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万見
- PDB-9gb2: Extended phiCD508 baseplate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gb2
タイトルExtended phiCD508 baseplate
要素
  • gp55 - Tail sheath protein
  • gp56 - Tail tube protein
  • gp61 - Tail tube initiator
  • gp64 - Sheath initiator
  • gp65 - Triplex 1a protein
  • gp66 - Triplex 2 protein
キーワードVIRUS / Bacteriophage / needle / baseplate
機能・相同性
機能・相同性情報


Bacteriophage Mu-like, Gp48 / : / Bacteriophage Mu-like, Gp48 / : / : / Baseplate J-like central domain / Baseplate J-like protein C-terminal domain / : / Phage tail tube protein / XkdM-like superfamily ...Bacteriophage Mu-like, Gp48 / : / Bacteriophage Mu-like, Gp48 / : / : / Baseplate J-like central domain / Baseplate J-like protein C-terminal domain / : / Phage tail tube protein / XkdM-like superfamily / Phage tail tube protein / Protein of unknown function DUF2634 / Contractile injection system sheath initiator / Baseplate protein J-like / Baseplate J-like protein barrel domain / Phage tail sheath protein, beta-sandwich domain / Phage tail sheath protein beta-sandwich domain / Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain
類似検索 - ドメイン・相同性
LysM domain/BON superfamily protein / Protein of uncharacterized function (DUF2001) / Phage tail sheath protein / XkdT-related protein / Baseplate J family protein / XkdS-related protein
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.43 Å
データ登録者Wilson, J.S. / Fagan, R.P. / Bullough, P.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/P02002X/1 英国
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2025
タイトル: Molecular mechanism of bacteriophage contraction structure of an S-layer-penetrating bacteriophage.
著者: Jason S Wilson / Louis-Charles Fortier / Robert P Fagan / Per A Bullough /
要旨: The molecular details of phage tail contraction and bacterial cell envelope penetration remain poorly understood and are completely unknown for phages infecting bacteria enveloped by proteinaceous S- ...The molecular details of phage tail contraction and bacterial cell envelope penetration remain poorly understood and are completely unknown for phages infecting bacteria enveloped by proteinaceous S-layers. Here, we reveal the extended and contracted atomic structures of an intact contractile-tailed phage (φCD508) that binds to and penetrates the protective S-layer of the Gram-positive human pathogen The tail is unusually long (225 nm), and it is also notable that the tail contracts less than those studied in related contractile injection systems such as the model phage T4 (∼20% compared with ∼50%). Surprisingly, we find no evidence of auxiliary enzymatic domains that other phages exploit in cell wall penetration, suggesting that sufficient energy is released upon tail contraction to penetrate the S-layer and the thick cell wall without enzymatic activity. Instead, the unusually long tail length, which becomes more flexible upon contraction, likely contributes toward the required free energy release for envelope penetration.
履歴
登録2024年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: gp65 - Triplex 1a protein
B: gp65 - Triplex 1a protein
C: gp65 - Triplex 1a protein
D: gp65 - Triplex 1a protein
E: gp65 - Triplex 1a protein
F: gp65 - Triplex 1a protein
G: gp65 - Triplex 1a protein
H: gp65 - Triplex 1a protein
I: gp65 - Triplex 1a protein
J: gp65 - Triplex 1a protein
K: gp65 - Triplex 1a protein
L: gp65 - Triplex 1a protein
M: gp66 - Triplex 2 protein
N: gp66 - Triplex 2 protein
O: gp66 - Triplex 2 protein
P: gp66 - Triplex 2 protein
Q: gp66 - Triplex 2 protein
R: gp66 - Triplex 2 protein
S: gp61 - Tail tube initiator
T: gp61 - Tail tube initiator
U: gp61 - Tail tube initiator
V: gp61 - Tail tube initiator
W: gp61 - Tail tube initiator
X: gp61 - Tail tube initiator
Y: gp56 - Tail tube protein
Z: gp56 - Tail tube protein
a: gp56 - Tail tube protein
b: gp56 - Tail tube protein
c: gp56 - Tail tube protein
d: gp56 - Tail tube protein
e: gp55 - Tail sheath protein
f: gp55 - Tail sheath protein
g: gp55 - Tail sheath protein
h: gp55 - Tail sheath protein
i: gp55 - Tail sheath protein
j: gp55 - Tail sheath protein
k: gp64 - Sheath initiator
l: gp64 - Sheath initiator
m: gp64 - Sheath initiator
n: gp64 - Sheath initiator
o: gp64 - Sheath initiator
p: gp64 - Sheath initiator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,314,50242
ポリマ－1,314,50242
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 6種, 42分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZabcd...

#1: タンパク質
gp65 - Triplex 1a protein


分子量: 41502.496 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Clostridioides difficile (バクテリア) / 株: CD117 / 参照: UniProt: J9QE72
#2: タンパク質
gp66 - Triplex 2 protein


分子量: 23912.678 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Clostridioides difficile (バクテリア) / 株: CD117 / 参照: UniProt: J9QE20
#3: タンパク質
gp61 - Tail tube initiator


分子量: 25899.830 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Clostridioides difficile (バクテリア) / 株: CD117 / 参照: UniProt: A0A9X8RMX4
#4: タンパク質
gp56 - Tail tube protein


分子量: 15572.538 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Clostridioides difficile (バクテリア) / 株: CD117 / 参照: UniProt: A0A9X8RMX9
#5: タンパク質
gp55 - Tail sheath protein


分子量: 53016.762 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Clostridioides difficile (バクテリア) / 株: CD117 / 参照: UniProt: A0A9X8RMY4
#6: タンパク質
gp64 - Sheath initiator


分子量: 17676.939 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Clostridioides difficile (バクテリア) / 株: CD117 / 参照: UniProt: J9QEB8

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Extended phiCD508 baseplate / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile (バクテリア) / 株: CD117
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 42 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19276 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 202.69 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0025174678
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6699316854
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.044913716
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.002425800
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.94827558

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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