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- PDB-9r1d: Structure of the H3.V-H4.V variant nucleosome core particle from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9r1d
タイトルStructure of the H3.V-H4.V variant nucleosome core particle from Trypanosoma brucei
要素
  • (Widom 601 145 bp DNA (115-mer ordered and ...) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Histone H3 variant
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / nucleosome / histone / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


termination of RNA polymerase II transcription / phosphate ion binding / chromosome organization / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / DNA binding ...termination of RNA polymerase II transcription / phosphate ion binding / chromosome organization / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A ...: / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Histone H4 / Histone H4 / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 variant / Histone H2B / Histone H2A / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Deak, G. / Wilson, M.D.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Wellcome Trust210493/Z/18/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)T029471/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M010996/1 英国
Wellcome Trust218470 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2026
タイトル: Trypanosome histone variants H3.V and H4.V promote nucleosome plasticity in repressed chromatin.
著者: Gauri Deák / Hayden Burdett / James A Watson / Marcus D Wilson /
要旨: Histone variants define distinct chromatin states by modulating the biophysical properties of nucleosomes. Variants play a particularly important role in the parasitic protist Trypanosoma brucei, ...Histone variants define distinct chromatin states by modulating the biophysical properties of nucleosomes. Variants play a particularly important role in the parasitic protist Trypanosoma brucei, which has unusual chromatin and lacks a canonical repressive heterochromatin system. Instead, T. brucei utilizes specialized divergent histone variants H3.V and H4.V. However, the biochemical basis of their repressive functions is unknown. Here, we determined the structure of the H3.V-H4.V nucleosome core particle and biochemically characterized variant-containing nucleosomes and nucleosome arrays, probing their unique properties. We discovered that surprisingly for repressive-state nucleosomes, H3.V promotes pronounced DNA splaying, largely via its N-terminal tail region, while retaining overall stability that is comparable to canonical nucleosomes. In contrast, H4.V exhibits near-identical binding to DNA but mediates a slight increase in histone octamer stability. The surface of the H3.V-H4.V nucleosome is altered and provides a differential platform for chromatin-binding proteins, linking the variants to parasite pathogenicity.
履歴
登録2025年4月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月28日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年3月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.12026年3月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22026年4月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _em_admin.last_update
改定 1.22026年4月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3 variant
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3 variant
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B
I: Widom 601 145 bp DNA (115-mer ordered and built)
J: Widom 601 145 bp DNA (115-mer ordered and built)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,80010
ポリマ－196,80010
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3 variant


分子量: 15920.580 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
株: TREU927 / 遺伝子: Tb10.61.1090 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q387X7
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11150.069 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
株: TREU927 / 遺伝子: 10C8.135, Tb927.2.2670 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q587H6
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 14108.614 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
株: TREU927
遺伝子: Tb07.13M20.520, Tb07.13M20.510, Tb07.13M20.530, Tb07.13M20.540, Tb07.13M20.550, Tb07.13M20.560, Tb07.13M20.570, Tb07.13M20.580, Tb07.13M20.590, Tb07.13M20.600, Tb07.13M20.610, Tb07.13M20. ...遺伝子: Tb07.13M20.520, Tb07.13M20.510, Tb07.13M20.530, Tb07.13M20.540, Tb07.13M20.550, Tb07.13M20.560, Tb07.13M20.570, Tb07.13M20.580, Tb07.13M20.590, Tb07.13M20.600, Tb07.13M20.610, Tb07.13M20.620, Tb07.13M20.630, Tb927.7.2820, Tb927.7.2830, Tb927.7.2840, Tb927.7.2850, Tb927.7.2860, Tb927.7.2870, Tb927.7.2880, Tb927.7.2890, Tb927.7.2900, Tb927.7.2910, Tb927.7.2920, Tb927.7.2930, Tb927.7.2940
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q57YA3
#4: タンパク質 Histone H2B


分子量: 12464.503 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
株: TREU927
遺伝子: Tb10.406.0330, Tb10.406.0350, Tb10.406.0360, Tb10.406.0370, Tb10.406.0380, Tb10.406.0400, Tb10.406.0410, Tb10.406.0420, Tb10.406.0430, Tb10.406.0440, Tb10.406.0450, Tb10.406.0460
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q389T1

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Widom 601 145 bp DNA (115-mer ordered and ... , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 Widom 601 145 bp DNA (115-mer ordered and built)


分子量: 44991.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 Widom 601 145 bp DNA (115-mer ordered and built)


分子量: 44520.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1H3.V-H4.V variant nucleosome core particle from Trypanosoma brucei reconstituted with Widom 601 145 bp DNACOMPLEXall0RECOMBINANT
2Histone octamerCOMPLEX#1-#41RECOMBINANTTrypanosoma brucei histone octamer composed of one H4.V-H3.V-H3.V-H4.V tetramer and two H2A-H2B dimers
3Widom 601 145 bp DNACOMPLEX#5-#61RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.1967 MDaNO
210.1071 MDaNO
310.08964 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)185431
32Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)185431
43Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)185431
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMTris-HClC4H13Cl2NO31
230 mMsodium chlorideNaCl1
31 mMEDTAC10H16N2O81
41 mMDTTC4H10O2S21
試料濃度: 0.15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Crosslinked with 0.05% glutaraldehyde prior to separation by size exclusion chromatography
試料支持詳細: The grids were pretreated with fresh carbon evaporation prior to sample addition.
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 83000 X / 倍率（補正後）: 83000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 77 K / 最低温度: 77 K
撮影平均露光時間: 4.4 sec. / 電子線照射量: 54.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8052
詳細: Images were collected in super-resolution mode, with 50 equally dosed total frames recorded
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 4092 / 縦: 5760

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.6.2粒子像選択Manual picking followed by Template-Based Picking
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.6.2CTF補正Patch CTF correction
7UCSF ChimeraX1.7.1モデルフィッティング
9cryoSPARC4.6.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.6.2最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.6.2分類
12cryoSPARC4.6.2３次元再構成
19PHENIX1.21.1モデル精密化
20Coot0.9.8.7モデル精密化
21ISOLDE1.7.1モデル精密化
22UCSF ChimeraX1.7.1モデル精密化
画像処理詳細: Images were re-gain corrected based on estimated gain from the raw data.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 5780374
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 362400 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 116 / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeChain-IDInitial refinement model-IDSource nameタイプ詳細
1Q57YA3C1AlphaFoldin silico model
2Q57YA3G1AlphaFoldin silico model
38COM

8com

D8COMD2PDBexperimental modelchain D from 8COM
4Q389T1H3AlphaFoldin silico model
5Q387X7A4AlphaFoldin silico model
6Q387X7E4AlphaFoldin silico model
7Q587H6B5AlphaFoldin silico model
8Q587H6F5AlphaFoldin silico model
9IAlphaFoldin silico modelsynthetic DNA construct
10JAlphaFoldin silico modelsynthetic DNA construct

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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