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タイトルGet4/5-mediated remodeling of Get3's substrate-binding chamber: Insights into tail-anchored protein targeting by the GET pathway.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 301, Issue 10, Page 110667, Year 2025
掲載日2025年9月1日
著者Diego Granados-Villanueva / Andrew Rossow / Kelly H Kim /
PubMed 要旨The Guided Entry of Tail-Anchored Proteins (GET) pathway ensures accurate targeting of Tail-Anchored proteins (TAs)-a diverse class of membrane proteins-to the endoplasmic reticulum (ER) membrane. In ...The Guided Entry of Tail-Anchored Proteins (GET) pathway ensures accurate targeting of Tail-Anchored proteins (TAs)-a diverse class of membrane proteins-to the endoplasmic reticulum (ER) membrane. In yeast, newly synthesized TAs are captured by Sgt2 and transferred to Get3 for delivery to the ER, where they undergo subsequent membrane insertion. Efficient and protected handoff of hydrophobic TAs from Sgt2 to Get3 is facilitated by the Get4/5 complex, which is thought to act as a scaffold to position TA-bound Sgt2 and Get3 in proximity while trapping Get3 in an ATP-bound conformation necessary for TA binding. To define the molecular basis for this process, we determined the cryo-EM structure of the Saccharomyces cerevisiae Get3-Get4/5 complex at 3.2 Å resolution. Our structure shows that Get4/5 remodels Get3's TA-binding chamber by unfolding helices that form the lateral walls of the chamber. We termed this region the "lateral gate," as its helix-to-coil transition makes the TA-binding chamber more solvent accessible. Molecular dynamics simulations highlighted the flexibility of the lateral gate, indicating it is structurally dynamic and prone to conformational changes. Mutagenesis studies showed that the lateral gate residues influence both the binding affinity of Get3 for Get4/5 and its ATPase activity. Additionally, our cryo-EM map shows that the Sgt2-binding domain of Get5 is positioned near the lateral gate opening of Get3's TA-binding chamber. Based on these findings, we propose a model in which Get4/5 opens Get3's TA-binding chamber to form a lateral opening, enabling protected, lateral transfer of TAs from Sgt2 to Get3.
リンクJ Biol Chem / PubMed:40902977 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.19 Å
構造データ

49743

9ns5

EMDB-49743, PDB-9ns5:
Get3(D57N)-Get4/5 Complex (ATP-bound)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.19 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae s288c (パン酵母)
キーワードCHAPERONE / membrane protein targeting / ATPase / protein complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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