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万見
- PDB-9lkx: local refinement of FEM1B bound with PLD6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lkx
タイトルlocal refinement of FEM1B bound with PLD6
要素
  • Mitochondrial cardiolipin hydrolase
  • Protein fem-1 homolog B
キーワードPROTEIN BINDING / ubiquitination E3 ligase / Cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiolipin phospholipase D activity / Synthesis of PG / P granule organization / regulation of ubiquitin-protein transferase activity / RNA endonuclease activity producing 5'-phosphomonoesters, hydrolytic mechanism / Synthesis of PA / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / piRNA processing / positive regulation of mitochondrial fusion / branching involved in prostate gland morphogenesis ...cardiolipin phospholipase D activity / Synthesis of PG / P granule organization / regulation of ubiquitin-protein transferase activity / RNA endonuclease activity producing 5'-phosphomonoesters, hydrolytic mechanism / Synthesis of PA / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / piRNA processing / positive regulation of mitochondrial fusion / branching involved in prostate gland morphogenesis / phospholipid biosynthetic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / regulation of DNA damage checkpoint / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / death receptor binding / mitochondrial fusion / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / spermatid development / ubiquitin ligase complex / lipid catabolic process / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / meiotic cell cycle / Neddylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitochondrial outer membrane / protein ubiquitination / apoptotic process / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Phospholipase D-like domain / PLD-like domain / Phospholipase D. Active site motifs. / Phospholipase D/Transphosphatidylase / Phospholipase D phosphodiesterase active site profile. / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. ...: / Phospholipase D-like domain / PLD-like domain / Phospholipase D. Active site motifs. / Phospholipase D/Transphosphatidylase / Phospholipase D phosphodiesterase active site profile. / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial cardiolipin hydrolase / Protein fem-1 homolog B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.76 Å
データ登録者Zhao, S. / Xu, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2026
タイトル: TOM20-driven E3 ligase recruitment regulates mitochondrial dynamics through PLD6.
著者: Anat Raiff / Shidong Zhao / Aizat Bekturova / Colin Zenge / Shir Mazor / Xinyan Chen / Wenwen Ru / Yaara Makaros / Tslil Ast / Alban Ordureau / Chao Xu / Itay Koren /
要旨: Mitochondrial homeostasis is maintained through complex regulatory mechanisms, including the balance of mitochondrial dynamics involving fusion and fission processes. A central player in this ...Mitochondrial homeostasis is maintained through complex regulatory mechanisms, including the balance of mitochondrial dynamics involving fusion and fission processes. A central player in this regulation is the ubiquitin-proteasome system (UPS), which controls the degradation of pivotal mitochondrial proteins. In this study, we identified cullin-RING E3 ligase 2 (CRL2) and its substrate receptor, FEM1B, as critical regulators of mitochondrial dynamics. Through proteomic analysis, we demonstrate here that FEM1B controls the turnover of PLD6, a key regulator of mitochondrial dynamics. Using structural and biochemical approaches, we show that FEM1B physically interacts with PLD6 and that this interaction is facilitated by the direct association of FEM1B with the mitochondrial import receptor TOM20. Ablation of FEM1B or disruption of the FEM1B-TOM20 interaction impairs PLD6 degradation and induces mitochondrial defects, phenocopying PLD6 overexpression. These findings underscore the importance of FEM1B in maintaining mitochondrial morphology and provide further mechanistic insights into how the UPS regulates mitochondrial homeostasis.
履歴
登録2025年1月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年4月9日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年4月9日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22025年5月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.32026年1月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年1月7日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: Protein fem-1 homolog B
K: Mitochondrial cardiolipin hydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,2392
ポリマ－93,2392
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Protein fem-1 homolog B / FEM1b / FEM1-beta / Fem-1-like death receptor-binding protein alpha / Fem-1-like in apoptotic ...FEM1b / FEM1-beta / Fem-1-like death receptor-binding protein alpha / Fem-1-like in apoptotic pathway protein alpha / F1A-alpha


分子量: 70355.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FEM1B, F1AA, KIAA0396 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UK73
#2: タンパク質 Mitochondrial cardiolipin hydrolase / Choline phosphatase 6 / Mitochondrial phospholipase / MitoPLD / Phosphatidylcholine-hydrolyzing ...Choline phosphatase 6 / Mitochondrial phospholipase / MitoPLD / Phosphatidylcholine-hydrolyzing phospholipase D6 / Phospholipase D6 / PLD6 / Protein zucchini homolog


分子量: 22884.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLD6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8N2A8, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Local refinement of FEM1B bound with PLD6 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI MORGAGNI
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm
撮影電子線照射量: 56 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 97465 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0035198
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.627046
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.713708
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042809
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004916

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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