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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9ocg | |||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Transporter associated with antigen processing (TAP) bound to the viral protein BNLF2a in the inward-facing state | |||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / ABC transporter / antigen processing / peptide transporter / immune evasion / Epstein-Barr / herpesvirus | |||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib via ER pathway, TAP-dependent / tapasin binding / ABC-type peptide antigen transporter activity / ABC-type antigen peptide transporter / TAP complex / ABC-type peptide transporter activity / peptide antigen transport / MHC class Ib protein binding / cytosol to endoplasmic reticulum transport ...symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib via ER pathway, TAP-dependent / tapasin binding / ABC-type peptide antigen transporter activity / ABC-type antigen peptide transporter / TAP complex / ABC-type peptide transporter activity / peptide antigen transport / MHC class Ib protein binding / cytosol to endoplasmic reticulum transport / TAP2 binding / TAP1 binding / peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / MHC class I protein binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / T cell mediated cytotoxicity / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / response to molecule of bacterial origin / defense response / MHC class I peptide loading complex / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / ADP binding / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / transmembrane transport / peptide antigen binding / phagocytic vesicle membrane / centriolar satellite / protein transport / ER-Phagosome pathway / adaptive immune response / nuclear speck / host cell endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス) | |||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Lee, J. / Manon, V. / Chen, J. | |||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025タイトル: Structurally diverse viral inhibitors converge on a shared mechanism to stall the antigen transporter TAP. 著者: James Lee / Victor Manon / Jue Chen / ![]() 要旨: In the host-pathogen arms race, herpesviruses and poxviruses encode proteins that sabotage the transporter associated with antigen processing (TAP), thereby suppressing MHC-I antigen presentation and ...In the host-pathogen arms race, herpesviruses and poxviruses encode proteins that sabotage the transporter associated with antigen processing (TAP), thereby suppressing MHC-I antigen presentation and enabling lifelong infection. Of the five known viral TAP inhibitors, only the herpes simplex virus (HSV) protein ICP47 has been structurally resolved. We now report cryoelectron microscopy structures of TAP in complex with the remaining four: BNLF2a (Epstein-Barr virus), hUS6 (human cytomegalovirus), bUL49.5 (bovine herpesvirus 1), and CPXV012 (cowpox virus), assembling a structural atlas of viral TAP evasion. Despite employing divergent sequences, folds, and conformational targets, these viral inhibitors converge on a common strategy: they stall TAP from the alternating access cycle, precluding peptide entry into the ER and shielding infected cells from cytotoxic T cell surveillance. These findings reveal striking functional convergence and provide a structural framework for rational antiviral design. | |||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9ocg.cif.gz | 207.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9ocg.ent.gz | 149.2 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9ocg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oc/9ocg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oc/9ocg | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 70314MC ![]() 9o94C ![]() 9o9dC ![]() 9ochC ![]() 9ociC ![]() 9ocjC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 75736.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAP2, ABCB3, PSF2, RING11, Y1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK293 GnTI- / 参照: UniProt: Q03519 |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 9823.499 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: N-terminally fused to a GFP, Precission protease site, and Spytag. The GFP is cleaved during purification. 由来: (組換発現) human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)遺伝子: BNLF2a / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK293 GnTI- / 参照: UniProt: P0C737 |
| #3: タンパク質 | 分子量: 95839.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: C-terminally fused to a TEV protease cut site and Spycatcher 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAP1, ABCB2, PSF1, RING4, Y3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): HEK293T GnTI-参照: UniProt: Q03518, ABC-type antigen peptide transporter |
| Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Ternary complex of the heterodimer TAP1 and TAP2 bound to the viral inhibitor BNLF2a タイプ: COMPLEX 詳細: TAP1 is C-terminally tagged with Spycatcher and BNLF2a is N-terminally tagged with GFP and Spytag Entity ID: #1, #3, #2 / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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| 分子量 | 値: 0.182 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||
| 由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293S GnTI- | |||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 6.5 | |||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液成分 |
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| 試料 | 濃度: 6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 279 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / アライメント法: COMA FREE |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 3395985 | ||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 81322 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||
| 精密化 | 交差検証法: NONE |
ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
米国, 2件
引用










PDBj



FIELD EMISSION GUN