[日本語] English
万見
- PDB-9c1u: Cryo-EM Structure of a Tm1C Fibril -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c1u
タイトルCryo-EM Structure of a Tm1C Fibril
要素Tropomyosin 1 I/C
キーワードPROTEIN FIBRIL
機能・相同性Tropomyosin / Tropomyosin / GH09289p
機能・相同性情報
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Fonda, B.D. / Kato, M. / Li, Y. / Murray, D.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35142892 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP220582 米国
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM and solid state NMR together provide a more comprehensive structural investigation of protein fibrils.
著者: Blake D Fonda / Masato Kato / Yang Li / Dylan T Murray /
要旨: The tropomyosin 1 isoform I/C C-terminal domain (Tm1-LC) fibril structure is studied jointly with cryogenic electron microscopy (cryo-EM) and solid state nuclear magnetic resonance (NMR). This study ...The tropomyosin 1 isoform I/C C-terminal domain (Tm1-LC) fibril structure is studied jointly with cryogenic electron microscopy (cryo-EM) and solid state nuclear magnetic resonance (NMR). This study demonstrates the complementary nature of these two structural biology techniques. Chemical shift assignments from solid state NMR are used to determine the secondary structure at the level of individual amino acids, which is faithfully seen in cryo-EM reconstructions. Additionally, solid state NMR demonstrates that the region not observed in the reconstructed cryo-EM density is primarily in a highly mobile random coil conformation rather than adopting multiple rigid conformations. Overall, this study illustrates the benefit of investigations combining cryo-EM and solid state NMR to investigate protein fibril structure.
履歴
登録2024年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tropomyosin 1 I/C
B: Tropomyosin 1 I/C
C: Tropomyosin 1 I/C
D: Tropomyosin 1 I/C
E: Tropomyosin 1 I/C
F: Tropomyosin 1 I/C
G: Tropomyosin 1 I/C
H: Tropomyosin 1 I/C
I: Tropomyosin 1 I/C
J: Tropomyosin 1 I/C
K: Tropomyosin 1 I/C
L: Tropomyosin 1 I/C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,04612
ポリマ－89,04612
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
Tropomyosin 1 I/C / LD11194p / Tropomyosin 1 / isoform C / isoform I / GH09289p


分子量: 7420.535 Da / 分子数: 12 / 断片: C-terminal domain, residues 373-441 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SY-tagged Tm1 I/C alternative isoform
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Tm1, 1305/10, 2299, BcDNA:GH09289, BcDNA:LD37158, BcDNA:SD21996, chr3R:11122272..11122408, cTM, cTm, cTmII, Dm Tm1, Dm TmH33, Dm TmH34, Dmel\CG4898, DmTm1, l(3)02299, l(3)S130510, l(3) ...遺伝子: Tm1, 1305/10, 2299, BcDNA:GH09289, BcDNA:LD37158, BcDNA:SD21996, chr3R:11122272..11122408, cTM, cTm, cTmII, Dm Tm1, Dm TmH33, Dm TmH34, Dmel\CG4898, DmTm1, l(3)02299, l(3)S130510, l(3)s2958, mTmII, PmI, region 3, TM, Tm, TM1, tm1, TmH, TmH-33, TmH-34, TmH33, TmH34, TMII, TmII, tmII, Tmr33, Tmr34, TnH, TnH-33, TnH-34, tropomyosin, CG4898, Dmel_CG4898,
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q95TA3
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Tropomyosin 1 I/C C-terminal Domain / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 7.41557 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMTris-HCl1
2200 mMsodium chloride1
30.5 mMethylenediaminetetraacetic acid1
40.1 mMphenylmethylsulfonyl fluoride1
520 mMB-mercaptoethanol1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
4GctfCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 2.58 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.69 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17145 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0032376
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4573180
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.805312
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.046360
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.001432

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る