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- PDB-9mxv: Human Vault Cage in complex with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mxv
タイトルHuman Vault Cage in complex with ADP
要素Major vault protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Vault / Vault Cage / MVP / Major Vault Protein / SPFH / PARP4 / Poly(ADP-ribose)Polymerase 4 / MINT / ADP / Adenosine diphosphate / Poly(ADP-ribose)Polymerase / Ribonucleoprotein / Megadalton complex / TEP1 / vault RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein tyrosine kinase activity / protein activation cascade / negative regulation of protein autophosphorylation / ERBB signaling pathway / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / mRNA transport / nuclear pore / protein transport / protein phosphatase binding / secretory granule lumen ...negative regulation of protein tyrosine kinase activity / protein activation cascade / negative regulation of protein autophosphorylation / ERBB signaling pathway / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / mRNA transport / nuclear pore / protein transport / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / cell population proliferation / ribonucleoprotein complex / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Major vault protein, N-terminal / Major vault protein, shoulder domain / Major vault protein / Major vault protein repeat domain 3 / Major vault protein repeat domain 2 / Major vault protein repeat domain 4 / Major vault protein repeat domain / Major vault protein repeat domain superfamily / Major vault protein repeat domain 2 superfamily / Major Vault Protein repeat domain ...Major vault protein, N-terminal / Major vault protein, shoulder domain / Major vault protein / Major vault protein repeat domain 3 / Major vault protein repeat domain 2 / Major vault protein repeat domain 4 / Major vault protein repeat domain / Major vault protein repeat domain superfamily / Major vault protein repeat domain 2 superfamily / Major Vault Protein repeat domain / Shoulder domain / Major Vault Protein repeat domain / Major Vault Protein Repeat domain / Major Vault Protein repeat domain / MVP (vault) repeat profile. / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Major vault protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Lodwick, J.E. / Zhao, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM143052 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Structural Insights into the Roles of PARP4 and NAD in the Human Vault Cage.
要旨: Vault is a massive ribonucleoprotein complex found across Eukaryota. The major vault protein (MVP) oligomerizes into an ovular cage, which contains several minor vault components (MVCs) and is ...Vault is a massive ribonucleoprotein complex found across Eukaryota. The major vault protein (MVP) oligomerizes into an ovular cage, which contains several minor vault components (MVCs) and is thought to transport transiently bound "cargo" molecules. Vertebrate vaults house a poly (ADP-ribose) polymerase (known as PARP4 in humans), which is the only MVC with known enzymatic activity. Despite being discovered decades ago, the molecular basis for PARP4's interaction with MVP remains unclear. In this study, we determined the structure of the human vault cage in complex with PARP4 and its enzymatic substrate NAD . The structures reveal atomic-level details of the protein-binding interface, as well as unexpected NAD -binding pockets within the interior of the vault cage. In addition, proteomics data show that human vaults purified from wild-type and PARP4-depleted cells interact with distinct subsets of proteins. Our results thereby support a model in which PARP4's specific incorporation into the vault cage helps to regulate vault's selection of cargo and its subcellular localization. Further, PARP4's proximity to MVP's NAD -binding sites could support its enzymatic function within the vault.
履歴
登録2025年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major vault protein
B: Major vault protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,7604
ポリマ－198,9062
非ポリマー8542
水00
1
A: Major vault protein
B: Major vault protein
ヘテロ分子
x 39


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,790,637156
ポリマ－7,757,31678
非ポリマー33,32278
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation38
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C39 (39回回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Major vault protein / MVP / Lung resistance-related protein


分子量: 99452.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MVP, LRP / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q14764
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Binary complex of the human vault cage bound to ADP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 7.8 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 8
詳細: 50 mM HEPES pH 8.0, 5 mM CaCl2, 5 mM MgCl2, 0.25 mM DTT
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPESC8H18N2O4S1
25 mMMagnesium chlorideMgCl21
35 mMCalcium chlorideCaCl21
40.25 mMDTTC4H10O2S21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Sample was monodisperse.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS / 詳細: Preliminary grid screening was performed manually.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 53000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / C2レンズ絞り径: 10 µm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 8 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
7Coot0.8.9.2モデルフィッティング
13PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 214820
対称性点対称性: D39 (2回x39回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100860 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 4v60

4v60


Accession code: 4v60 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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