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- PDB-9qv5: Asgard Archaeal HHoB nucleosome in the closed conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qv5
タイトルAsgard Archaeal HHoB nucleosome in the closed conformation
要素
  • (DNA (120-MER) part of a full 147 bp Widom601 DNA) x 2
  • Archaeal histone A
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Archaea / Asgard / chromatin / nucleosome
機能・相同性DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / :
機能・相同性情報
生物種Candidatus Heimdallarchaeota archaeon LC_3 (古細菌)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Ranawat, H.M. / Dodonova, S.O.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)3DchromArchaea 101076671European Union
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM reveals open and closed Asgard chromatin assemblies.
著者: Harsh M Ranawat / Marc K Cajili / Natalia Lopez-Barbosa / Thomas Quail / Remus T Dame / Svetlana O Dodonova /
要旨: Asgards are the closest archaeal relatives of eukaryotes, representing an important step in chromatin evolution. However, their chromatin organization has remained enigmatic until now. In this study, ...Asgards are the closest archaeal relatives of eukaryotes, representing an important step in chromatin evolution. However, their chromatin organization has remained enigmatic until now. In this study, we present the first structures of Asgard chromatin assemblies formed by the Hodarchaeal histone HHoB. Our high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures reveal that this Asgard histone assembles into compact "closed" and into extended "open" hypernucleosomes. Thus, the closed hypernucleosome conformation is conserved across archaeal lineages, while the open conformation resembles a eukaryotic H3-H4 octasome and likely represents an Asgard-specific innovation. Moreover, we show that Mg²⁺ ions influence Asgard chromatin conformation, suggesting a regulatory role. Overall, our study provides the first structure-based model of Asgard chromatin organization, expanding our understanding of chromatin architecture in an evolutionary context.
履歴
登録2025年4月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22025年11月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.32025年12月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Archaeal histone A
B: Archaeal histone A
C: Archaeal histone A
D: Archaeal histone A
E: Archaeal histone A
F: Archaeal histone A
G: Archaeal histone A
H: Archaeal histone A
X: DNA (120-MER) part of a full 147 bp Widom601 DNA
Y: DNA (120-MER) part of a full 147 bp Widom601 DNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,26510
ポリマ－134,26510
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Archaeal histone A


分子量: 7524.643 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GCA_001940645.1
由来: (組換発現) Candidatus Heimdallarchaeota archaeon LC_3 (古細菌)
株: LC_3 / 遺伝子: HeimC3_17480 / プラスミド: MacroLabs LIC-1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1Q9NRY6
#2: DNA鎖 DNA (120-MER) part of a full 147 bp Widom601 DNA


分子量: 36849.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PCR / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (120-MER) part of a full 147 bp Widom601 DNA


分子量: 37218.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Closed complex of HHoB Asgard archaeal histone HHoB and DNA
タイプ: COMPLEX / 詳細: in presence of 1mM Mg / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.137 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Candidatus Heimdallarchaeota archaeon LC_3 (古細菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 100 mM NaCl, 1mM MgCl2
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESHEPES1
2100 mMSodium ChlorideNaCl1
31 mMMagnesium ChlorideMgCl21
試料濃度: 0.192 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K / 詳細: at 20* C

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1750 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 59.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.4.1粒子像選択via Topaz
7UCSF ChimeraX1.7.1モデルフィッティングRigid bod fit
9cryoSPARC4.4.1初期オイラー角割当Ab-initio reconstruction
10cryoSPARC4.4.1最終オイラー角割当Non-uniform refinement
12cryoSPARC4.4.1３次元再構成
13PHENIX1.21.1モデル精密化Real space refinement
14Coot0.9.8.93モデル精密化Residue fitting with helical and DNA-B form restraints
15UCSF ChimeraX1.7.1モデル精密化Relaxation into density using ISOLDE v1.7.1
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3108514
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 117260 / 詳細: in cryosparc / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeChain-IDChain residue range詳細Initial refinement model-IDSource nameタイプPdb chain residue range
1A0A1Q9NRY6A1-68Monomer prediction of HHoB1AlphaFoldin silico model
21AOI

1aoi

I1AOII1-120DNA monomer2PDBexperimental model1-120
31AOI

1aoi

J1AOIJ172-292DNA monomer2PDBexperimental model172-292
精密化最高解像度: 3.5 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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