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- PDB-9ndj: Cryo-EM structure of the endogenous ClpP1/ClpP2 heterocomplex fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ndj
タイトルCryo-EM structure of the endogenous ClpP1/ClpP2 heterocomplex from Pseudomonas aeruginosa bound to the AAA+ ClpX unfoldase.
要素
  • (ATP-dependent Clp protease proteolytic ...) x 2
  • ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
  • Unknown substrate
キーワードCHAPERONE / ClpXP / full-engaged state / AAA protease
機能・相同性
機能・相同性情報


HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / : / ATP-dependent protein folding chaperone / : / ATPase binding / protein dimerization activity ...HslUV protease complex / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / : / ATP-dependent protein folding chaperone / : / ATPase binding / protein dimerization activity / serine-type endopeptidase activity / cell division / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Zinc finger, ClpX C4-type / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / ClpX C4-type zinc finger / : / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / : / ClpP, Ser active site ...Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Zinc finger, ClpX C4-type / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / ClpX C4-type zinc finger / : / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / : / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / ClpP/crotonase-like domain superfamily / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.87 Å
データ登録者Ghanbarpour, A. / Zhang, J.J. / Baker, T.A. / Davis, J.H. / Sauer, R.T.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)R01-GM144542 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM141517 米国
National Science Foundation (NSF, United States)2046778 米国
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2025
タイトル: Structural insights into the Pseudomonas aeruginosa ClpP1•ClpP2 heterocomplex and its interactions with the AAA+ ClpX unfoldase.
著者: Alireza Ghanbarpour / Jia Jia Zhang / Joseph H Davis / Tania A Baker / Robert T Sauer /
要旨: ClpXP and other AAA+ proteases play central roles in bacterial proteostasis by degrading misfolded and regulatory proteins. In Pseudomonas aeruginosa, ClpXP consists of the ClpX unfoldase and ClpP ...ClpXP and other AAA+ proteases play central roles in bacterial proteostasis by degrading misfolded and regulatory proteins. In Pseudomonas aeruginosa, ClpXP consists of the ClpX unfoldase and ClpP peptidase, which influence critical adaptive processes contributing to stress resistance. P. aeruginosa ClpP1 and ClpP2 paralogs assemble into homomeric (ClpP1•ClpP1) and heteromeric (ClpP1•ClpP2) complexes. ClpP2 is only active in the ClpP1•ClpP2 heterocomplex. Here, we present a cryo-EM structure of ClpX•ClpP1•ClpP2, revealing how ClpX binds ClpP1, which in turn interacts with ClpP2. Comparison of the active heterocomplex with an inactive ClpP2 crystal structure shows that ClpP1 binding induces conformational changes in ClpP2, stabilizing an active catalytic triad. Differences in ClpP1 and ClpP2 substrate-binding residues and an unstructured ClpP2 N-terminal segment that protrudes into the peptidase chamber likely contribute to distinct peptide-cleavage specificities of ClpX•ClpP1•ClpP2 and ClpX•ClpP1•ClpP1. Given the role of ClpP1•ClpP2 in biofilm formation and virulence, these structural insights may provide a foundation for developing selective inhibitors to combat P. aeruginosa infections.
履歴
登録2025年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月1日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年4月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年4月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
A: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
B: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
C: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
D: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
E: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
G: Unknown substrate
H: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
I: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
J: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
K: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
L: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
M: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
N: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
P: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
Q: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
R: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
S: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
T: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
U: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
V: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)612,64533
ポリマ－609,61621
非ポリマー3,02912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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ATP-dependent Clp protease proteolytic ... , 2種, 14分子 HIJKLMNPQRSTUV

#3: タンパク質
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Endopeptidase Clp


分子量: 23529.143 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: clpP_4, clpP, ALP65_02974, CAZ10_25705, GNQ48_00520, GUL26_19790, IPC1295_05810, PAERUG_P19_London_7_VIM_2_05_10_05994
発現宿主: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 参照: UniProt: A0A072ZHR6, endopeptidase Clp
#4: タンパク質
ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Endopeptidase Clp


分子量: 23167.191 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: clpP, ALP65_00001 / 発現宿主: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 参照: UniProt: A0A3M5ER03, endopeptidase Clp

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 7分子 FABCDEG

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX


分子量: 47049.688 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: clpX, ALP65_100029 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3M5DFV1
#2: タンパク質・ペプチド Unknown substrate


分子量: 443.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 3種, 12分子

#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ClpX / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1750 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 300 nm
撮影電子線照射量: 52.67 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7cryoSPARC4.4.1モデルフィッティング
9PHENIX1.14_3260:モデル精密化
CTF補正詳細: Patch CTF estimation, cryoSPARC / タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.87 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 135056 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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