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- PDB-9m1j: Cryo-EM structure of the TBC-DE-Arl2-beta-tubulin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9m1j
タイトルCryo-EM structure of the TBC-DE-Arl2-beta-tubulin complex
要素
  • (Tubulin-specific chaperone ...) x 2
  • ADP-ribosylation factor-like protein 2
  • Tubulin beta chain
キーワードCHAPERONE / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peripheral nervous system neuron axonogenesis / Transport of nucleosides and free purine and pyrimidine bases across the plasma membrane / post-chaperonin tubulin folding pathway / muscle atrophy / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 ...peripheral nervous system neuron axonogenesis / Transport of nucleosides and free purine and pyrimidine bases across the plasma membrane / post-chaperonin tubulin folding pathway / muscle atrophy / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / odontoblast differentiation / Post-chaperonin tubulin folding pathway / negative regulation of GTPase activity / tubulin complex assembly / bicellular tight junction assembly / Neutrophil degranulation / maintenance of protein location in nucleus / adherens junction assembly / centrosome cycle / positive regulation of cell-substrate adhesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of glycolytic process / regulation of aerobic respiration / negative regulation of microtubule polymerization / regulation of synapse organization / nuclear envelope lumen / MHC class I protein binding / regulation of microtubule polymerization / lateral plasma membrane / developmental growth / negative regulation of cell-substrate adhesion / bicellular tight junction / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / intercellular bridge / spindle assembly / positive regulation of microtubule polymerization / GTPase activator activity / adult locomotory behavior / mitotic spindle organization / post-embryonic development / adherens junction / structural constituent of cytoskeleton / mitochondrial intermembrane space / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / RAS processing / mitotic spindle / GDP binding / protein folding / mitotic cell cycle / protein-folding chaperone binding / microtubule cytoskeleton / cell body / microtubule / ciliary basal body / mitochondrial matrix / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / GTP binding / nucleolus / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-specific chaperone D, C-terminal / Tubulin-folding cofactor D / TBCE, ubiquitin-like (Ubl) domain / Tubulin folding cofactor D C terminal / Tubulin-specific chaperone D-like, ARM repeat / ADP-ribosylation factor-like protein 2 / Ubiquitin-like domain / ADP-ribosylation factor-like protein 2/3 / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain ...Tubulin-specific chaperone D, C-terminal / Tubulin-folding cofactor D / TBCE, ubiquitin-like (Ubl) domain / Tubulin folding cofactor D C terminal / Tubulin-specific chaperone D-like, ARM repeat / ADP-ribosylation factor-like protein 2 / Ubiquitin-like domain / ADP-ribosylation factor-like protein 2/3 / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat domain superfamily / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Ubiquitin-like domain / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor-like protein 2 / Tubulin-specific chaperone E / Tubulin beta chain / Tubulin-specific chaperone D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Seong, Y.J. / Kim, H.M. / Byun, K.M. / Park, Y.W. / Roh, S.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Structural dissection of alpha beta-tubulin heterodimer assembly and disassembly by human tubulin-specific chaperones
著者: Seong, Y.J. / Kim, H.M. / Byun, K.M. / Park, Y.W. / Roh, S.H.
履歴
登録2025年2月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Tubulin-specific chaperone D
E: Tubulin-specific chaperone E
G: ADP-ribosylation factor-like protein 2
b: Tubulin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,2866
ポリマ－244,7384
非ポリマー5472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Tubulin-specific chaperone ... , 2種, 2分子 DE

#1: タンパク質 Tubulin-specific chaperone D / Beta-tubulin cofactor D / tfcD / SSD-1 / Tubulin-folding cofactor D


分子量: 130399.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBCD, KIAA0988, SSD1, TFCD, PP1096 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BTW9
#2: タンパク質 Tubulin-specific chaperone E / Tubulin-folding cofactor E


分子量: 45212.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBCE / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15813

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タンパク質 , 2種, 2分子 Gb

#3: タンパク質 ADP-ribosylation factor-like protein 2


分子量: 20903.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARL2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P36404
#4: タンパク質 Tubulin beta chain / Tubulin beta-5 chain


分子量: 48223.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: TUBB, TUBB5 / 発現宿主: Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q767L7

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非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of tubulin specific chaperone D, E, Arl2 and beta-tubulinCOMPLEX#1-#40RECOMBINANT
2TBC-DE-Arl2COMPLEX#1-#31RECOMBINANT
3beta-tubulinCOMPLEX#41RECOMBINANT
分子量値: 0.26 MDa / 実験値: YES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Sus scrofa (ブタ)9823
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Sus scrofa (ブタ)9823
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 714398 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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