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万見
- PDB-9gxt: C. thermocellum UvrA in complex with DNA with a fluorescein modif... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gxt
タイトルC. thermocellum UvrA in complex with DNA with a fluorescein modification and AMPPNP (ATP-bound conformation 1)
要素
  • DNA (50-MER) with a fluorescein modification - (random sequence built in model)
  • UvrABC system protein A
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA Repair pathway / Nucleotide excision repair pathway / NER
機能・相同性
機能・相同性情報


excinuclease ABC activity / excinuclease repair complex / SOS response / nucleotide-excision repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UvrA, interaction domain / UvrA interaction domain / UvrABC system subunit A / UvrA DNA-binding domain / UvrA DNA-binding domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...UvrA, interaction domain / UvrA interaction domain / UvrABC system subunit A / UvrA DNA-binding domain / UvrA DNA-binding domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA / DNA (> 10) / UvrABC system protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Acetivibrio thermocellus (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Nirwal, S. / Czarnocki-Cieciura, M. / Nowotny, M.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2017/26/A/NZ1/01098 ポーランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural snapshots of the mechanism of ATP-dependent DNA damage recognition by UvrA.
著者: Shivlee Nirwal / Mariusz Czarnocki-Cieciura / Weronika Zajko / Krzysztof Skowronek / Roman H Szczepanowski / Marcin Nowotny /
要旨: Nucleotide excision repair is a DNA repair pathway which detects and fixes various DNA lesions that distort the structure of DNA. In bacteria, the pathway starts with the UvrA protein which has two ...Nucleotide excision repair is a DNA repair pathway which detects and fixes various DNA lesions that distort the structure of DNA. In bacteria, the pathway starts with the UvrA protein which has two adenosine triphosphatase modules and forms dimers. The DNA is handed over from UvrA to UvrB, which is a weak helicase that verifies the presence of damage. Despite intense studies, the role of the ATPase activity of UvrA in damage recognition is unclear. Here, we present a series of cryo-electron microscopy structures of UvrA in complex with three different DNAs and in the presence and absence of nucleotides. We also present a structure of UvrA:UvrB:DNA complex. These structures reveal a major rearrangement of the UvrA dimer upon ATP binding. We propose that these conformational changes are used to mechanically probe the integrity of DNA for damage localization. Collectively, our results present snapshots of UvrA's ATP-dependent DNA damage detection.
履歴
登録2024年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Mask / Part number: 2 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月24日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update
改定 1.12026年1月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UvrABC system protein A
B: UvrABC system protein A
C: DNA (50-MER) with a fluorescein modification - (random sequence built in model)
D: DNA (50-MER) with a fluorescein modification - (random sequence built in model)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)247,26910
ポリマ－245,1134
非ポリマー2,1566
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 UvrABC system protein A / UvrA protein / Excinuclease ABC subunit A


分子量: 107144.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acetivibrio thermocellus (バクテリア)
遺伝子: uvrA, Cthe_0311 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3DC70
#2: DNA鎖 DNA (50-MER) with a fluorescein modification - (random sequence built in model)


分子量: 15411.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Random sequence built in model. / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: C. thermocellum UvrA in complex with DNA with a fluorescein modification and AMPPNP
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.247 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Acetivibrio thermocellus (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Sample fixed with 0.01% glutaraldehyde and concentrated prior to vitrification; exact concentration cannot be estimated accurately.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影電子線照射量: 40.54 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10348 / 詳細: 4860 images were collected with 30 deg stage tilt
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO1.9.6粒子像選択
2EPU2.10.0.1941REL画像取得
4CTFFIND4.1.14CTF補正
10cryoSPARC4.5最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.5３次元再構成
13PHENIX1.21.2-5419モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3577433
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 126432 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 71.13 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002111390
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.506815744
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03841828
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00251772
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.62072258

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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