viral transcription / adenylate cyclase / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / PKA activation / viral transcription / PKA activation in glucagon signalling / developmental growth / hair follicle placode formation / D1 dopamine receptor binding / intracellular transport / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / Hedgehog 'off' state / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / Adenylate cyclase inhibitory pathway / cellular response to glucagon stimulus / regulation of insulin secretion / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / bioluminescence / adenylate cyclase activator activity / trans-Golgi network membrane / generation of precursor metabolites and energy / transcription antitermination / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / bone development / virion component / platelet aggregation / cognition / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / Glucagon-type ligand receptors / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / sensory perception of smell / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / heterotrimeric G-protein complex / positive regulation of cold-induced thermogenesis / G protein activity / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / in utero embryonic development / host cell cytoplasm / intracellular signal transduction / cilium / ciliary basal body / G protein-coupled receptor signaling pathway / axon / GTPase activity / dendrite / GTP binding / host cell nucleus / structural molecule activity / signal transduction / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pneumovirus matrix 2-1 / Pneumovirus matrix protein 2 (M2) / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. ...Pneumovirus matrix 2-1 / Pneumovirus matrix protein 2 (M2) / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Zinc finger, CCCH-type / Zinc finger C3H1-type profile. / Nucleotide cyclase / G-protein alpha subunit, group S / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Protein M2-1 / Adenylate cyclase type 9 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human respiratory syncytial virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Suzuki, S. / Nomura, R. / Suzuki, H. / Nishikawa, K. / Fujiyoshi, Y.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H00451 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K17245 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Activation mechanism of human adenylyl cyclase 9 observed by cryo-electron microscopy
著者: Nomura, S. / Suzuki, S. / Nishikawa, K. / Suzuki, H. / Fujiyoshi, Y.
履歴
登録2025年3月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月11日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月11日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月11日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月11日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月11日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月11日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月11日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate cyclase type 9,Protein M2-1
B: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,4554
ポリマ－230,8912
非ポリマー5642
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Adenylate cyclase type 9,Protein M2-1 / ATP pyrophosphate-lyase 9 / Adenylate cyclase type IX / ACIX / Adenylyl cyclase 9 / AC9 / Envelope- ...ATP pyrophosphate-lyase 9 / Adenylate cyclase type IX / ACIX / Adenylyl cyclase 9 / AC9 / Envelope-associated 22 kDa protein / Transcription antitermination factor M2-1


分子量: 181560.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Human respiratory syncytial virus (ウイルス)
遺伝子: ADCY9, KIAA0520, M2-1mGFP / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O60503, UniProt: A0A1S5SHT2, adenylate cyclase
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Adenylate cyclase-stimulating G alpha protein


分子量: 49331.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAS, GNAS1, GSP
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63092, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#3: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 539.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human AC9 in complex with GalphaS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 150 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 2.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 170990 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.65 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0026787
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.449167
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.678917
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041003
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031186

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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