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万見
- PDB-9ns5: Get3(D57N)-Get4/5 Complex (ATP-bound) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ns5
タイトルGet3(D57N)-Get4/5 Complex (ATP-bound)
要素
  • ATPase GET3
  • Golgi to ER traffic protein 4
  • Ubiquitin-like protein MDY2
キーワードCHAPERONE / membrane protein targeting / ATPase / protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell morphogenesis involved in conjugation with cellular fusion / GET complex / TRC complex / : / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to arsenic-containing substance / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum ...cell morphogenesis involved in conjugation with cellular fusion / GET complex / TRC complex / : / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to arsenic-containing substance / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to metal ion / vesicle-mediated transport / protein folding chaperone / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cytoplasmic stress granule / : / response to heat / cellular response to oxidative stress / protein-macromolecule adaptor activity / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mdy2, Get4 binding domain / Get5, C-terminal domain / Binding domain to Get4 on Get5, Golgi to ER traffic protein / Ubiquitin-like protein MDY2, C-terminal domain / Golgi to ER traffic protein 4 / Golgi to ER traffic protein 4 / : / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain ...Mdy2, Get4 binding domain / Get5, C-terminal domain / Binding domain to Get4 on Get5, Golgi to ER traffic protein / Ubiquitin-like protein MDY2, C-terminal domain / Golgi to ER traffic protein 4 / Golgi to ER traffic protein 4 / : / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / Ubiquitin family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Golgi to ER traffic protein 4 / ATPase GET3 / Ubiquitin-like protein MDY2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Kim, K.H. / Granados-Villanueva, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2025
タイトル: Get4/5-mediated remodeling of Get3's substrate-binding chamber: Insights into tail-anchored protein targeting by the GET pathway.
著者: Diego Granados-Villanueva / Andrew Rossow / Kelly H Kim /
要旨: The Guided Entry of Tail-Anchored Proteins (GET) pathway ensures accurate targeting of Tail-Anchored proteins (TAs)-a diverse class of membrane proteins-to the endoplasmic reticulum (ER) membrane. In ...The Guided Entry of Tail-Anchored Proteins (GET) pathway ensures accurate targeting of Tail-Anchored proteins (TAs)-a diverse class of membrane proteins-to the endoplasmic reticulum (ER) membrane. In yeast, newly synthesized TAs are captured by Sgt2 and transferred to Get3 for delivery to the ER, where they undergo subsequent membrane insertion. Efficient and protected handoff of hydrophobic TAs from Sgt2 to Get3 is facilitated by the Get4/5 complex, which is thought to act as a scaffold to position TA-bound Sgt2 and Get3 in proximity while trapping Get3 in an ATP-bound conformation necessary for TA binding. To define the molecular basis for this process, we determined the cryo-EM structure of the Saccharomyces cerevisiae Get3-Get4/5 complex at 3.2 Å resolution. Our structure shows that Get4/5 remodels Get3's TA-binding chamber by unfolding helices that form the lateral walls of the chamber. We termed this region the "lateral gate," as its helix-to-coil transition makes the TA-binding chamber more solvent accessible. Molecular dynamics simulations highlighted the flexibility of the lateral gate, indicating it is structurally dynamic and prone to conformational changes. Mutagenesis studies showed that the lateral gate residues influence both the binding affinity of Get3 for Get4/5 and its ATPase activity. Additionally, our cryo-EM map shows that the Sgt2-binding domain of Get5 is positioned near the lateral gate opening of Get3's TA-binding chamber. Based on these findings, we propose a model in which Get4/5 opens Get3's TA-binding chamber to form a lateral opening, enabling protected, lateral transfer of TAs from Sgt2 to Get3.
履歴
登録2025年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ubiquitin-like protein MDY2
F: Ubiquitin-like protein MDY2
A: ATPase GET3
B: Golgi to ER traffic protein 4
D: ATPase GET3
E: Golgi to ER traffic protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,74711
ポリマ－208,6186
非ポリマー1,1285
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 CFADBE

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein MDY2 / Golgi to ER traffic protein 5 / Mating-deficient protein 2 / Translation machinery-associated protein 24


分子量: 23768.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: MDY2, GET5, TMA24, YOL111C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12285
#2: タンパク質 ATPase GET3 / Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-stimulated ATPase / Golgi to ER traffic protein 3 / Guided ...Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-stimulated ATPase / Golgi to ER traffic protein 3 / Guided entry of tail-anchored proteins 3


分子量: 41936.328 Da / 分子数: 2 / Mutation: D57N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: GET3, ARR4, YDL100C, D2371 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q12154, 加水分解酵素; 酸無水物に作用
#3: タンパク質 Golgi to ER traffic protein 4 / Guided entry of tail-anchored proteins 4


分子量: 38604.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: GET4, YOR164C, O3580 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12125

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非ポリマー , 3種, 5分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Get3D(D57N)-Get4/5 Complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.21 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 149868 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.19 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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