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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9l0s | |||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of human lipid phosphate phosphatase 1 complexed with VO4 | |||||||||||||||||||||||||||
要素 | Phospholipid phosphatase 1 | |||||||||||||||||||||||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / phosphatase | |||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報2-lysophosphatidate phosphatase / sphingosine-1-phosphate phosphatase activity / ceramide-1-phosphate phosphatase activity / diacylglycerol diphosphate phosphatase / diacylglycerol diphosphate phosphatase activity / phosphatidate phosphatase / Sphingolipid catabolism / phosphatidate phosphatase activity / sphingosine metabolic process / ceramide metabolic process ...2-lysophosphatidate phosphatase / sphingosine-1-phosphate phosphatase activity / ceramide-1-phosphate phosphatase activity / diacylglycerol diphosphate phosphatase / diacylglycerol diphosphate phosphatase activity / phosphatidate phosphatase / Sphingolipid catabolism / phosphatidate phosphatase activity / sphingosine metabolic process / ceramide metabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / lysophosphatidic acid phosphatase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / sphingolipid catabolic process / androgen receptor signaling pathway / regulation of lipid metabolic process / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / phospholipid metabolic process / caveola / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / apical plasma membrane / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / signal transduction / extracellular exosome / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.47 Å | |||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Yang, M. / Qian, H.W. | |||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2026タイトル: Structural basis for the catalytic mechanism of human lipid phosphate phosphatases. 著者: Meng Yang / Chunping Sun / Yonglin He / Hongwu Qian / ![]() 要旨: Lipid phosphate phosphatases (LPPs) catalyze the dephosphorylation of a broad range of bioactive lipid phosphates, including lysophosphatidic acid and sphingosine-1-phosphate, playing essential roles ...Lipid phosphate phosphatases (LPPs) catalyze the dephosphorylation of a broad range of bioactive lipid phosphates, including lysophosphatidic acid and sphingosine-1-phosphate, playing essential roles in embryonic vasculogenesis, cell differentiation and inflammation. Here we present the cryo-electron microscopic structure of human LPP1 as a tetramer with C4 symmetry. We capture the phosphohistidine intermediate state by using vanadate as a phosphate analog, where vanadate is coordinated by positively charged residues from three conserved motifs (C1, C2 and C3). Structural investigations of LPP1 variants with mutations in two catalytic histidine residues confirm that the histidine in the C2 motif facilitates phosphate bond cleavage. Enzymatic assays validate our structural observations. Additionally, a phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP) molecule was discovered in the LPP1 structure, underscoring a potential regulatory role for PIP in the catalytic activity of LPP1. | |||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9l0s.cif.gz | 227.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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| PDB形式 | pdb9l0s.ent.gz | 181.5 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9l0s.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l0/9l0s ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l0/9l0s | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 62722MC ![]() 9l0iC ![]() 9l0oC ![]() 9l0uC ![]() 9vl3C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-タンパク質 / 糖 , 2種, 8分子 DABC

| #1: タンパク質 | 分子量: 32193.031 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLPP1, LPP1, PPAP2A / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)参照: UniProt: O14494, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素, 2-lysophosphatidate phosphatase, phosphatidate phosphatase, diacylglycerol ...参照: UniProt: O14494, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素, 2-lysophosphatidate phosphatase, phosphatidate phosphatase, diacylglycerol diphosphate phosphatase #2: 糖 | ChemComp-NAG / |
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-非ポリマー , 5種, 48分子 








| #3: 化合物 | ChemComp-LBN / #4: 化合物 | ChemComp-PT5 / [( #5: 化合物 | ChemComp-VO4 / #6: 化合物 | ChemComp-LPP / #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Phospholipid phosphatase 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
|---|---|
| 分子量 | 値: 32.2 kDa/nm / 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK 293F / プラスミド: pCAG |
| 緩衝液 | pH: 8 |
| 試料 | 濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 2.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 636414 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 最高解像度: 2.47 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
中国, 1件
引用








PDBj

FIELD EMISSION GUN