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- PDB-9lev: Cryo-EM structure of human ZAC in nanodisc in apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lev
タイトルCryo-EM structure of human ZAC in nanodisc in apo state
要素Ligand-gated cation channel ZACN,Genome polyprotein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Cys-loop receptor / homopentamer / cation channel
機能・相同性
機能・相同性情報


pH-gated monoatomic ion channel activity / transmembrane transporter complex / response to zinc ion / ligand-gated monoatomic cation channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / bioluminescence / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus ...pH-gated monoatomic ion channel activity / transmembrane transporter complex / response to zinc ion / ligand-gated monoatomic cation channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / bioluminescence / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / generation of precursor metabolites and energy / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / transmembrane signaling receptor activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / : / Green fluorescent protein, GFP / Picornavirus coat protein / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily ...Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / : / Green fluorescent protein, GFP / Picornavirus coat protein / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Ligand-gated cation channel ZACN
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Enterovirus A71 (エンテロウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Qu, Q. / Zhou, Z.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32371256 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171194 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32401007 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2026
タイトル: Structural basis of human zinc-activated channel (ZAC) signaling and modulation.
著者: Zixuan Zhou / Yonghui Long / Yulin Chao / Chuanhui Yang / Yi-Quan Tang / Yilai Shu / Hongtao Zhu / Anders A Jensen / Qianhui Qu /
要旨: Zinc (Zn) plays essential roles in a plethora of physiological processes, including key functions as a neuromodulator. The zinc-activated channel (ZAC) belongs to the Cys-loop receptor (CLR) ...Zinc (Zn) plays essential roles in a plethora of physiological processes, including key functions as a neuromodulator. The zinc-activated channel (ZAC) belongs to the Cys-loop receptor (CLR) superfamily of pentameric ligand-gated ion channels, which also comprises receptors for the important neurotransmitters acetylcholine, serotonin, GABA and glycine. In contrast to these classical CLRs, which have been extensively explored over decades, ZAC remains poorly characterized despite its potential significance in mammals. Here, we present several cryo-EM structures of human ZAC, including the ligand-free resting state, the Zn-bound state, and several antagonist-bound states. In the Zn-bound structure, Zn ions bind to the subunit interfaces of the extracellular domain, corresponding to the canonical agonist-binding sites in the classical CLRs, and are primarily coordinated through cation‒π interactions with two aromatic residues. While the antagonist TTFB inhibits ZAC by insertion between the transmembrane M2 helices of adjacent subunits, d-tubocurarine acts in a dual manner by blocking the channel and interfering with agonist binding. Combined with mutagenesis and electrophysiological analysis, these evaluations highlight the distinctive structural and functional features of this atypical CLR.
履歴
登録2025年1月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02026年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ligand-gated cation channel ZACN,Genome polyprotein
A: Ligand-gated cation channel ZACN,Genome polyprotein
B: Ligand-gated cation channel ZACN,Genome polyprotein
D: Ligand-gated cation channel ZACN,Genome polyprotein
E: Ligand-gated cation channel ZACN,Genome polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)399,20915
ポリマ－394,1545
非ポリマー5,05510
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Ligand-gated cation channel ZACN,Genome polyprotein / Ligand-gated ion channel zinc-activated 1 / Ligand-gated ion-channel receptor L2 / Zinc-activated channel


分子量: 78830.859 Da / 分子数: 5 / 変異: A152T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Enterovirus A71 (エンテロウイルス)
遺伝子: ZACN, L2, LGICZ, LGICZ1, ZAC / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q401N2, UniProt: B6F2F5, picornain 2A, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase
#2: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ZAC in apo state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.19.2_4158モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16419 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
精密化最高解像度: 3.35 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00313040
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58917850
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.3641885
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0422255
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042150

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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