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万見
- PDB-9oth: D3 prohead 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9oth
タイトルD3 prohead 1
要素Major capsid protein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Icosahedral symmetry / bacteriophage / procapsid / capsid / HK97 fold
機能・相同性: / Phage capsid / Phage capsid family / virion component / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas phage D3 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Belford, A.K. / Huet, A. / Maurer, J.B. / Duda, R.L. / Conway, J.F.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM144981 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10OD025009 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural insights into scaffold-guided assembly of the Pseudomonas phage D3 capsid.
著者: Anna K Belford / Joshua B Maurer / Robert L Duda / Alexis Huet / James F Conway /
要旨: Tailed bacteriophages comprise the largest structural family of viruses with close relatives in archaea and the eukaryotic herpesviruses. The common assembly pathway produces an icosahedrally ...Tailed bacteriophages comprise the largest structural family of viruses with close relatives in archaea and the eukaryotic herpesviruses. The common assembly pathway produces an icosahedrally symmetric protein shell, called capsid, into which the double-stranded DNA genome is packaged. While capsid sizes and amino acid sequences vary considerably, the major capsid protein (MCP) folds are remarkably similar throughout the family. To investigate the mechanisms governing capsid size, we characterize the procapsid and mature capsid of phage D3, which expresses an icosahedral lattice with Triangulation number T = 9. We find that the MCP scaffold domain binds to the interior capsid surface, acting as a clamp to constrain subunit interactions. Following scaffold digestion, the MCP capsid domains form strong interactions that maintain capsid structure throughout maturation. The scaffold constraints appear critical for capsid size determination and provide important understanding of the factors governing capsid assembly in general and expands our understanding of these ecologically and biomedically important viruses.
履歴
登録2025年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月11日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月11日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月11日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月11日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月11日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月11日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)385,8479
ポリマ－385,8479
非ポリマー00
水00
1
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,150,840540
ポリマ－23,150,840540
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.93 MDa, 45 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,929,23745
ポリマ－1,929,23745
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.32 MDa, 54 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,315,08454
ポリマ－2,315,08454
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein


分子量: 42871.926 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas phage D3 (ファージ) / 遺伝子: orf6
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9XJT3
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Pseudomonas phage D3 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 20 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage D3 (ファージ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Pseudomonas aeruginosa
ウイルス殻名称: Prohead 2 / 直径: 590 nm / 三角数 (T数): 9
緩衝液pH: 6
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
150 mMTRIS1
250 mMBis TRIS1
3100 mMPotassium glutamate1
試料濃度: 30 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2972

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN2粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF ChimeraX1.9モデルフィッティング
9ISOLDEモデル精密化
10RELION4初期オイラー角割当
11RELION4最終オイラー角割当
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20938 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 8fqk

8fqk


Accession code: 8fqk / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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