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- PDB-9ofa: The structure of a Fungal Cyanide Hydratase from Gloeocercospora ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ofa
タイトルThe structure of a Fungal Cyanide Hydratase from Gloeocercospora sorghi
要素Cyanide hydratase
キーワードHYDROLASE / CynH / nitrilase / biorremediation / oligomer
機能・相同性
機能・相同性情報


cyanide hydratase / cyanide catabolic process / cyanide hydratase activity / nitrilase activity
類似検索 - 分子機能
Cyanide hydratase / Nitrilases / cyanide hydratase active site signature. / Nitrilase/Cyanide hydratase / Nitrilases / cyanide hydratase signature 1. / Nitrilase/cyanide hydratase, conserved site / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Microdochium sorghi (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Justo Arevalo, S. / Valle-Riestra F, V. / Balan, A. / Farah, C.S.
資金援助 ブラジル, 3件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2022/00943-1 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2021/10577-0 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2024/02456-6 ブラジル
引用ジャーナル: Structure / 年: 2026
タイトル: The single-particle cryo-EM structures of a bacterial cyanide dihydratase and a fungal cyanide hydratase.
著者: Santiago Justo Arevalo / Valeria Valle-Riestra Felice / Mikaela Barahona Acuña / Katia Ordinola Flores / Mauro Quiñones Aguilar / Andrea Balan / Chuck Shaker Farah /
要旨: Cyanide is widely used in industries due to its affinity for metals, a property that also underlies its toxicity. Industries, therefore, must reduce cyanide concentration before the final disposal of ...Cyanide is widely used in industries due to its affinity for metals, a property that also underlies its toxicity. Industries, therefore, must reduce cyanide concentration before the final disposal of wastewater. Physical, chemical, and biological methods have been developed for this; however, knowledge about the structure of enzymes involved in cyanide degradation remains limited. Structural characterization of these proteins could facilitate the development of enzymes with enhanced bioremediation potential. Here, we present the single-particle cryo-electron microscopy structures of a cyanide dihydratase from Bacillus safensis and a cyanide hydratase from Gloeocercospora sorghi at 2.2 Å and 2.0 Å resolution, respectively. We provide a comprehensive description and comparative analysis alongside all previously determined nitrilase structures. Importantly, our full-length structures reveal new features in the C-terminal as well as specific intermolecular interactions between protomer interfaces and within the helix lumen. Finally, our findings offer insights into the reaction mechanisms of these two enzymes.
履歴
登録2025年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: Cyanide hydratase
N: Cyanide hydratase
Q: Cyanide hydratase
P: Cyanide hydratase
S: Cyanide hydratase
R: Cyanide hydratase
T: Cyanide hydratase
M: Cyanide hydratase
L: Cyanide hydratase
E: Cyanide hydratase
D: Cyanide hydratase
G: Cyanide hydratase
F: Cyanide hydratase
I: Cyanide hydratase
H: Cyanide hydratase
K: Cyanide hydratase
J: Cyanide hydratase
A: Cyanide hydratase
C: Cyanide hydratase
B: Cyanide hydratase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)818,92320
ポリマ－818,92320
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, SEC-MALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Cyanide hydratase / CHT / Cyanide-degrading nitrilase / Formamide hydrolyase


分子量: 40946.137 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Monomer of CynH / 由来: (組換発現) Microdochium sorghi (菌類) / 遺伝子: cht / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P32964, cyanide hydratase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Quaternary lef-handed helix of cyanide hydratase dimers
タイプ: COMPLEX / 詳細: wild type CynH from Gloeocercospora sorghi / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.981582 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Microdochium sorghi (菌類)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisC4H11NO31
2100 mMsodium chlorideNaCl1
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影平均露光時間: 4.39 sec. / 電子線照射量: 55.59 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5928
詳細: Number of processing frames fractions collected were 30

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1SPHIRE1.9.3粒子像選択
2EPU画像取得
4cisTEM1.0.0CTF補正
9cryoSPARC4.6.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.6.2最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.6.2分類
12cryoSPARC4.6.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 742870
3次元再構成解像度: 2.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 209895 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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