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万見
- PDB-9lyi: Cryo-EM structure of collagenase H (E416Q mutant) from Hathewaya ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lyi
タイトルCryo-EM structure of collagenase H (E416Q mutant) from Hathewaya histolytica in complex with collagen model peptide (Pro-Hyp-Gly)12
要素
  • (Pro-Hyp-Gly)12
  • Collagenase ColH
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Collagenase / Hathewaya histolytica / Clostridium histolyticum
機能・相同性
機能・相同性情報


tripeptidase activity / microbial collagenase / collagen metabolic process / collagen binding / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Collagenase ColG, catalytic helper subdomain / Collagenase G catalytic helper subdomain / Peptidase M9A/M9B, collagenase, bacterial / Peptidase M9, collagenase, N-terminal domain / Collagenase / Peptidase family M9 N-terminal / PKD domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. ...Collagenase ColG, catalytic helper subdomain / Collagenase G catalytic helper subdomain / Peptidase M9A/M9B, collagenase, bacterial / Peptidase M9, collagenase, N-terminal domain / Collagenase / Peptidase family M9 N-terminal / PKD domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. / PKD domain / PKD domain superfamily / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hathewaya histolytica (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Oki, H. / Kawahara, K.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama121003 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24K10218 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23K14519 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Bacterial collagenase harnesses collagen geometry for processive cleavage.
著者: Hiroya Oki / Katsuki Takebe / Adjoa Bonsu / Kazunori Fujii / Ryo Masuda / Nicholas Henderson / Takehiko Mima / Takaki Koide / Mahmoud Moradi / Osamu Matsushita / Joshua Sakon / Kazuki Kawahara /
要旨: Collagen, the major structural protein in the animal extracellular matrix, forms a triple helix that resists proteolysis and requires specialised enzymes for degradation. Flesh-eating bacteria ...Collagen, the major structural protein in the animal extracellular matrix, forms a triple helix that resists proteolysis and requires specialised enzymes for degradation. Flesh-eating bacteria secrete collagenases that unwind the collagen triple helix and processively trim Gly-X-Y triplet repeats, yet the molecular basis of this process has remained obscure. Here, cryo-electron microscopy reveals how Hathewaya histolytica collagenase ColH engages its substrate and exploits the helix's architecture for catalysis. ColH encircles a single collagen triple helix in a closed-ring conformation and, through dynamic domain motions, dehydrates and destabilises it. The enzyme undergoes substrate-assisted twisting to adopt a rigid ratcheted conformation, in which one chain is bent into a tripeptide-long 'bight' and threaded into the active site for cleavage, while two uncut strands are partitioned to non-catalytic sites. Release of the bight appears to reset the enzyme, with the uncut strands serving as guiding tracks. Repeated cycling between dynamic and rigid states likely enables triplet-by-triplet translocation, allowing ColH to harness collagen's geometry for processive degradation. These findings reveal a bacterial strategy for collagen unwinding and cleavage distinct from that of mammalian collagenases, highlighting divergent evolutionary solutions for degrading one of nature's most intractable substrates.
履歴
登録2025年2月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月15日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagenase ColH
B: (Pro-Hyp-Gly)12
C: (Pro-Hyp-Gly)12
D: (Pro-Hyp-Gly)12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,1277
ポリマ－121,9814
非ポリマー1463
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Collagenase ColH / Class II collagenase / Gelatinase ColH / Microbial collagenase


分子量: 112305.172 Da / 分子数: 1 / 変異: E416Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hathewaya histolytica (バクテリア)
遺伝子: colH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q46085, microbial collagenase
#2: タンパク質・ペプチド (Pro-Hyp-Gly)12


分子量: 3225.390 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ColH-(POG)12 complex / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Hathewaya histolytica (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 80 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 318280 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
精密化交差検証法: NONE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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