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- PDB-9cfu: Cryo-EM structure of myosin-1c bound to F-actin in the ADP-A state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cfu
タイトルCryo-EM structure of myosin-1c bound to F-actin in the ADP-A state
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Calmodulin-1
  • Unconventional myosin-Ic
キーワードMOTOR PROTEIN / F-actin / myosin / myosin-1c / cellular motility / cryo-EM / actomyosin. / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


stereocilium membrane / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor ...stereocilium membrane / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Calcineurin activates NFAT / Ion transport by P-type ATPases / Protein methylation / RAF activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / vesicle transport along actin filament / RAS processing / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Ca2+ pathway / Extra-nuclear estrogen signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / RHO GTPases activate IQGAPs / PKA activation / RAF/MAP kinase cascade / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Platelet degranulation / Smooth Muscle Contraction / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / stereocilium bundle / actin filament-based movement / Stimuli-sensing channels / B-WICH complex / : / Ion homeostasis / stereocilium / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / myosin complex / protein targeting to membrane / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / regulation of bicellular tight junction assembly / vascular endothelial growth factor signaling pathway / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / response to corticosterone / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle cell action potential / tropomyosin binding / presynaptic endocytosis / actin filament bundle / troponin I binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of actin filament polymerization / filamentous actin / mesenchyme migration / microvillus / calcineurin-mediated signaling / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / skeletal muscle myofibril / brush border / adenylate cyclase binding / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / protein phosphatase activator activity / skeletal muscle thin filament assembly / lateral plasma membrane / actin monomer binding / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / catalytic complex / phosphatidylinositol 3-kinase binding / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / cellular response to interferon-beta / phagocytic vesicle / skeletal muscle fiber development / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / voltage-gated potassium channel complex
類似検索 - 分子機能
Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) ...Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / ATPase, nucleotide binding domain / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Calmodulin-1 / Actin, alpha skeletal muscle / Unconventional myosin-Ic
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chavali, S.S. / Sindelar, C.V. / Ostap, M.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM057247 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110530 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: High-resolution structures of Myosin-IC reveal a unique actin-binding orientation, ADP release pathway, and power stroke trajectory.
著者: Sai Shashank Chavali / Peter J Carman / Henry Shuman / E Michael Ostap / Charles V Sindelar /
要旨: Myosin-IC (myo1c) is a class-I myosin that supports transport and remodeling of the plasma membrane and membrane-bound vesicles. Like other members of the myosin family, its biochemical kinetics are ...Myosin-IC (myo1c) is a class-I myosin that supports transport and remodeling of the plasma membrane and membrane-bound vesicles. Like other members of the myosin family, its biochemical kinetics are altered in response to changes in mechanical loads that resist the power stroke. However, myo1c is unique in that the primary force-sensitive kinetic transition is the isomerization that follows ATP binding, not ADP release as in other slow myosins. Myo1c also powers actin gliding along curved paths, propelling actin filaments in leftward circles. To understand the origins of this unique force-sensing and motile behavior, we solved actin-bound myo1c cryo-EM structures in the presence and absence of ADP. Our structures reveal that in contrast with other myosins, the myo1c lever arm swing is skewed, partly due to a different actin interface that reorients the motor domain on actin. The structures also reveal unique nucleotide-dependent behavior of both the nucleotide pocket as well as an element called the N-terminal extension (NTE). We incorporate these observations into a model that explains why force primarily regulates ATP binding in myo1c, rather than ADP release as in other myosins. Integrating our cryo-EM data with available crystallography structures allows the modeling of full-length myo1c during force generation, supplying insights into its role in membrane remodeling. These results highlight how relatively minor sequence differences in members of the myosin superfamily can significantly alter power stroke geometry and force-sensing properties, with important implications for biological function.
履歴
登録2024年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
P: Unconventional myosin-Ic
R: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,18113
ポリマ－234,3755
非ポリマー1,8068
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
参照: UniProt: P68135, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Unconventional myosin-Ic / Myosin I beta / MMI-beta / MMIb


分子量: 92064.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo1c / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q9WTI7
#3: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16723.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P0DP26
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of myosin-1c with F-actin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.22 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -167.687 ° / 軸方向距離/サブユニット: 28.266 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 671620 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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