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- EMDB-63546: Consensus map of the TBC-DE-Arl2-alpha-beta-tubulin complex with GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63546
タイトルConsensus map of the TBC-DE-Arl2-alpha-beta-tubulin complex with GTP
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of tubulin specific chaperone D, E, Arl2, alpha-tubulin and beta-tubulin with GTP
キーワードchaperone / complex
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Seong YJ / Kim HM / Byun KM / Park YW / Roh SH
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用
ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Structural dissection of αβ-tubulin heterodimer assembly and disassembly by human tubulin-specific chaperones.
著者: Yeonjae Seong / Hyunmin Kim / Kyumi Byun / Yeon-Woo Park / Soung-Hun Roh /
要旨: Microtubule assembly requires a set of chaperones known as tubulin-binding cofactors (TBCs). We used cryo-electron microscopy to visualize how human TBCD, TBCE, TBCC, and guanosine triphosphatase ...Microtubule assembly requires a set of chaperones known as tubulin-binding cofactors (TBCs). We used cryo-electron microscopy to visualize how human TBCD, TBCE, TBCC, and guanosine triphosphatase (GTPase) Arl2 mediate αβ-tubulin assembly and disassembly. We captured multiple conformational states, revealing how TBCs orchestrate tubulin heterodimer biogenesis. TBCD stabilizes monomeric β-tubulin and scaffolds the other cofactors. Guanosine triphosphate (GTP) binding to Arl2 induces conformational changes that toggle the complex between assembly and disassembly. TBCD and TBCE guide α- and β-tubulin into a partially assembled interface, and TBCC, acting as a molecular clamp, completes the heterodimer. TBCD also functions as a GTPase activating protein for β-tubulin. β-tubulin GTP hydrolysis is coupled to Arl2's GTPase activity, establishing a checkpoint that ensures that only fully matured heterodimers proceed. These findings provide a structural framework for tubulin heterodimer biogenesis and recycling, supporting cytoskeletal proteostasis.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Structural dissection of alpha beta-tubulin heterodimer assembly and disassembly by human tubulin-specific chaperones
著者: Seong YJ / Kim HM / Byun KM / Park YW / Roh SH
履歴
登録2025年2月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月22日-
マップ公開2025年10月22日-
更新2025年11月12日-
現状2025年11月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63546.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63546.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.97 Å/pix.
x 320 pix.
= 310.8 Å		0.97 Å/pix.
x 320 pix.
= 310.8 Å		0.97 Å/pix.
x 320 pix.
= 310.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.97125 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-1.2649467 - 2.5943308
平均 (標準偏差)0.0015829499 (±0.05391912)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 310.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63546_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63546_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of tubulin specific chaperone D, E, Arl2, alpha-tubulin a...

全体名称: Complex of tubulin specific chaperone D, E, Arl2, alpha-tubulin and beta-tubulin with GTP
要素
  • 複合体: Complex of tubulin specific chaperone D, E, Arl2, alpha-tubulin and beta-tubulin with GTP

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超分子 #1: Complex of tubulin specific chaperone D, E, Arl2, alpha-tubulin a...

超分子名称: Complex of tubulin specific chaperone D, E, Arl2, alpha-tubulin and beta-tubulin with GTP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 310 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 237104
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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