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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9src | ||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of P. abyssi 70S ribosome in complex with hibernation factor HibA in PTC conformation | ||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | RIBOSOME / 70S / Hibernation / Pyrococcus abyssi | ||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit assembly / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit biogenesis ...ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit assembly / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit biogenesis / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) | ||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.1 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Madru, C.M. / Bourgeois, G.B. / Mechulam, Y.M. / Schmitt, E.S. | ||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | フランス, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026タイトル: A family of ribosome hibernation factors widespread in Archaea. 著者: Clément Madru / Gabrielle Bourgeois / Rémi Dulermo / Régine Capeyrou / Gwendoline Joncour / Karima Figuigui / Magalie Duchateau / Julia Chamot-Rooke / Claire Duboc / Stéphane l'Haridon / ...著者: Clément Madru / Gabrielle Bourgeois / Rémi Dulermo / Régine Capeyrou / Gwendoline Joncour / Karima Figuigui / Magalie Duchateau / Julia Chamot-Rooke / Claire Duboc / Stéphane l'Haridon / Logan Mc Teer / Marta Kwapisz / Béatrice Clouet-d'Orval / Marie Bouvier / Yves Mechulam / Guillaume Borrel / Emmanuelle Schmitt / Didier Flament / ![]() 要旨: Ribosome hibernation preserves translation machinery during stress, yet its mechanisms in Archaea remain poorly defined. Using cryo-EM analysis, we studied hibernation pathways in Pyrococcus abyssi ...Ribosome hibernation preserves translation machinery during stress, yet its mechanisms in Archaea remain poorly defined. Using cryo-EM analysis, we studied hibernation pathways in Pyrococcus abyssi stressed cells. We identified HibA, a previously unrecognized family of hibernation factors widespread in Archaea. HibA consists of a bacterial-like HPF/RaiA domain fused to a Cystathionine Beta Synthase module. Unexpectedly, HibA binds to the ribosome in three different conformations, occupying the A, P and E sites of tRNAs, as well as that of mRNA, enhancing its ability to protect the ribosome from degradation. Idle ribosomes also frequently accumulate the archaeal homolog of eukaryotic ribosome maturation protein SBDS (aSBDS), suggesting that stressed archaeal cells may engage parallel hibernation routes in which aSBDS can complement HibA. Deletion of hibA in Thermococcus barophilus delays recovery from stationary phase and reduces 70S ribosome pools, establishing its role in ribosome preservation. Taxonomic profiling shows that many archaeal lineages encode distinct repertoires of ribosome-associated protection factors, underscoring the modular and multi-layered nature of archaeal hibernation systems. In addition, a comprehensive phylogenetic analysis highlights the evolutionary relationships between prevalent ribosome hibernation factors across Bacteria and Archaea. | ||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9src.cif.gz | 4.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9src.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 9src.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sr/9src ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sr/9src | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 55137 ![]() 55135 ![]() 55136 ![]() 55139 ![]() 55636 ![]() 9sraC ![]() 9srbC ![]() 9srdC ![]() 9sreC ![]() 9t7hC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-RNA鎖 , 3種, 3分子 123
| #1: RNA鎖 | 分子量: 984301.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) |
|---|---|
| #2: RNA鎖 | 分子量: 492728.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) |
| #3: RNA鎖 | 分子量: 41443.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) |
-タンパク質 , 4種, 6分子 HACA3BGB4Bk
| #4: タンパク質 | 分子量: 44583.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 参照: UniProt: Q9UYR4 | ||
|---|---|---|---|
| #7: タンパク質 | 分子量: 7163.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 参照: UniProt: G8ZFK7 | ||
| #30: タンパク質 | 分子量: 13442.678 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 参照: UniProt: P62008#65: タンパク質 | | 分子量: 7795.481 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 参照: UniProt: G8ZKB7 |
+30S ribosomal protein ... , 25種, 26分子 AAABADAEAFAGAHAIAJAKALAMANAPAQARASAUAVB6AWAXAYAZATAO
-タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 A0
| #29: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5023.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) / 参照: UniProt: Q8U232 |
|---|
+Large ribosomal subunit protein ... , 32種, 33分子 BBBYBOBCB5BKBLBfBUBbBeBEBaBTBWBiBIBRBQBVBjBDBFBZBPBMBSBdBNBg...
-非ポリマー , 2種, 257分子 


| #66: 化合物 | ChemComp-MG / #67: 化合物 | ChemComp-ZN / |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Cryo-EM structure of P. abyssi 70S ribosome in complex with hibernation factor HibA in PTC conformation タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#65 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 分子量 | 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: ![]() Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌) |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 2.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 24000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | Source name: Other / タイプ: other | ||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 最高解像度: 2.1 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について





Pyrococcus abyssi GE5 (古細菌)
フランス, 1件
引用






PDBj




































FIELD EMISSION GUN