[日本語] English
万見
- PDB-9qg9: MDA phage capsid -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qg9
タイトルMDA phage capsid
要素Integral membrane protein
キーワードVIRUS / bacteriophage / capsid / neisseria / MCP / major capsid protein / filamentous bacteriophage / inovirus
機能・相同性membrane / Integral membrane protein
機能・相同性情報
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Boehning, J. / Bharat, T.A.M.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/31 英国
Wellcome Trust225317/Z/22/Z 英国
Leverhulme Trust 英国
The Lister Institute of Preventive Medicine 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structure of the virulence-associated filamentous bacteriophage MDAΦ.
著者: Jan Böhning / Miles Graham / Mathieu Coureuil / Abul K Tarafder / Julie Meyer / Xavier Nassif / Emmanuelle Bille / Tanmay A M Bharat /
要旨: is a human commensal bacterium that can opportunistically invade the bloodstream and cross the blood-brain barrier, where it can cause septicemia and meningitis. These diseases, if left untreated, ... is a human commensal bacterium that can opportunistically invade the bloodstream and cross the blood-brain barrier, where it can cause septicemia and meningitis. These diseases, if left untreated, can be lethal within hours. Hyperinvasive strains often express a genomically encoded filamentous bacteriophage called MDAΦ, which promotes colonization of mucosal host surfaces to facilitate bacterial invasion. How this phage is organized and how it promotes biofilm formation and infection at the molecular level is unclear. Here, we present an electron cryomicroscopy structure of the MDA phage, showing that MDAΦ is a class I filamentous inovirus, with the major capsid protein (MCP) arranged within the phage as a highly curved and densely packed α-helix. Comparison with other filamentous bacteriophages offers clues about inoviral genome encapsidation mechanisms, providing a framework for understanding the evolutionary diversity of inoviruses. A disordered, N-terminal segment in the MCP presents hydrophobic patches on the surface of assembled phage particles, which, together with electron cryotomography data of phage bundles, furnishes a structural rationale for phage-phage interactions that were seen previously in an epithelium adhesion infection model of . Taken together, our results shed light on the structure, organization, and higher-order assembly of a biomedically relevant phage encoded in the genome of a human pathogen. Molecular insights gleaned from this study increase our understanding of phage evolution, phage-mediated bacterial adhesion, and pathogenicity.
履歴
登録2025年3月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月4日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月4日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月4日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月4日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月4日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
9: Integral membrane protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,2351
ポリマ－5,2351
非ポリマー00
水00
1
9: Integral membrane protein
x 55


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)287,94155
ポリマ－287,94155
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1_555x,y,z1
point symmetry operation53
identity operation1_555x,y,z1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(0.739902, 0.672714), (-0.672714, 0.739902), (1)-101.9988, 230.5911, -14.1313
3generate(0.868432, -0.495809), (0.495809, 0.868432), (1)155.0876, -90.0403, -14.1313
4generate(0.976092, 0.217356), (-0.217356, 0.976092), (1)-47.8205, 59.6404, -28.2626
5generate(0.575994, 0.817454), (-0.817454, 0.575994), (1)-97.2604, 306.8887, -42.3939

-
要素

#1: タンパク質 Integral membrane protein


分子量: 5235.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) / 株: Z5463 / 参照: UniProt: A0A0U1RJP7
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: MDA / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: MDA (髄膜炎菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Neisseria meningitidis / 株: Z5463
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 41 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4RELION4CTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
10RELION4最終オイラー角割当
12RELION4３次元再構成
13Servalcatモデル精密化
CTF補正詳細: RELION CTF Correction / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 42.2769 ° / 軸方向距離/サブユニット: 14.1313 Å / らせん対称軸の対称性: C5
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 27134 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / 詳細: PHENIX and Servalcat was used
精密化解像度: 3.7→138.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / SU B: 45.1 / SU ML: 0.618 / ESU R: 0.207
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射
Rwork0.44319 --
obs0.44319 24310 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 169.057 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 363
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.012367
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.015382
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.5811.705494
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.7051.707871
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg9.427550
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.9771064
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0910.262
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.02413
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0040.0277
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it13.4716.617203
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other13.42816.621203
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it23.40729.665252
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other23.36129.729253
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it11.57417.775164
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other11.53917.847165
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other21.94332.584243
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined33.346174.92462
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other33.314175.08463
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.628 1733 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る