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万見
- PDB-9oti: GATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9oti
タイトルGATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1
要素
  • (GATOR complex protein ...) x 2
  • Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1
  • GATOR2 complex protein MIOS
  • Nucleoporin SEH1
  • Protein SEC13 homolog
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / mTORC1 / Signaling / Nutrients / Amino Acid Sensing
機能・相同性
機能・相同性情報


oligodendrocyte progenitor proliferation / GATOR2 complex / cellular response to L-arginine / molecular sensor activity / Seh1-associated complex / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / central nervous system myelin formation / nuclear pore outer ring / COPII-coated vesicle cargo loading ...oligodendrocyte progenitor proliferation / GATOR2 complex / cellular response to L-arginine / molecular sensor activity / Seh1-associated complex / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / central nervous system myelin formation / nuclear pore outer ring / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore organization / COPII vesicle coat / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / protein K6-linked ubiquitination / Amino acids regulate mTORC1 / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / protein-containing complex localization / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / COPII-mediated vesicle transport / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / arginine binding / vacuolar membrane / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / mitotic metaphase chromosome alignment / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / oligodendrocyte differentiation / SUMOylation of DNA replication proteins / positive regulation of macroautophagy / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / cellular response to nutrient levels / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of TORC1 signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of TORC1 signaling / signaling adaptor activity / MHC class II antigen presentation / Mitotic Prometaphase / protein sequestering activity / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / cellular response to amino acid starvation / SUMOylation of chromatin organization proteins / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HCMV Late Events / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / RING-type E3 ubiquitin transferase / kinetochore / autophagy / ISG15 antiviral mechanism / regulation of autophagy / protein import into nucleus / HCMV Early Events / ubiquitin protein ligase activity / Separation of Sister Chromatids / cell junction / nuclear envelope / protein transport / snRNP Assembly / defense response to Gram-positive bacterium / lysosomal membrane / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
WDR59, modified RING finger, H2 subclass (C3H3C2-type) / MIOS, WD40 repeat / CASTOR family / CASTOR1, N-terminal / : / Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1 N-terminal domain / Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1/2, ACT-like / : / WD repeat protein mio, zinc-ribbon like domain / GATOR complex protein WDR24 ...WDR59, modified RING finger, H2 subclass (C3H3C2-type) / MIOS, WD40 repeat / CASTOR family / CASTOR1, N-terminal / : / Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1 N-terminal domain / Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1/2, ACT-like / : / WD repeat protein mio, zinc-ribbon like domain / GATOR complex protein WDR24 / MIOS/Sea4 / : / Zinc-ribbon like family / MIOS, alpha-solenoid / CASTOR, ACT domain / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / ACT domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Sec13/Seh1 family / ACT-like domain / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SEC13 homolog / GATOR2 complex protein WDR59 / Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1 / Nucleoporin SEH1 / GATOR2 complex protein WDR24 / GATOR2 complex protein MIOS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Jansen, R.M. / Hurley, J.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA285366 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for mTORC1 regulation by the CASTOR1-GATOR2 complex.
著者: Rachel M Jansen / Clément Maghe / Karla Tapia / Selina Wu / Serim Yang / Xuefeng Ren / Roberto Zoncu / James H Hurley /
要旨: Mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) is a nutrient-responsive master regulator of metabolism. Amino acids control the recruitment and activation of mTORC1 at the lysosome through the ...Mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) is a nutrient-responsive master regulator of metabolism. Amino acids control the recruitment and activation of mTORC1 at the lysosome through the nucleotide loading state of the heterodimeric Rag GTPases. Under low nutrients, including arginine, the GTPase-activating protein complex GATOR1 promotes GTP hydrolysis on RagA/B, inactivating mTORC1. GATOR1 is regulated by the cage-like GATOR2 complex and cytosolic amino acid sensors. To understand how the arginine sensor CASTOR1 binds to GATOR2 to disinhibit GATOR1 under low cytosolic arginine, we determined the cryo-electron microscopy structure of human GATOR2 bound to CASTOR1 in the absence of arginine. Two MIOS WD40 domain β-propellers of the GATOR2 cage engage with both subunits of a single CASTOR1 homodimer. Each propeller binds to a negatively charged MIOS-binding interface on CASTOR1 that is distal to the arginine pocket. The structure shows how arginine-triggered loop ordering in CASTOR1 blocks the MIOS-binding interface, switches off its binding to GATOR2 and, thus, communicates to downstream mTORC1 activation.
履歴
登録2025年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GATOR2 complex protein MIOS
B: GATOR2 complex protein MIOS
C: GATOR complex protein WDR24
D: GATOR complex protein WDR59
E: Nucleoporin SEH1
F: Nucleoporin SEH1
G: Nucleoporin SEH1
H: Protein SEC13 homolog
L: GATOR2 complex protein MIOS
M: GATOR complex protein WDR24
N: GATOR complex protein WDR59
O: Nucleoporin SEH1
P: Nucleoporin SEH1
Q: Nucleoporin SEH1
R: Protein SEC13 homolog
T: GATOR2 complex protein MIOS
U: Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1
V: Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,175,08847
ポリマ－1,173,19118
非ポリマー1,89729
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 14分子 ABLTEFGOPQHRUV

#1: タンパク質
GATOR2 complex protein MIOS / Missing oocyte meiosis regulator homolog


分子量: 98700.391 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MIOS / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NXC5
#4: タンパク質
Nucleoporin SEH1 / GATOR2 complex protein SEH1 / Nup107-160 subcomplex subunit SEH1 / SEC13-like protein


分子量: 39700.566 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEH1L, SEC13L, SEH1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96EE3
#5: タンパク質 Protein SEC13 homolog / GATOR complex protein SEC13 / SEC13-like protein 1 / SEC13-related protein


分子量: 35578.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEC13, D3S1231E, SEC13A, SEC13L1, SEC13R / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55735
#6: タンパク質 Cytosolic arginine sensor for mTORC1 subunit 1 / Cellular arginine sensor for mTORC1 protein 1 / GATS-like protein 3


分子量: 36249.238 Da / 分子数: 2 / Mutation: D304A, S111A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASTOR1, GATSL3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WTX7

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GATOR complex protein ... , 2種, 4分子 CMDN

#2: タンパク質 GATOR complex protein WDR24 / WD repeat-containing protein 24


分子量: 88326.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR24, C16orf21, JFP7 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96S15
#3: タンパク質 GATOR complex protein WDR59 / WD repeat-containing protein 59


分子量: 109938.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR59, KIAA1923, FP977 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6PJI9

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非ポリマー , 1種, 29分子

#7: 化合物...
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1GATOR2 complex bound to arginine sensor CASTOR1COMPLEX#1-#60MULTIPLE SOURCES
2GATOR2 ComplexCOMPLEX#2-#5, #11RECOMBINANT
3CASTOR1COMPLEX#61RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv4.3.1粒子像選択
4cryoSPARCv3.3.1CTF補正
10cryoSPARCv3.3.1初期オイラー角割当
11cryoSPARCv3.3.1最終オイラー角割当
12cryoSPARCv3.3.1分類
13cryoSPARCv3.3.1３次元再構成
画像処理詳細: Raw movies were imported into cryosparc2 v4.3.1 39. Patch Motion Corr. was used for motion correction and Patch CTF estimated (multi) was used for CTF determination.
CTF補正詳細: Patch Motion Corr. was used for motion correction and Patch CTF estimated (multi) was used for CTF determination.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2289288
詳細: Cryosparc blob picker with a diameter range of 200 A-280 A was used to generate 3,467,659 which was inspected to trim the particle set to 2,289,288 particles. Particles were extracted with a ...詳細: Cryosparc blob picker with a diameter range of 200 A-280 A was used to generate 3,467,659 which was inspected to trim the particle set to 2,289,288 particles. Particles were extracted with a box size of 560x560 pixels in cryosparc2.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 140606 / アルゴリズム: BACK PROJECTION
詳細: The final particle set contained 140,606 particles and a round of homogenous refinement resulted in a 3.89 A map at 0.143 FSC.
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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